Propriétés nutritionnelles des protéines de la viande : rappels et nouveaux axes de valorisation D Rémond Chargé de Recherche UMR1019-Unité de Nutrition Humaine INRA de Clermont-Ferrand/Theix
La viande en quantités raisonnables : un aliment protéique qui améliore la qualité de l’alimentation Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Pour rappel : Origine du besoin en protéines Homme adulte 70 kg
Peau, os, sang 15%
Viscères 10%
% des protéines corporelles Muscle 45%
Collagène 25%
Actine Myosine Hémoglobine
Protéines corporelles 10-12 kg
Dégradation
Alimentation (80 – 100 g/j)
250 g/j
Acides aminés libres < 100g
Synthèse Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Synthèse
Dégradation, élimination
Synthèse de composés spécifiques
Pour rappel : Besoin en protéines aux différents âges, et prévalence d’inadéquation des apports (en France) Fréquence dans la population
Besoin moyen ANC : niveau d’apport minimal qui prévient les risques de déficience pour la quasitotalité de la population
Population en bonne santé
ANC 2 écarts types
Besoins (g.kg-1.j-1)
Besoins g/kg/j
ANC g/kg/j
Apports insuffisants (% de la pop.)
1,80 Æ 0,76
2,60 Æ 0,94
0%
Enfant (4 - 10 ans)
0,68 - 0,72
0,85 - 0,90
0%
Ado (11 - 18 ans)
0,63 - 0,72
0,78 - 0,90
2 - 7% (filles)
Adultes
0,66
0,83
0,2% (femmes)
Âgés (> 60 ans)
0,8
1,0
3 - 5%
1,1 - 1,2
1,3 – 1,5 (< 2,5)
1 - 1,1
1,2 - 1,4 (1,6)
Nourrisson (0 - 3 ans)
Sportif (force) Sportif (endurance)
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Nature du besoin en protéines L’utilisation des acides aminés pour la synthèse de protéines dépend pour chaque protéine corporelle
Métabolisme protéique
- de sa composition en acides aminés (ex: collagène riche en Pro et Gly, mucines riches en Thr) et de sa masse (nombre d’acides aminés constitutifs). - de sa vitesse de renouvellement ¾ différente selon les tissus Viscères (tube digestif, foie) : 10% des protéines corporelles mais 50% du renouvellement protéique corporel Muscles : 45% des protéines corporelles mais seulement 25% du renouvellement protéique corporel ¾ diminue avec l’âge Nourrisson : 17.4 g/kg/j Enfant : 6,9 g/kg/j Adulte : 3,0 g/kg/j
¾ fonction de l’état nutritionnel et physiologique Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Nature du besoin en protéines ¾ Synthèse de composés spécifiques Acides aminés
Dérivés
Méthionine
Créatine, carnitine, choline, réactions de
Métabolisme non protéique
méthylation, adrénaline Cystéine
Glutathion, taurine, sels biliaires
Phénylalanine/tyrosine Hormones thyroïdiennes, catécholamines, neurotransmetteurs, mélanine Tryptophane
Sérotonine, mélatonine, acide nicotinique
Glutamate
Neurotransmetteurs, glutathion
Glutamine
Nucléotides
Aspartate
Nucléotides
Glycine
Nucléotides, créatine, glutathion, acide hippurique, sels biliaires
Lysine
Carnitine
Arginine
Créatine, urée, monoxyde d'azote, polyamines
Histidine
Histamine, ansérine, carnosine
Sérine
Ethanolamine
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Possibilités de synthèse des acides aminés
Synthèse de la chaîne carbonée possible
possible Trans- amination
impossible
impossible
Acide aspartique, Asparagine, Acide glutamique, Glutamine, Proline, Sérine, Glycine, Alanine, Arginine
Valine, Isoleucine, Leucine, Histidine, Tryptophane
Cystéine Tyrosine
Méthionine Phénylalanine Lysine, Thréonine
Acides aminés indispensables Æ doivent être apportés par l’alimentation
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indispensables Méthionine Phénylalanine Thréonine Histidine Lysine Tryptophane Isoleucine Leucine Valine
éventuellement indispensables Cystéine, Taurine Tyrosine Glutamine, Glycine, Sérine Arginine Proline
non indispensables Alanine A. aspartique A. glutamique
doivent se trouver dans l'alimentation quand la demande métabolique dépasse les possibilités de synthèse endogène.
