เคมีพื้นฐาน

บทที่ 2 เคมีที่เป็ นพืน้ ฐานของสิ่ งมีชีวติ

บทที่ 3 เคมีที่เป็ นพื้นฐานของสิ่ งมีชีวติ 3.1 สารอนินทรี ย ์ 3.1.1 น้ า 3.1.2 แร่ ธาตุ 3.2 สารอินทรี ย ์ 3.2.1 คาร์โบไฮเดรต 3.2.2 โปรตีน 3.2.3 ลิพิด 3.2.4 กรดนิวคลีอิก 3.2.5 วิตามิน 3.3 ปฏิกิริยาเคมีในเซลล์ของสิ่ งมีชีวติ

Atom Molecule Organelle Cell Tissue Organ Organ System Organism Population

Community Ecosystem Biosphere

พันธะเคมี(CHEMICAL

BOND) แบ่ งออกเป็ น 3 ชนิด คือ

1. พันธะไอออนิก (พันธะไอออน) (ionic bond) เกิดจากอะตอม 2 อะตอมขึน้ ไปให้ อเิ ล็กตรอนแก่ กนั กลายเป็ นไอออน เกิดขึน้ ระหว่ างโลหะกับอโลหะ อะตอมทีใ่ ห้ อเิ ล็กตรอนมักเป็ นโลหะ มี ประจุบวก และอะตอมทีร่ ับอิเล็กตรอนมักเป็ นอโลหะ จึงมีประจุลบ ไอออนทีม่ ีประจุตรงกันข้ ามกันจะดึงดูดกัน ทาให้ เกิดพันธะไอออน พันธะไอออนมีความแข็งแรงมากกว่ าพันธะไฮโดรเจน แข็งแรงพอๆ กับ พันธะโคเวเลนต์

Ionic bond เช่ น NaCl เกิดจากอะตอมของ Na ให้ electron แก่ Cl + กลายเป็ น Na ขณะที่ Cl กลายเป็ น Cl ทาให้ electron วงนอกของ อะตอม Na และ Cl ครบ 8 กลายเป็ นสารประกอบ NaCl

2.พันธะโควาเลนต์ (COVALENT BOND) เช่ น พันธะในโมเลกุลของก๊ าซออกซิเจน (O2) พันธะโควาเลนต์ เกิดจากอะตอม 2 อะตอมใช้ วาเลนซ์ อเิ ล็กตรอนร่ วมกัน อะตอมมักสร้ างพันธะโควาเลนต์ เพื่อเติมวงโคจรอิเล็กตรอนรอบนอก สุ ดของตัวเองให้ เต็ม อะตอมทีส่ ร้ างพันธะโควาเลนต์ มักมีวาเลนซ์ อเิ ล็กตรอนอยู่มาก เช่ น ธาตุหมู่ VI และหมู่ VII เป็ นต้ น พันธะโควาเลนต์ แข็งแรงกว่ าพันธะไฮโดรเจน และมีความแข็งแรงพอๆ กับพันธะไอออนิก

พันธะโควาเลนต์ มักเกิดขึน้ ระหว่ างอะตอมที่มีค่าอิเล็กโทรเนกาติวติ ี ใกล้ เคียงกัน ธาตุอโลหะมีแนวโน้ มทีจ่ ะสร้ างพันธะโควาเลนต์ มากกว่ าธาตุโลหะซึ่ง มักสร้ างพันธะโลหะ อิเล็กตรอนของธาตุโลหะสามารถเคลื่อนอย่ างอิสระ ในทางกลับกัน อิเล็กตรอนของธาตุอโลหะไม่ สามารถเคลื่อนทีไ่ ด้ อย่ างอิสระนัก การใช้ อิเล็กตรอนร่ วมกันจึงเป็ นทางเลือกเดียวในการสร้ างพันธะกับธาตุทมี่ ี สมบัตคิ ล้ ายๆ กัน

3. พันธะไฮโดรเจน (HYDROGEN BOND)

 เช่ น แรงดึงดูดระหว่ างโมเลกุลของนา้ (H2O)  เป็ นแรงยึดเหนี่ยวระหว่ างโมเลกุลโควาเลนต์ ทมี่ ีข้วั รุ นแรง  แข็งแรงมากกกว่ าแรงระหว่ างโมเลกุลอื่นๆ แต่ แรงยึดเหนี่ยวมีความ แข็งแรงน้ อยกว่ าพันธะโควาเลนต์ และพันธะไอออนิก  โมเลกุลทีจ่ ะเกิดพันธะไฮโดรเจน มีธาตุไฮโดรเจนเป็ นองค์ ประกอบกับ ธาตุทมี่ ีค่าอิเล็กโตรเนกาติวติ สี ู ง ได้ แก่ ออกซิเจน ฟลูออรีน และ ไนโตรเจน

สารอนินทรีย์

นา้ (H2O) เซลล์มีนา้ เป็ นส่ วนประกอบอยู่ ภายใน 70 – 90% นา้ บริสุทธิ์ ไม่ มีสี ไม่ มีกลิน่ และไม่ มีรส นา้ 1 โมเลกุล ประกอบด้ วย ไฮโดรเจน 2 อะตอม และออกซิเจน 1 อะตอม เชื่ อมต่ อกันด้ วย Covalent bonds ใช้ อเิ ล็กตรอน ร่ วมกัน อะตอมเรียงทามุม 105 องศา ออกซิเจนเป็ นขั้วลบ และไฮโดรเจน เป็ นขั้วบวก

