AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS
Funciones biológicas de las proteínas • Catalisis: – Lactasa (Hidroliza la lactosa) – DNA polimerasa (En replicación del DNA )
• Transporte: – Hemoglobina (transporta O2 en la sangre) – Lactosa permeasa (transporta lactosa a través de la membrana celular)
• Estructura: – Colageno ( Tejido conectivo) – Queratina (cabello, uñas, cuernos)
• Movimiento: – miosina (Tejido muscular) – actina (Movilidad celular)
AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS Biomolécula
Unidad fundamental
Carbohidratos
Monosacáridos
Proteínas
Aminoácidos
Ejemplo Disacárido
Dipeptido
Polisacárido
Proteína
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS Gly (G) Ala
(A)
Val
(V)
Leu
(L)
Ile
(I)
Met (M) Met (M) Pro (P)
Phe (F)
Trp (W)
Ser (S) Tyr (W)
Thr (T)
Phe (F)
Lys (K) Asp (D)
Arg (R)
Cys (C)
Tyr (Y)
Asn (N) Glu (E)
Trp (W)
His (H) Glu (E)
Lys (K)
Arg (R)
His (H)
α-Amino Acidos son quirales •
α-carbono tetrahedrico.
• Tiene 4 sustituyentes diferentes
• Excepto la glicina
AMINO ACIDOS ESENCIALES Deben ser proporcionados en la alimentaci贸n, ya que tienen estructuras complejas (Anillos arom谩ticos, cadenas laterales O N
Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Tript贸fano Valina
OH NH2
N H
His (H)
O OH NH
Trp (W)
NH2
AMINOACIDOS ESENCIALES Fuente de Proteína
Limitación del Amino ácido
Trigo
Lisina
Arroz
Lisina
Maíz
Lisina y Triptofano
Legumbres
Metionina
Carne de Vaca
Fenilalanina
Huevos, Pollo
Ninguno
Leche o suero de vaca
Metionina
AMINOACIDOS POCO COMUNES TAURINA Acido 2-aminoetanosulfónico De bilis de Buey (Bos Taurus) No se incorpora en las proteínas A.A. muy abundante en los músculos y sistema nervioso Débil acción depresora Neurotransmisor, regulador de la sal y estabilizador de las membranas celulares Participa en la desintoxicacion y produccion de bilis.
AMINOACIDOS POCO COMUNES • ORNITINA • Precursor de hormonas de crecimiento • Supuestamente aumenta la masa muscular y desintoxica el organismo.
• CITRULINA • En sandia • Relajamiento de vasos capilares
AMINOACIDOS POCO COMUNES • Esta presente en la elastina
• • • •
4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno. N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo) Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre. Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
PEPTIDOS La uniรณn de dos o mรกs aminoรกcidos mediante enlaces peptidicos.
PEPTIDOS
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
PUENTES DISULFURO
PÉPTIDOS 2 aa
Dipeptido
3 aa
Tripeptido
4 aa a 10 aa
Oligopeptido
10 aa a 100 aa
Polipeptido
100 en adelante
Proteína
PEPTIDOS • Glutation
• (Glu-Cys-Gly) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular.
•
Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de Hidrogeno)
PEPTIDOS Oxitocina: Nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria Pitoxin
PEPTIDOS • Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas.
Estimula la absorción de glucosa
Su ausencia es causa de diabetes.
Dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro
PEPTIDOS • La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos .
PROTEINAS Biopolímeros de aminoácidos de mas de 10000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Compuestos por unos 200 a 300 A.A. Están formadas por C, H, O, N y S
SIMPLES
Por su naturaleza química
CONJUGADAS
FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Por la forma que adopta
GLOBULAR
ENZIMAS PROTEÍNAS
Por su función Biológica
DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS DE ACUERDO A SU FUNCION BIOLOGICA
NIVEL DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEINAS Las proteínas tienen 4 niveles de profundización del conocimiento de la estructura:
●
ESTRUCTURA PRIMARIA
●
ESTRUCTURA SECUNDARIA
●
ESTRUCTURA TERCIARIA
●
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA Estructura primaria de la insulina
ESTRUCTURA SECUNDARIA •
Los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura
HELICE ALFA
ESTRUCTURA SECUNDARIA LAMINA BETA
COMPARACION ENTRE HOJA PLEGADA BETA Y HELICE ALFA
Mioglobina pdb code: 1WLA
Bacteriorodopsina pdb code: 1AP9
hoja- β Anti-paralela lectina pdb code: 2LAL
hoja- β Paralela Anhidrasa carbonica pdb code: 1QRM
ESTRUCTURA TERCIARIA PROTEINAS FIBROSAS:
PROTEINAS GLOBULARES:
• Filamentos u hojas de gran extensión.
•
• Generalmente conformadas por un único tipo de estructura secundaria .
•
• Insolubles en agua por aminoácidos hidrofóbicos .
•
• Funciones estructurales •
Representan más de la mitad de la masa corporal de los organismos superiores .
• Queratina, colágeno, elastina, fibroina.
•
Cadenas plegadas en forma esférica Estructuras más complejas que las anteriores. Pueden tener más de una estructura secundaria en la misma molécula. Solubles en agua .
ESTRUCTURA TERCIARIA PROTEINAS FIBROSAS • Queratina: Cabellos , uñas, lana , plumas , escamas, cuernos , capa externa de la piel. Resistencia , dureza y flexibilidad variables. • Colágeno: tendones, cartílago, matriz ósea y córnea . estiramiento.
Resistencia y no capacidad de
• Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo Elasticidad y capacidad de estiramiento. • Fibroína: en la seda y en telaraña. Son fibras muy fuerte y flexibles. No extensibles.
ESTRUCTURA TERCIARIA PROTEINAS GLOBULARES
•
Mioglobina: Transporte y almacenamiento de oxigeno en el músculo.
•
lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacaridos .
•
Caseína: Proteina de la leche
Proteína. Porción orgánica (Hemo) Inorgánica (Fe)
ESTRUCTURA CUATERNARIA HEMOGLOBINA
Estructura primaria
Estructura cuaternaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS Reversible e irreversible Se pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica” Agentes: Físicos: Calor, Radiaciones Químicos: Sales, solventes orgánicos, Acidos, bases
LOS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas • Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular • Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir. • Las enzimas pueden actuar dentro de la célula , fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
E + S ESEP E + P
E
E
E
E
El enzima disminuye la energía de activación Sin enzima Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción de las enzimas, acelerando la reacción 1014 x
E+S
E+P Tiempo de la reacción
• El aumento de temperatura necesario para producir la reacción no catalizada seria de 529ºC
Enzima - Catalizador • Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química. • Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo • Actuan en un sentido como en el otro (reversibilidad). • Inhibición por sustrato
MECANISMO • Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación • Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato • Después de la reacción, enzimas y productos se separan. • Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción
Enzima
Sustrato Sitio activo
Digestión de las Proteínas Boca y Glándulas salivares Digestión mecánica de las proteínas. Masticación, rompimiento y mezcla de los alimentos con jugos salivares para formar el bolo Estomago HCl desnaturaliza las proteínas Pepsina degrada los polipéptidos en pequeños peptidos. Intestino delgado y Páncreas Enzimas del páncreas entran en el intestino delgado y continuan rompiendo peptidos hasta tripeptidos, dipeptidos, amino acidos Revestimiento del Intestino delgado Tripeptidasas y dipeptidasas sobre la superficie de las células del intestino delgado actuan para obtener aminoácidos que son absorbidos
Absorción de los Aminoácidos • Amino acidos son transportados hasta el higado • En el higado son usados para: – Sintetizar nuevas proteínas – Convertirlos en energía, glucosa o grasa – Liberados a la sangre y transportados a las células.
How Proteins are used in the body