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Apports nutritionnels conseillés en acides aminés indispensables ? Besoin moyen en protéines : 0,66 g.kg-1.j-1 Besoins moyens en acides aminés indispensables : Xi mg.kg-1.j-1 Calcul de la composition d’une protéine idéale telle que sa concentration en chacun des acides aminés indispensables : Ci = Xi/0,66 Acides aminés indispensables Histidine
Besoin, mg/kg/j 11
Prot. de réf., mg/g prot 17
Isoleucine
18
27
Leucine
39
59
Lysine
30
45
Méthionine + cystine Phénylalanine + tyrosine Thréonine
15
23
27
41
16
25
Tryptophane
4
6
Valine
18
27
L’apport nutritionnel conseillé : 0,83 g.kg-1.j-1 d’une protéine ayant une composition proche de la protéine de référence Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Les protéines alimentaires Les protéines des aliments d’origine animale
Les protéines des aliments d’origine végétale
Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs
Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits
• riches en protéines
• teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales
Teneur en protéines, g/100 g 0
5
10
15
20
25
30
Viandes et abats Fromages Poissons Graines oléagineuses Charcuteries Œufs Légumes secs Céréales et pâtes Yaourts Lait Pommes de terre Légumes verts Fruits
Sources : Ciqual, USDA, Souci et al., 2000 Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Les protéines des aliments d’origine animale
Les protéines des aliments d’origine végétale
Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs
Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits
• riches en protéines • facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %) • peu de pertes digestives
• teneurs en protéines :
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% aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales • préparation culinaire pour améliorer l’assimilation digestibilité vrai <90 % • stimulent les sécrétions endogènes
Les protéines des aliments d’origine animale
Les protéines des aliments d’origine végétale
Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs
Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits
• riches en protéines • facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %) • peu de pertes digestives • riches en acides aminés indispensables
• teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales • préparation culinaire pour améliorer l’assimilation digestibilité vrai <90 % - sécrétions endogènes • riches en acides aminés non indispensables
Acides aminés indispensables / acides aminés totaux 0
10
20
Bœuf Œuf Lait Haricots Quinoa Lentilles Petits pois Soja Riz Pomme de Terre Blé
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30
40
50
Les protéines des aliments d’origine animale
Les protéines des aliments d’origine végétale
Produits laitiers, Viandes et produits carnés Poissons et produits de la pêche, Œufs
Céréales, Légumineuses, Légumes verts, Tubercules et racines, Fruits
• riches en protéines • facilement assimilables (digestibilité vraie >90 %) • peu de pertes digestives • riches en acides aminés indispensables • équilibre en acides aminés indispensables: proche du besoin
• teneurs en protéines : % aliment : légumineuses>céréales>légumes verts % énergie : légumes verts>légumineuses>céréales • préparation culinaire pour améliorer l’assimilation digestibilité vrai <90 % - sécrétions endogènes • riches en acides aminés non indispensables • déficiences en certains acides aminés indispensables
Adéquation entre la composition en acides aminés indispensables par rapport à l'équilibre des besoins de l'adulte
Val
Val
Trp
Trp
Thr
Thr
Phe + Tyr
Phe + Tyr
Met + Cys
Met + Cys
Lys
Lys
Leu
Leu
Ile
Ile
His
His 0
1 Lait
Œuf
Bœuf
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0
1 Haricot
Pomme de terre Riz Blé
Pois
¾ Indice chimique
% de la protéine de référence
300
La teneur de chaque acide aminé indispensable dans le produit est exprimée en pourcentage de cet acide aminé par rapport à la protéine de référence. La valeur du plus faible pourcentage constitue l’indice chimique du produit.