โมเลกุลแต่ ละโมเลกุลของนา้ เชื่ อมต่ อกันด้ วย Hydrogen bonds เรียง ตัวต่ อกันเป็ นรู ปจัตุรมุข ทาให้ นา้ ต้ องใช้ ที่ว่างมากเมื่อเปลีย่ นสถานะเป็ นนา้ แข็ง เมื่อเพิม่ ความร้ อนให้ กบั นา้ แข็ง พันธะไฮโดรเจนทีเ่ ชื่ อมระหว่ างโมเลกุล จะถูกทาลาย (พันธะโควาเลนท์ มีความแข็งแกร่ งกว่ าพันธะไฮโดรเจน) ทาให้ นา้ แข็งละลายเป็ นของเหลว โครงสร้ างผลึกยุบตัวลง นา้ ในสถานะของเหลวจึงใช้ เนื้อทีน่ ้ อยกว่ า นา้ แข็ง คือสาเหตุให้ นา้ แข็งจึงมีความหนาแน่ นตา่ กว่ านา้

มีโครงสร้ างโมเลกุลขนาดเล็ก ทาให้ แทรกซึมสู่ เซลล์ ได้อย่ างมี ประสิ ทธิภาพ และสามารถนาพาสารอาหาร และออกซิเจนไป เลีย้ งส่ วนต่ างๆ ของร่ างกาย มีความกระด้ างของนา้ ปานกลาง มีประจุไฟฟ้าสู งและเป็ นสื่ อนา ความร้ อนทีด่ ี มีความเป็ นด่ างอ่ อน ๆ โดยมีค่าความเป็ นกรด - ด่ างระหว่ าง pH 7.25 - 8.50 เพื่อช่ วยกาจัดความเป็ นกรด และของเสี ยใน ร่ างกาย ทาให้ ร่างกายมีภาวะทีส่ มดุล

แร่ ธาตุ (minerals) แร่ ธาตุแบ่ งออกเป็ น 2 ประเภท 1. แร่ ธาตุหลัก (major / macro minerals) แร่ ธาตุทรี่ ่ างกาย ต้ องการมากกว่ า 100 มิลลิกรัมต่ อวัน ได้ แก่ แคลเซียม (Ca) ฟอสฟอรัส (P) โซเดียม (Na) โปตัสเซียม (K) คลอรีน (Cl) แมกนีเซียม (Mg) และ กามะถัน (S) 2. แร่ ธาตุรองหรื อแร่ ธาตุปลีกย่ อย (minor / micro minerals) แร่ ธาตุทรี่ ่ างกายต้ องการน้ อยกว่ า 100 มิลลิกรัมต่ อวัน ได้ แก่ เหล็ก (Fe) ทองแดง (Cu) แมงกานิส (Mn) ไอโอดีน (I) สั งกะสี (Zn) ฟลูออลีน (F) โคบอลท์ (Co) โมลิบดีนัม (Mo) ซีลเี นียม (Se) ซิลกิ อน (Si) และนิเกิล (Ni) เป็ นต้ น

หน้ าที่ของแร่ ธาตุ 1 เป็ นส่ วนประกอบของโครงสร้ างร่ างกายสั ตว์ ในสั ตว์ ที่กาลังเจริญเติบโต แคลเซียมมีความจาเป็ นในการสร้ างกระดูก ในไก่แคลเซียมจาเป็ นในการสร้ าง เปลือกไข่ 2 เป็ นตัวเร่ งปฏิกริ ิยาชีวเคมี โดยเป็ นองค์ ประกอบของนา้ ย่ อย 3 เป็ นองค์ ประกอบของของเหลวในร่ างกาย 4 มีความจาเป็ นต่ อระบบการทางานของประสาท 5 เป็ นส่ วนประกอบของฮอร์ โมนและวิตามิน 6 รักษาสมดุลของนา้ ในร่ างกายและความเป็ นกรดเป็ นด่ างในร่ างกาย 7 ควบคุมการหดรัดตัวของกล้ามเนื้อ 8 ช่ วยในการแข็งตัวของเลือด

สารอินทรีย์

สารอินทรีย์ คือ สารทีป่ ระกอบด้ วยธาตุคาร์ บอนและ ไฮโดรเจนเป็ นส่ วนใหญ่

1. คาร์ โบไฮเดรต (Carbohydrate)  คาร์ โบไฮเดรต เป็ นคาร์ บอนที่อมิ่ ตัวด้ วยนา้  ประกอบด้ วย C,H,O มีอตั ราส่ วนของอะตอม H ต่ อ O เท่ ากับ 2 :1 และมีสูตรโมเลกุล ทัว่ ไปเป็ น (CH2O)n โดย n มีค่าตั้งแต่ 3 ขึน้ ไป

คาร์ โบไฮเดรต (Carbohydrate) แบ่ งออกเป็ น 3 ประเภท คือ  1.นา้ ตาลโมเลกุลเดี่ยว (MONOSACCHARIDE) มีคาร์ บอนเป็ น



องค์ ประกอบ 3-7 อะตอม มีรสหวาน เป็ นผลึกสี ขาว ละลายนา้ ได้ แก่ ไรโบส กลูโคส ฟรักโทส และกาแลกโทส 2.โอลิโกแซคคาไรด์ (OLIGOSACCHARIDE) ประกอบด้ วยนา้ ตาลโมเลกุล เดี่ยว 2-10 โมเลกุล พบบ่ อยมากทีส่ ุ ด

