SUPLEMENTO DE CAMBIO DE MICHOACÁN CAMBIO DE MICHOACÁN | C I E N C I A R I O | 24 DE SEPTIEMBRE DE 2 0 13 | 1 PARA LA DIVULGACIÓN DE TEMAS CIENTÍFICOS Y TECNOLÓGICOS EDITOR: RAÚL LÓPEZ TÉLLEZ ixca68@hotmail.com MARTES 24 DE SEPTIEMBRE DE 2013 NÚMERO 496 APARECE LOS MARTES www.cambiodemichoacan.com.mx
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Un ladrillo más en el Alzheimer Fernando Rodríguez Villalón
21 de septiembre, Día Mundial del Alzheimer. Así es, el pasado día 21 se celebró el día dedicado por la Organización Mundial de la Salud y la Federación Internacional del Alzheimer a la enfermedad más conocida que afecta la memoria. De forma paralela a la fecha de la celebración y de las actividades contra el deterioro de la memoria, el día 20 surge una publicación en la revista Science . Se describe un interesante y relevante estudio realizado por investigadores de la Escuela de Medicina de la Universidad de Stanford, quienes determinan cómo los fragmentos de proteína conocida como beta-amiloide comienzan a destruir las sinapsis antes de la formación de grupos de placas de esta proteína. Y para completar este proceso, encuentran otra proteína de las muchas que actúan como receptores del beta-amiloide implicada en la formación de las placas. Analicemos el presente estudio que se trata, sin duda, de un ladrillo más a la construcción del intrincado proceso neuronal de la enfermedad de Alzheimer. Actualmente es bien sabido que la neurodegeneración en la enfermedad de Alzheimer es debida al depósito de los fragmentos de betaamiloide, sin embargo los procesos que llevan a la acumulación de estas proteínas mal estructuradas y por tanto no funcionales continúa aún sin revelarse por completo. Inicialmente beta-amiloide comienza como una molécula solitaria, después se une a otras formando pequeños grupos que siguen siendo solubles y pueden viajar libremente en el cerebro, pero con el tiempo tienden a amontonarse .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. .. ..
LA CIENCIA EN MÉXICO, HOY Y MAÑANA PÁGINA 2
«Actualmente es bien sabido que la neurodegeneración en la enfermedad de Alzheimer es debida al depósito de los fragmentos de beta-amiloide, sin embargo los procesos que llevan a la acumulación de estas proteínas mal estructuradas y por tanto no funcionales continúa aún sin revelarse por completo».
sentir, ver, escuchar, procesar emociones, en fín, todas las funciones cerebrales. Con el uso de una cepa experimental de ratoncitos susceptibles al deterioro de sus sinapsis y de la memoria por Alzheimer, los investigadores observaron que si estos carecían de una proteína localizada en el sitio de las sinapsis, entonces mostraban resistencia a perder la memoria. En efecto, al no tener la proteína no perdían la memoria. La proteína la identificaron como PirB. Se trata de un receptor muy afín que se une a beta-amiloide cuando está en cúmulos o amontonada. Ahora bien, la proteína PirB es propia de los ratones, pero ¿también se encuentra en los humanos? Taeho Kim, el principal autor del estudio, comparó el cerebro de ratones y de humanos identificando una proteína análoga a PirB llamada LilrB2. También observó el incremento de una enzima llamada cofilina, fenómeno ya observado en otros estudios donde la cofilina está aumentada en el cerebro de pacientes que padecieron Alzheimer. Y bien, ¿cuál es el papel de la cofilina aquí? Esta es la principal enzima encargada de la despolimerización de los microfilamentos de
ESPECIAL
y finalmente formar las características placas descritas inicialmente por el médico Alzheimer. La investigación muestra por primera vez que betaamiloide en esta forma amontonada puede unirse a un receptor en las neuronas, poniendo en marcha una serie de procesos intracelulares que llevan al deterioro de las sinapsis. Recordemos que las sinapsis son las conexiones entre las neuronas y son esenciales para generar la memoria, movernos,
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VIAJEROS ESPACIALES PÁGINA 3
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ABEJAS, REINO DE MIEL PÁGINA 4