250 200 150
148
144
142
143
138 114
100
85
80
98
91
94
60
50
Lys
Met + Cys
ot Pe s tit s po is Le nt ill es
ar
ic
re H
te r
Po
m
m
e
de
So ja
Q ui no a
iz R
lé B
œ uf Po is so n
B
uf Œ
La i
t
0
Attention : protéine de référence différente selon l’âge, + problème du facteur de conversion de l’N Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
¾ PDCAAS (= protein digestibility corrected amino acid score) Méthode de référence (FAO) PDCAAS = Indice chimique x digestibilité réelle Source protéique
Digestibilité réelle (%)
PDCAAS
Oeuf
97
143
Lait
95
137
Viande, poisson
94
132
Riz
88
70
Blé
86
52
Soja
86
123
Farine de blé
96
58
Attention : la valeur PDCAAS est variable selon l’âge du consommateur, et peut être différente en fonction du facteur de conversion de l’N utilisé, et de la valeur de digestibilité retenue Pour des apports protéiques proche des ANC, les sources protéiques ayant un PDCAAS > 100 sont intéressantes pour complémenter les sources déficientes (PDCAAS <100) Par exemple :
Pour compléter 1 g de protéine de blé (déficiente en Lys), chez des jeunes enfants, il faudrait apporter 1 g de viande, 1.6 g de lait, 2,6 g d’œuf ou 6,2 g de soja (Schaafsma, 2000)
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Viandes Évolution de la perception des qualités nutritionnelles de la viande Conditions de vie et d’alimentation
Images de la viande
précaires
•Vivenda : qui sert à la vie •Viande : tout ce qui nourrit •Viande : chair des mammifères et des oiseaux •Aliment par excellence qui corrige les malnutritions
confortables
•Excès - Déséquilibres •Pathologies associées •Aliment « mortifère »
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Quels apports de viandes dans une alimentation équilibrée ? Probabilité d’apports inadéquats
1
Risques de carence
Risques d’excès 1
AO=1,1-1,2 (85-90%) LS = 2,2 ? 28% apports insuffisants
AS= 0,83
AS : apport de sécurité LS : limite supérieure AO : apport optimal
Quantités consommées en g-1.kg-1.j-1
Pour 0,83 g/kg/j : 60 - 80 g de viande/j Pour 1,2 g/kg/j : 100 à 120 g de viande/j Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Composition protéique hétérogène (intra et inter muscle) Protéines contractiles : 60 % Protéines sarcoplasmiques : 30 % Protéines du tissu conjonctif: 10 % Substances azotées non protéiques : 1,5 g p 100g (créatine, peptides, nucléotides …)
Profil en acides aminés des protéines du muscle Protéines contractiles
25
(actine , myosine )
Collagène
% du total
20 15 10 5
AA indispensables Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Hydroxyproline
Tyrosine
Sérine
Proline
Glycine
Cysteine
Aspartate
Arginine
Alanine
Valine
Tryptophane
Threonine
Phénylalanine
Méthionine
Lysine
Leucine
Isoleucine
Histidine
0
Viande bovine : effet de la teneur en collagène sur la teneur en AA indispensable
Teneur en acides aminés indispensables , % des protéines
50 Bavette Faux-filet Foie Hampe Macreuse Coeur Tende de tranche Entrecôte
45
40
Plat de Côte Langue Rognons
Paleron
Joue
35
30 0
4
8
12
16
Teneur en collagène , % des protéines
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20
24
Influence du collagène sur la valeur nutritive des protéines de la viande de boeuf ¾ La teneur en collagène affecte peu la digestibilité réelle de la viande
Digestibilité réelle ou Valeur biologique
120 100 80
Digestibilité réelle Valeur biologique
60 40
Laser-Reuterwärd et al. (1982)
20 0
20
40
60
80
100
Taux de collagène (%)
¾ La teneur en collagène diminue progressivement la valeur biologique de la viande
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Composition en acides amin茅s de diff茅rentes viandes et abats de boeuf 16 14
mole %
12 10 8 6 4 2 Xpro
TYR
SER
PRO
GLY
GLU
CYS
ASP
ARG
ALA
VAL
TRP
THR
PHE
MET
LYS
LEU
ILE
HIS
0