 3.นา้ ตาลโมเลกุลใหญ่ (POLYSACCHARIDE) ประกอบด้ วยกลูโคส 100-

1,000 โมเลกุล มาต่ อกันเป็ นสาย ได้ แก่ แป้ ง เซลลูโลส และ ไกลโคเจน

เป็ นต้ น

1. Monosaccharide กลูโคส (Glucose) เป็ นนา้ ตาลทีม่ ีอยู่ในอาหารทัว่ ไป พบมากในผักและผลไม้ สุ ก และในกระแสเลือด - กลูโคสทีพ่ บในผลไม้ สุก มีมาก ใน องุ่น เรียกว่ า นา้ ตาลองุ่น - คนปกติจะมีกลูโคสประมาณ 100 mg ในเลือด 100 cm3 - ถ้ ามีกลูโคสมากกว่ า 160 mg ในเลือด 1000 cm3 จะถูกขับถ่ ายออกทาง ปัสสาวะ พบในผู้ป่วยทีเ่ ป็ นโรคเบาหวาน

ฟรักโทส (Fructose) ละลายได้ ดีมากในนา้ จึงทาให้ ตกผลึกได้ ยาก เป็ น นา้ ตาลทีม่ ีรสหวานมากกว่ านา้ ตาลชนิดอื่น พบในเกสรดอกไม้ ผลไม้ ผัก นา้ ผึง้ กาแล็กโทส (Galactose) ไม่ เกิดอิสระในธรรมชาติ ในร่ างกายได้ จากการ ย่ อยแล็กโทส

Monosaccharide เป็ นนา้ ตาลโมเลกุลเดี่ยว ทีป่ ระกอบด้ วย C, O และ H มีสูตรคือ (CH2O)n  โดยมีอะตอมของ C ต่ อกันเป็ นสาย และมี Carbonyl group และ hydroxy group ต่ อกับอะตอมของ C

Carbonyl group

aldehydes

ketones

2. Oligosaccharide

2.1 Disaccharides ( นา้ ตาลโมเลกุลคู่)

 มอลโทส (กลูโคส+กลูโคส) พบในข้ าวบาร์ เลย์หรื อข้ าวมอลต์ ที่กาลังงอก  ซู โครส (กลูโคส+ฟรุ กโทส) เป็ นนา้ ตาลทีไ่ ด้ จากอ้ อยและบีท ทีร่ ้ ู จักกันดีคือ นา้ ตาลทราย  แล็กโตส (กลูโคส+กาแล็กโทส) พบในนม เรียกว่ า นา้ ตาลนม 2.2 Trisaccharides พบในธรรมชาติ คือ แรพฟิ โนส พบในนา้ ตาลจากหัวบีท และ อ้ อย ประกอบด้ วยกาแล็กโทส กลูโคสและฟรักโทสอย่ างละโมเลกุล

นา้ ตาลโมเลกุลคู่ (Disaccharides) เกิดจากการรวมตัวของนา้ ตาล โมเลกุลเดี่ยว 2 โมเลกุล Covalent bond ที่เกิดขึน้ เรียกว่ า Glycosidic bond

Examples of disaccharides synthesis

3.Polysaccharide เป็ น คาร์ โบไฮเดรต ที่มีขนาดใหญ่ ประกอบด้ วย monosaccharides ตั้งแต่ 11 - 1,000 โมเลกุล ต่ อ กันด้ วย glycosidic bone ตัวอย่ าง polysaccharide ได้ แก่ starch, glycogen, cellulose และ chitin

Polysaccharide แบ่ งเป็ น 1.แป้ ง แบ่ งออกเป็ น amylose มีอยู่ในแป้ ง ประกอบด้ วย กลูโคสหลายพันหน่ วย ไม่ หวาน ลักษณะเป็ น โซ่ ยาว ไม่ แตกกิง่ amylopectin ประกอบด้ วยกลูโคสแตกแขนงเป็ นโซ่ กงิ่ พบมากในเม็ดพืชผิวเป็ น มัน

2. ไกลโคเจน (glycogen) อยู่ทกี่ ล้ามเนื้อลายและตับสั ตว์ ทาหน้ าทีเ่ ป็ น แหล่งพลังงาน มีโครงสร้ างคล้าย amylopectin คือ มีการแตกแขนงแต่ แตก แขนงมากกว่ า 3. เซลลูโลส (cellulose) เป็ นสารที่พบในผนังเซลล์ของพืช จึงเป็ น สารอินทรีย์ทมี่ ีมากทีส่ ุ ดในโลก ประกอบด้ วยกลูโคสเป็ นโซ่ ยาวประมาณ 3,000 หน่ วย แต่ ในคนเราไม่ สามารถย่ อยได้ เนื่องจากขาดเอนไซม์ ที่ใช้ ย่อย

Cellulose มี glucose เป็ นองค์ ประกอบเช่ นเดียวกับ ผนังเซลล์ ของพืชประกอบด้ วย cellulose เป็ นจานวนมาก

Chitin, a structural polysaccharide

Chitin forms the exoskeleton of Arthropods

Chitin is used to make a strong and flexible surgical thread

amylose

amylopectin

glycogen

cellulose

หน้ าที่ของ คาร์ โบไฮเดรต Sugars : ทาหน้ าทีใ่ ห้ พลังงานและเป็ นแหล่งคาร์ บอนแก่สิ่งมีชีวติ ribose และ deoxyribose เป็ นองค์ ประกอบของ nucleic acid( กรดนิวคลีอกิ ) Polysaccharide : เป็ นแหล่งสะสมพลังงานของสิ่ งมีชีวติ โดยพืชเก็บสะสมพลังงานในรูปของ starch ส่ วนสั ตว์ เก็บสะสมพลังงานในรูปของ glycogen Cellulose และ chitin เป็ นโครงสร้ างของพืชและสั ตว์

โปรตีน protein

หน่ วยย่ อย ของโปรตีน คือ กรดอะมิโน ซึ่งประกอบด้ วยหมู่ carboxyl หมู่ NH2 และหมู่ R แบ่ งกรดอะมิโน เป็ นกลุ่มตามโครงสร้ างทางเคมีของหมู่ R แต่ ละกรดอะมิโนจะมาเชื่ อมต่ อกันเป็ น สายยาวด้ วย peptide bond เรียกว่ า polypeptide

Amino acid ต่ อกันเป็ นสายยาวด้ วย covalent bond เรียกว่ า peptide bond

- ปลายที่มหี มู่ amino เรียกว่ า N-terminus - ปลายที่มหี มู่ carboxyl เรียกว่ า C-terminus

ประเภทของโปรตีน แบ่งออกเป็ น 2 ประเภท 1. โปรตีนเส้ นใย (fibrous protein) ประกอบด้ วยโซ่ พอลิเพปไทด์ เป็ นเส้ นยาวขนานกับแกนใน ลักษณะเป็ นเส้ นใย (fiber) หรื อเป็ นแผ่ น (sheet) มีความ แข็ง เหนียว และอาจจะยืดหยุ่นได้ ไม่ ละลายในนา้  คอลลาเจน (collagen) ของเอ็น (tendon)  เมทริกซ์ (matrix) ของกระดูก  คีราทิน (keratin) ของเส้ นผม ขน เขา และเล็บ  ไฟโบรอิน (fibroin) ของเส้ นไหม และอีลาสติน (elastin)

fibrous protein

2. โปรตีนกลอบูลาร์ (globular protein) ประกอบด้ วยโซ่ พอลิเพปไทด์ ขดม้ วนแน่ นใน ลักษณะกลม โครงสร้ างประกอบด้ วยเกลียวอัลฟา และ โครงรูปเบตา ในปริมาณต่ างๆ กัน โปรตีนนีส้ ่ วนใหญ่ ละลายในนา้ ได้ เช่ น เอนไซม์ เกือบทุกชนิด แอนติบอดี ฮอร์ โมน บางชนิด

globular protein

โครงสร้ างของโปรตีน 1. โครงสร้ างปฐมภูมิ (primary structure) หมายถึง โครงสร้ างของโปรตีนในลักษณะทีก่ รดอะมิโน เรียงตัวเป็ นสายโซ่ พอลิเพปไทด์ ที่จาเพาะ

The primary structure of a protein Primary structure คือ ลาดับของ amino acid ที่ ประกอบขึน้ เป็ นโปรตีน Primary structure ถูกกาหนดโดยข้ อมูลทาง พันธุกรรม (DNA)

การเปลีย่ นแปลงลาดับ amino acid ในโปรตีนอาจมีผลให้ รูปร่ าง ของโปรตีนเปลีย่ นไป และอาจมีผลต่ อการทางานของโปรตีนชนิดนั้นๆ ตัวอย่ างเช่ น โรค sickle-cell anemia

ตัวอย่ างเช่ น เส้ นใยแมงมุม มีโครงสร้ างแบบ  เส้ นใยแมงมุมมีความแข็งแรงมาก

Pleated sheet

ทาให้

3. โครงสร้ างตติยภูมิ (tertiary structure)

Tertiary structure เป็ นรูปร่ างของ polypeptide สาย หนึ่งตลอดสาย ซึ่งการม้ วนพับไปมาขึน้ อยู่กบั แรงยึดเหนี่ยวระหว่ าง R group ด้ วยกันเอง หรื อ R group กับโครงสร้ างหลัก แรงยึดเหนี่ยว หมายถึง  H-bond  Ionic bond  Hydrophobic interaction  Van der Waals interaction

นอกจากนีบ้ างตอนยึดติดกันด้ วย covalent disulfide bridges

bond

ที่แข็งแรง เรียกว่ า

4. โครงสร้ างจตุรภูมิ (quaternary structure)  หมายถึง โครงสร้ างของโปรตีนในลักษณะ ทีม่ ีโซ่ พอลิเพปไทด์ มากกว่ าหนึ่งโซ่ อยู่ รวมกันด้ วยพันธะไฮโดรเจน พันธะ ไฮโดรโฟบิก และแรงแวนเดอร์ วาลส์  แต่ ละโซ่ พอลิเพปไทด์ อาจเรียกว่ า หน่ วย ย่ อย (subunit)  โปรตีนที่มีโครงสร้ างลักษณะนี้ เรียกว่ า โอลิโกเมอริกโปรตีน (oligomeric protein) เช่ น ฮีโมโกลบิน ประกอบด้ วยโซ่ อลั ฟา 2 โซ่ และโซ่ เบตา 2 โซ่