AA indispensables
Viandes Abats
Bavette Hampe Foie Joue
Faux filet Entrec么te Coeur
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Tende de tranche Plat de c么te Rognons
Macreuse Paleron Langue
¾ Peu d’effet de l’espèce sur la composition en acides aminés 16 14
mole %
12 10 8 6 4 2 Xpro
TYR
SER
PRO
GLY
GLU
CYS
ASP
ARG
ALA
VAL
TRP
THR
PHE
MET
LYS
LEU
ILE
HIS
0
AA indispensables Boeuf (FF)
Veau (Noix)
Agneau (Filet)
¾ Peu d’effet de la race ¾ Peu d’effet du mode d’alimentation des animaux Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Cheval (FF)
Donc Critères classiques d’évaluation de la qualité de la fraction protéique : Viande équilibre en acides aminés indispensables proche du besoin de l’homme
+ Digestibilité très élevée
Forte valeur biologique
Mais ¾ Digestibilité totale : critère insuffisant Æ digestibilité dans l’intestin grêle? ¾ Rôle non-protéinogène des acides aminés Ex: Rôle signal : leucine et anabolisme protéique musculaire Rôle fonctionnel : synthèse de molécules d ’intérêt + nouveaux critères de qualité des protéines :
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¾ Rythme des apports/Vitesse de digestion ¾ Peptides bioactifs
JSMTV Octobre 2008
Digestion dans l’intestin grêle : Ì de la quantité de protéines digérée dans l’intestin grêle
Ø Ì de la disponibilité des acides
Ê de la quantité de protéines carnées entrant dans le gros intestin
aminés pour l’organisme Dégradation bactérienne des AA soufrés
Décarboxylation bactérienne des AA + nitrosation des amines et amides
Métabolisme protéique Sulfures
Composés nitrosés
Inflammation intestinale
Cancer colorectal
Digestibilité des protéines de la viande dans l ’intestin grêle: steak grillé → 94% Silvester and Cummings (1995) Pas de données in vivo sur l’impact du type de viande et les procédés technologiques associés, ni de la mastication
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Rôle signal: exemple de la leucine Leucine Dardevet et al (2000) Rheb Gbl.mTOR.raptor
p70S6K (S6K1)
4E-BP1
rp6
eIF4E
Inhibition de la protéolyse
Stimulation de l’anabolisme protéique postprandial
Stimulation de la Protéosynthèse
Personnes âgées :
Ô de la sensibilité à le leucine
Restauration de l’effet anabolisant avec des suppléments de leucine (Rieu et al., 2007)
Viandes : bonne teneur en leucine (mais < au lait et au soja) Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Rôle fonctionnel: exemple des besoins spécifiques en acides aminés soufrés
Gluthation
Macrophages activés
Neutrophiles
(Glu-Cys-Gly)
cytokines recrutement de monocytes et de polynucléaires
AGRESSION
Syndrome inflammatoire
Ò ROS
- Oxydation - Conjugaison
Stress oxydant
Ô concentration
Inflammation : Ò des besoins en acides aminés soufrés pour la synthèse du glutathion Personnes âgées : Inflammation à ‘bas bruit’ Ò du besoin en cystéine Mercier et al (2006) Viandes : riches en acides aminés soufrés (foie : particulièrement riche en cystéine) Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Rythme des apports (chrono nutrition) : Nutrition de la personne âgée
Lutte contre la fonte musculaire (sarcopénie)
Synthèse Protéolyse
Une des hypothèse : Perte progressive des capacités de réponse de l’anabolisme protéique à la stimulation que constitue la prise alimentaire - par défaut de stimulation de la protéosynthèse - par défaut de régulation de la protéolyse
Concentration sanguine en acides aminés
Repas de charge
Seuil de stimulation de l’anabolisme postprandial Âgés Jeunes
Temps Repas
Repas
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Repas
Repas
Apport étalé Dîner
Apport regroupé Dîner
Petit déjeuner
Goûter
Déjeuner
Déjeuner (80 % de l’apport protéique journalier)
Bilan azoté mg N/kg MM/j
80 60
Petit déjeuner
*
40 20
Étalé Charge Arnal et al (2000)