Hemoglobin ประกอบด้ วย polypeptide กลายเป็ นโปรตีนที่มรี ู ปร่ างเป็ นก้ อน

4

สายรวมกัน

The four levels of protein structure

รู ปร่ างของโปรตีนบางชนิดสามารถเปลีย่ นแปลงได้ ถ้ าสภาพแวดล้ อม ของโปรตีนเปลีย่ นไป เช่ น pH อุณหภูมิ ตัวทาลาย เป็ นต้ น เนื่องจากแรงยึดเหนี่ยวต่ างๆระหว่ าง amino acid ในสาย polypeptide ถูกทาลาย การเปลีย่ นแปลงนีเ้ รียกว่ า Denaturation โปรตีนบางชนิดเมื่อเกิด denaturation แล้ วยังสามารถกลับคืนสู่ สภาพเดิมได้ เรียกว่ า Renaturation

Denaturation and renaturation of a protein

หน้ าทีข่ องโปรตีน เป็ นโครงสร้ างเยื่อหุ้มเซลล์และเยื่อหุ้ม organelles เป็ นโครงสร้ างสาคัญของสิ่ งมีชีวติ เช่ น keratin เป็ นองค์ ประกอบของ เล็บ ผม เป็ นต้ น Hemoglobin ทาหน้ าทีข่ นส่ งออกซิเจน Hormones ต่ างๆ ทาหน้ าทีค่ วบคุมการทางานของร่ างกาย Actin และ myosin ในกล้ามเนื้อ ทาหน้ าที่เกีย่ วกับการเคลื่อนไหว Enzymes ทาหน้ าทีเ่ ป็ นตัวเร่ งปฏิกริ ิยาเคมีต่างๆ ฯลฯ

กรดอะมิโนที่จาเป็ นสาหรับคน อาร์ จีนีน (Arginine) ฮีสทิดนี (Histidine)

เมไทโอนีน (Methionie) ฟี นิลอะลานีน (Phenylalanine)

ไอโซลิวซีน (Isoleucine)

ทรีโอนีน (Threonine)

ลิวซีน (Leucine)

ทริปโตเฟน (Tryptophan)

ไลซีน (Lysine)

วาลีน (Valine)

อาร์ จีนีนและฮีสทิดีน เป็ นกรดอะมิโนที่จาเป็ นสาหรับการเจริญเติบโต และ พัฒนาการในวัยเด็ก

สมบัติของโปรตีน 1. การละลายนา้ ไม่ ละลายนา้ บางชนิดละลายนา้ ได้ เล็กน้ อย 2. ขนาดโมเลกุลและมวลโมเลกุล ขนาดใหญ่ มมี วลโมเลกุลมาก 3. สถานะ ของแข็ง 4. การเผาไหม้ เผาไหม้ มีกลิน่ ไหม้ 5. การทาลายธรรมชาติ โปรตีนบางชนิดเมื่อได้ รับความร้ อน หรื อเปลีย่ นค่ า pH หรื อเติม ตัวทาลายอินทรีย์บางชนิด จะทาให้ เปลีย่ นโครงสร้ างจับเป็ นก้อนตกตะกอน 6. การทดสอบโปรตีน สารละลายไบยูเรต เป็ นสารละลายผสมระหว่ าง CuSO4 กับ NaOH เป็ นสี ฟ้า

ลิพดิ (Lipid)  Lipids ไม่ ละลายนา้ เนื่องจากโครงสร้ างของ lipids ประกอบด้ วย ส่ วนทีไ่ ม่ มี ขั้วทางไฟฟ้ า เป็ นส่ วนมาก  แต่ ละลายได้ ดใี นตัวทาละลายที่เป็ นสารอินทรีย์ เช่ น อีเทอร์ เบนซีน คลอโรฟอร์ มและ เอทานอล เป็ นต้ น  ประกอบด้ วย C,H,O มีอตั ราส่ วนของอะตอม H ต่ อ O เท่ ากับ 2 :1  ได้ แก่  ไขมัน (Fat)  Phospholipid  Steroid  ขีผ้ ึง้ (Wax)

โมเลกุลของไขมันและนา้ มันประกอบด้ วยแอลกอฮอล์ ที่ เรียกว่ า กลีเซอรอล (glycerol) และกรดไขมัน (fatty acid) จานวนกรดไขมันในโมเลกุลของไขมันและนา้ มัน Monoglyceride Diglyceride Triglyceride

Triglyceride

ไขมัน 1 โมเลกุล ประกอบด้ วย Glycerol กรดไขมัน 3 โมเลกุล

1

โมเลกุล และ

ขีผ้ งึ้ หรื อไข (wax) เป็ นลิพดิ ที่ประกอบด้ วยกรดไขมันกับ แอลกอฮอล์ ทมี่ ีโมเลกุลใหญ่ มีนา้ หนักโมเลกุลสู ง เช่ น ขีผ้ งึ้ ซึ่งจะพบได้ ที่ผวิ นอกของเปลือกผลไม้ ผิวใบไม้ สารเคลือบ ปี กแมลงและขนของสั ตว์ ปีก ปลาวาฬจะสะสมไขไว้ ใช้ เป็ นพลังงาน แทนไตรกลีเซอไรด์