0 Amélioration du bilan azoté après une période de restriction Forte teneur en protéines Viande :
¾ permet de concentrer l’apport protéique sur un repas Bon équilibre en acides aminés ¾ permet de limiter l’apport global en protéines et éviter la surcharge de la fonction rénale
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Vitesse de digestion
Concentration sanguine en acides aminés
Protéine rapide
Protéine lente
Élévation du seuil de stimulation de l’anabolisme postprandial Âgés Jeunes
Temps repas
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Protéines rapides (Lactosérum) Protéines lentes (Caséine) Viande Viande (déficience masticatoire)
0,80 PPUN
200
0,85 0,75 0,70 0,65
150
0,60 Jeunes adultes rapide
100
Sujets âgés Lente
Dangin et al. (2003)
50 0
Les protéines rapidement digérées favorisent l’anabolisme postprandial chez les personnes âgées 0
100
200 300 400 Temps, min
500
Utilisation our la synthèse, % de l'ingéré
- Caractérisation du bol alimentaire : 40
Viande intacte
30 Même échantillon de viande après mastication
20 10 0 Bonne dentition
Prothèse complète
Rémond et al. (2007)
Les propriétés mécaniques des bols alimentaires sont analysées
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Apparition dans le sang périphérique, % de l’ingérée
Ê de la leucinémie, µM
250
1.0 0.9 0.8 0.7 0.6 0.5 0.4 0.3 y = -0.0158x + 1.3672 R 2 = 0.5184
0.2 0.1 0.0 25
30
35 40 45 50 55 Force de cisaillement, N/cm 2
60
Viande Ö Digestion rapide, mais cette vitesse est fonction de la déstructuration du bol alimentaire avant déglutition
La viande permet de concentrer l’apport protéique sur un repas et elle est rapidement digérée Ö Potentiellement intéressante pour les personnes âgées
Pour les personnes présentant une déficience masticatoire : nécessité d’adapter la forme de présentation Ö morceau facilement déstructurés Ex : la vitesse de digestion est accélérée par hachage des morceaux
L’ingestion de protéines animales est associée à un meilleur index musculaire chez les femmes âgées (Lord et al., 2007)
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Peptides bioactifs 1/ Naturellement présents dans la matière première 2/ Produits lors de la transformation technologique des aliments (fermentation, maturation?) 3/ Produits par les enzymes gastro-intestinales au cours de la digestion
Peptides alimentaires
Protéines alimentaires
Digestion
Absorption
Peptides
Absorption
Acides aminés
Métabolisme protéique
Action locale sur le système digestif
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Action périphérique Système immunitaire Système nerveux central Système cardiovasculaire
1/ Peptides naturellement présents dans la matière première Propriétés
Implications potentielles Favorise la récupération de la fatigue musculaire
Pouvoir tampon
(Hill et al. 2007, Derave et al. 2007)
Propriété antioxydante
Vasodilatateur
Carnosine (βAla-His)
Rôle dans l ’élimination des protéines carbonylées
Prévention des pathologies associées à des dommages oxydatifs (maladies neurodégénératives) (Hipkiss 2007)
Accélère la cicatrisation (Roberts et al. 1998)
Ralentit le vieillissement cellulaire (Gallant et al. 2000)
Protection contre la glycation des protéines
Prévention des complications associées au diabète (Lee et al. 2005)
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Présente dans toutes les viandes: entre 100 et 500 mg/100 g de muscle frais - stable pendant la maturation et la congélation - légères pertes pendant la conservation sous film - concentration ou pertes selon le type de cuisson
140
550 500
120
450 400 350 300 250 200 150 100
100 80 60 40 20 0
Effet in vivo après un repas de viande chez l’homme Carnosine ingérée, mg
Absorption de carnosine, mg
Biodisponibilité ?