ฟอสโฟลิพดิ เป็ นไขมันทีม่ ีโครงสร้ างทางเคมีคล้ายกับไตรกลีเซอไรด์ แตกต่ าง กันทีห่ มู่ของกรดไขมัน 1 หมู่จะมีหมู่ฟอสเฟตเป็ นองค์ ประกอบ ฟอสโฟลิพดิ เป็ นองค์ ประกอบหลักของเยื่อหุ้มเซลล์ เนื้อเยื่อประสาท นา้ เลือด เช่ น เลซิทิน เซฟาลิน

Phospholipids เป็ นองค์ ประกอบหลักของ cell

membrane

 glycerol 1 โมเลกุล  fatty acid 2 โมเลกุล และ  phosphate group (phosphate

group

ประกอบด้ วย

มีประจุ -)

มีส่วนหัวทีม่ ีประจุ และเป็ นส่ วนทีช่ อบนา้ (hydrophilic) และส่ วน หางที่ไม่ ชอบนา้ (hydrophobic)

ที่ cell membrane ของสิ่ งมีชีวติ Phospholipids จะ เรียงตัวเป็ น 2 ชั้น โดย hydrophilic head จะหันออก ทางด้ านนอกเข้ าหากัน ส่ วน hydrophobic tail อยู่ตรง กลาง

Phospholipid bilayer

ไกลโคลิพดิ เป็ นลิพดิ ที่ประกอบด้ วยกรดไขมัน คาร์ โบไฮเดรตและ สารประกอบเบสที่มีไนโตรเจนเป็ นองค์ ประกอบ เช่ น เซเรโบรไซต์ มีนา้ ตาลกลูโคสเป็ นองค์ ประกอบ กาแล็กโทลิพดิ มีนา้ ตาลกาแล็กโทสเป็ นองค์ ประกอบ สารทั้งสองชนิดนี้ พบในเยื่อเซลล์สมอง และ เนื้อเยื่อประสาท

ลิโพโปรตีน เป็ นลิพดิ ทีม่ ีสารโปรตีนจับรวมอยู่ พบในนา้ เลือด ทา หน้ าที่ขนส่ งพวกลิพดิ ในเลือดไปยังเซลล์ ต่างๆ ทั่วร่ างกาย

กรดไขมัน เกิดจากการย่ อยสลายตัวของลิพดิ แบ่ งได้ เป็ น 2 ชนิด คือ 1 กรดไขมันอิม่ ตัว (saturated fatty acid) มีคาร์ บอนทุกอะตอมต่ อ กันอยู่ด้วยพันธะเดีย่ ว เช่ น กรดบิวไทริก กรดปาลมิตกิ และกรดสเตียริก 2 กรดไขมันไม่ อมิ่ ตัว (unsaturated fatty acid) มีบางพันธะระหว่ าง อะตอมของคาร์ บอนเป็ นพันธะคู่ พบมากที่สุดคือ กรดโอเลอิก

ไขมันทีไ่ ด้ จากสั ตว์ เช่ น เนย มีกรดไขมันอิม่ ตัว เป็ นองค์ ประกอบ มีลกั ษณะเป็ นของแข็งทีอ่ ุณหภูมหิ ้ อง ไขมันจากพืช มีกรดไขมันไม่ อมิ่ ตัว เป็ นองค์ ประกอบ มีลกั ษณะเป็ น ของเหลวทีอ่ ุณหภูมิห้อง

Unsaturated fat and fatty acid

Saturated fat and fatty acid

Steroids สเตรอยด์ เป็ น lipids ประกอบด้ วย C เรียงตัวเป็ นวงแหวน 4 วง

โครงสร้ างทั่วๆ ไปของสเตรอยด์

สเตรอยด์ ทพี่ บทั่วไป คือ คอเลสเทอรอล (cholesterol) เป็ นองค์ ประกอบของ cell membrane และบางชนิดเป็ น ฮอร์ โมนเพศ เช่ น โพรเจสเทอโรน และเทสโทสเทอโรน

สู ตรโครงสร้ างของสเตรอยด์ บางชนิด ก. เทสโทสเทอโรน ข. โพรเจสเทอโรน ค. คอเลสเทอรอล

การทดสอบอาหาร

กรดนิวคลีอกิ (Nucleic acid)  Nucleic acid เป็ นแหล่ งเก็บข้ อมูลทางพันธุกรรมและ ถ่ ายทอดลักษณะของสิ่ งมีชีวติ

Nucleic acid มี 2 ชนิด ได้ แก่  Ribonucleic acid (RNA)  Deoxyribonucleic acid (DNA)

DNA ถูกใช้ เป็ นแม่ แบบในการสั งเคราะห์ m RNA ซึ่งถูกใช้ เป็ นตัวกาหนดในการสั งเคราะห์ โปรตีน

DNA RNA protein

สิ่ งมีชีวติ ได้ รับการถ่ ายทอด DNA จากรุ่นพ่อแม่ โมเลกุลของ DNA เป็ นสายยาวมียนี เป็ นจานวนมากเป็ น องค์ ประกอบ DNA อาจเกิดการเปลีย่ นแปลงได้ เนื่องจากสาเหตุต่างๆ เช่ น ฤทธิ์ของสารเคมี หรื อ รังสี จากสารกัมมันตรังสี การเปลีย่ นลาดับ nucleotide ใน DNA อาจมีผลให้ สิ่ งมีชีวติ มีลกั ษณะเปลีย่ นแปลงไปจากเดิมได้ การเปลีย่ นแปลงลักษณะของสิ่ งมีชีวติ ที่มีผลมาจากการ เปลีย่ นแปลงลาดับ nucleotide สามารถถ่ ายทอดต่ อไปยังรุ่น ลูกได้

สายของ nucleic acid ประกอบด้ วย polymer ของ nucleotides แต่ ละ nucleotide ประกอบด้ วย 3 ส่ วน ได้ แก่  Nitrogen base ไนโตรเจนเบส  Pentose sugar นา้ ตาลเพนโทส  Phosphate group หมู่ฟอสเฟส

Nitrogen base

แบ่ งออกเป็ น 2 กลุ่ม ตามโครงสร้ างทางเคมี ได้ แก่ Pyrimidines

Purines

ใน DNA และ RNA มีเบสอยู่ 4 ชนิดเท่ านั้น  DNA มีเบส A, G, C, T  RNA มีเบส A, G, C, U

นา้ ตาล pentose ใน RNA คือ ribose ใน DNA คือ deoxyribose

ตรงตาแหน่ งอะตอมคาร์ บอนที่ 5 ของนา้ ตาล pentose มีหมู่ phosphate มาต่ อ

The components of nucleic acids

ลาดับของ nitrogen base บนสาย DNA หรื อ mRNA มีลกั ษณะเฉพาะตัว ลาดับของ base ในยีนจะเป็ นตัวกาหนดลาดับของ amino acid ของ polypeptide ของโปรตีน

3. การถ่ ายทอดลักษณะทางกรรมพันธุ์เกิดขึน้ เนื่องจาก DNA มีการ จาลองตัวเอง RNA ประกอบด้ วยสาย polynucleotide เพียงสายเดียว DNA ประกอบด้ วยสาย polynucleotide 2 สายเรียงต่ อ ขนานกัน และมีโครงสร้ างเป็ นเกลียว เรียกว่ า double helix

สายทั้งสองของ DNA มีการเรียงตัว สลับปลายกัน คือ ปลายด้ าน 5’ ของ DNA สายหนึ่งจะเข้ าคู่กบั ปลายด้ าน 3’ ของอีกสายหนึ่ง โดยยึดติดกันด้ วย H-bond ระหว่ าง A กับ T และ G กับ C ลักษณะการเข้ าคู่กนั ของ base เรียกว่ า complementary

The DNA double helix and its replication

เมื่อเซลล์ จะมีการแบ่ งตัว DNA จะจาลองตัวเอง และถ่ ายทอดต่ อไป ให้ เซลล์ ใหม่ การสร้ าง DNA โมเลกุลใหม่ เรียกว่ า DNA replication



ปัจจุบันนักวิทยาศาสตร์ พยายามเปรียบเทียบลาดับ nucleotide ของยีนชนิดเดียวกันจากสิ่ งมีชีวติ ต่ างๆ เพื่อใช้ ในการจาแนกกลุ่มของสิ่ งมีชีวติ และศึกษา เรื่ องวิวฒ ั นาการของสิ่ งมีชีวติ ชนิดต่ าง ๆ

วิตามิน (vitamins) เป็ นสารอินทรีย์ที่ร่างกายมีความต้ องการปริมาณเล็กน้ อย เพื่อทาหน้ าที่เฉพาะอย่ างในร่ างกาย จาเป็ นสาหรับการดารงชีวติ ให้ เป็ น ปกติ วิตามินบางอย่ างร่ างกายไม่ สามารถสั งเคราะห์ วิตามินจะไม่ ให้ พลังงาน ทาหน้ าที่เป็ นโคเอนไซม์ (coenzyme) ทาให้ นา้ ย่ อยทางานได้ อย่ าง สมบูรณ์

ประเภทของวิตามิน แบ่ งเป็ น 2 ชนิด คือ วิตามินที่ละลายได้ ในไขมัน ได้ แก่ วิตามิน เอ ดี อี เค ตามธรรมชาติจะ อยู่ร่วมกับไขมันในวัตถุดบิ อาหารสั ตว์ การดูดซึมต้ องอาศัยนา้ ดี (bile) วิตามินที่ละลายได้ ในนา้ ที่สาคัญคือ วิตามินบี1 บี2 บี6 บี12 ไนอะซิน กรดแพนโธทินิก กรดโฟลิค ไบโอติน และโคลีน วิตามินพวกนีล้ ะลายนา้ ได้ ไม่ สามารถสะสมในร่ างกายสั ตว์ ได้ ยกเว้ น วิตามินบี 12 สามารถ สะสมไว้ ได้

หน้ าทีข่ องวิตามิน มีหน้ าทีด่ งั ต่ อไปนี้  เป็ นส่ วนประกอบของนา้ ย่ อยและช่ วยให้ นา้ ย่ อยทางานได้ เต็มที่  ช่ วยในการสร้ างกระดูก เช่ น วิตามินดี และวิตามินเอ  ช่ วยให้ เลือดแข็งตัว เช่ น วิตามินเค  ป้ องกันการเหม็นหืนหรื อไขมันแตกตัว เช่ น วิตามินอี  ช่ วยให้ ระบบสื บพันธุ์เป็ นปกติ เช่ น วิตามินเอ วิตามินดี และวิตามินอี  ป้ องกันการเกิดโรคในสั ตว์