Paleron Collier-Capa Faux-filet
Bauchart C et al., 2007
20% de la carnosine ingérée est libérée dans le sang
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Dans le sérum: Ò de la capacité antioxydante totale Ò du pouvoir tampon (non lié au bicarbonate)
2/ Peptides produits lors de la transformation technologique des aliments Acides aminés peptidiques cuisson *** (µmoles/g de tissu)
15
maturation ***
Peptides observés de façon reproductible
10
Cuit 2823
5
2771 2866
3011
3492
4071
2710 Les procédés de transformation des viandes sont 3506 de4157 2845 générateurs 3032 2798 0 2220 peptides 4856 2889 3070
2816 3592 3602 4190 Après maturation 2842 2374 Frais 3077 3617 4494 1566 2914 3011 3103 3638 1136 1152 1735 3665 1525 976 844 4403 2942 3116 3696 2656 869 922 1480 1664 1993 1863 2102 3711 4422 4814 2535 2952 3130 928 973 1102 1859 1911 2454 3546 4315 2204 2973 3150 3814 4472 1231 2100 2121 2520 2041 2982 prêt 2186dans 3230à 3844 4025 Présence reproductible des peptides l’aliment 2113 2333 2358 2468 800 < m/z < 1250 3865 3910 consommer 3239 2144 2463 2449 2326 950 < m/z < 3550 3305 3966 2279 2114 2407 2603 3470 3434 2269 2288 3391 3348 2591 2495 3409 2335 2632 2729
Bauchart C et al., 2006
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1700 < m/z < 4900
3/ Peptides produits par les enzymes gastro-intestinales au cours de la digestion
Profil de masse (m/z)
Identification
MALDI-TOF
LC-ESI-MS/MS - Actine f(AGDDAPRAFV) (1118.5)
Duodénum Pectoral profond (n = 11)
f(AVFPSIVGRPR) (1198.7) f(LRVAPEEHPTL) (1261.7)
1128.7
1198.7 1184.7 1251.6
1021.7
f(DLAGRDLTDYL) (1251.6) Paleron (n = 7)
1018.5 1115.6 1261.7
1148.6
f(RVAPEEHPTL) (1148.6) f(YALPHAIMRL) (1184.7) f(YALPHAIM) (915.5)
920.5 1584.9
915.5
- Myosine f(YFKIKPLL) (1021.7) - Myoglobine f(YKVLGFHG) (920.5)
1344.9
f(AIIHVLHAKHPSDF) (1584.9)
Faux-filet (n = 5)
Séquences antihypertensives
- Créatine kinase f(LFDKPVSPLL) (1128.7) - GA3PDH f(FRVPTPNVSV) (1115.6) - Fructose-1,6biphosphate aldolase f(IAHRIVAPGKGIL) (1344.9)
Jéjunum Pectoral profond (n = 6)
976.5
f(VFPSIVGRPR) (1127.7)
1027.6 1115.6
f(FPSIVGRPR) (1028.6)
1015.6 1198.7
f(FPSIVGRP) (872.5)
902.5
f(AGFAGDDAPR) (976.5)
1028.6 Faux-filet (n = 2)
872.5
- Actine f(AVFPSIVGRPR) (1198.7)
- Créatine kinase f(LFDKPVSPL) (1015.6) Paleron (n = 7)
f(FDKPVSPL) (902.5) - GA3PDH f(FRVPTPNVSV) (1115.2)
Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Bauchart C et al., 2007
¾ 20% des peptides identifiés sont observés de façon constante dans les contenus digestifs, ils contiennent de nombreuses séquences anti-hypertensives
¾ mise en évidence d’une activité anti-hypertensive de peptides issus de viande de porc, chez le rat spontanément hypertensif (Nakashima et al., 2002)
¾ une substitution partielle des glucides ingérés par de la viande rouge diminue la pression sanguine chez des personnes soufrant d’hypertension (Hodgson et al., 2006)
Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
Teneur en collagène (HyPro x 8), % Prot
Teneurs en protéines et pourcentage de collagène dans les viandes et abats de boeuf 25
20
Joue
15
Paleron Langue Plat de Côte
10
Rognons Coeur Hampe
5
Macreuse Entrecôte Foie Bavette
Faux-filet
Tende de Tranche
0 15
16
17
18
19
20
21
22
Teneur en protéines (N x 6.25), %
Institut National de la Recherche Agronomique Centre de Clermont-Fd/Theix
23
24
25