ลักษณะอาการขาดวิตามินชนิดต่ าง ๆ ลักษณะอาการขาดวิตามินเอ ทาให้ เกิดโรคตาบอดในเวลากลางคืน กระดูกอ่อน และระบบสื บพันธุ์ผดิ ปกติ ลักษณะอาการขาดวิตามินดี ทาให้ เกิดโรคกระดูกอ่อน โรคกระดูกผุ ระบบ สื บพันธุ์ผดิ ปกติ ลักษณะอาการขาดวิตามินอี ทาให้ เกิดโรคกล้ามเนื้อลีบ โรคประสาทในไก่ ลักษณะอาการชาดวิตามินเค ทาให้ โลหิตไหลไม่ หยุด หรื อเลือดไม่ แข็งตัว (hemophilia)

ลักษณะอาการขาดวิตามินบีรวม ทาให้ เกิดโรคเหน็บชาในคน โรคแหงนดูดาวใน ไก่ โรคขาอัมพาตในไก่ โรคโลหิตจาง ระบบนา้ ย่ อยทางานไม่ ปกติ ลักษณะอาการขาดวิตามินซี ทาให้ เกิดโรคเลือดออกตามไรฟัน หรื อโรค ลักปิ ดลักเปิ ด

ปฏิกริ ิยาเคมีในเซลล์ ของสิ่ งมีชีวติ แบ่ งออกเป็ น 2 ประเภท คือ

1. ปฏิกริ ิยาคายพลังงาน หมายถึง ปฏิกริ ิยาที่เกิดขึน้ แล้ วจะปล่ อย พลังงานออกมามากกว่ า พลังงานกระตุ้นทีใ่ ส่ เข้ าไป 2. ปฏิกริ ิยาดูดพลังงาน หมายถึง ปฏิกริ ิยาที่เกิดขึน้ แล้ วจะปล่ อย พลังงานออกมาน้ อยกว่ า พลังงานกระตุ้นทีใ่ ส่ เข้ าไป

ปัจจัยที่มผี ลต่ อปฏิกริ ิยาเคมี

1. ธรรมชาติของสารตั้งต้ น : สารตั้งต้ นบางชนิดทาปฏิกริ ิยาได้ เร็วแต่ บางชนิดทาปฏิกริ ิยาได้ ช้า 2. ความเข้ มข้ นของสารตั้งต้ น : สารทีม่ ีความเข้ มข้ นมากจะเกิดปฏิกริ ิยา ได้ เร็วกว่ าสารที่มีความเข้ มข้ นน้ อย

3. พืน้ ที่ผวิ ของสารตั้งต้ น : การเพิม่ พืน้ ที่ผวิ จะทาให้ ปฏิกริ ิยาเกิดขึน้ ได้ เร็ว 4. อุณหภูมิ 5. ตัวเร่ ง และตัวหน่ วง : ตัวเร่ งปฏิกริ ิยา (catalyst) เป็ นสารที่ช่วยเร่ งให้ ปฏิกริ ิยาเกิดได้ เร็วขึน้ ตัวหน่ วงปฏิกริ ิยา (Inhibitor) มีผลทาให้ เกิดปฏิกริ ิยาได้ ช้าลง หรื อ หยุดยั้งปฏิกริ ิยาได้ อย่ างสิ้นเชิง

เอนไซม์ และการทางานของเอนไซม์ เป็ นสารอินทรีย์ประเภทโปรตีน ทาหน้ าทีเ่ ป็ นตัวเร่ งปฏิกริ ิยาเคมีในเซลล์ ของสิ่ งมีชีวติ โดยการลดระดับพลังงานกระตุ้นลง ทาให้ เกิดปฏิกริ ิยาง่ าย ขึน้ คุณสมบัติทสี่ าคัญทีส่ ุ ดของเอนไซม์ คือ มีความเฉพาะเจาะจง (SPECIFICITY) เอนไซม์ จะทาหน้ าทีไ่ ด้ ดีทอ ี่ ุณหภูมิและความเป็ น กรดเบสทีเ่ หมาะสม

ปัจจัยที่มมี ผี ลต่ อการทางานของเอนไซม์ 1. pH เอนไซม์ แต่ ละตัวจะมีค่า pH ทีท่ างานได้ ดีทสี่ ุ ด ส่ วนใหญ่ จะอยู่ระหว่ าง pH ถึง pH 9

5

2. อุณหภูมิ เมื่อเพิม่ อุณหภูมมิ กั จะทาให้ ปฏิกริ ิยาเคมีทวั่ ๆ ไปมีอตั ราเร็วสู งขึน้

 แต่ ทอี่ ุณหภูมิสูงเกินไปอาจทาให้ เอนไซม์ เสี ยสภาพธรรมชาติ อัตราเร็วจะลดลงทันที

สิ่ งแวดล้ อมที่มผี ลต่ อการทางานของเอนไซม์

3. โคแฟคเตอร์ เอนไซม์ บางตัวอาจไม่ สามารถทางานได้ โดยตัวโปรตีนของมันเอง ต้ องมีสาร โมเลกุลเล็กทีเ่ รียกว่ า โคแฟคเตอร์ (co-factor) ของเอนไซม์ มาร่ วม ทางานด้ วย มีอยู่สองชนิดใหญ่ ๆ คือ อิออนของโลหะ และโคเอนไซม์

4. ตัวยับยั้งเอนไซม์ การยับยั้งเอนไซม์ หรื อการทาให้ ปฏิกริ ิยาเอนไซม์ ดาเนินช้ าลงหรื อหยุด ทางานนั้นมีความสาคัญ

ตัวยับยั้งเอนไซม์