synth-biblio-viande-et-sarcopenie-ocnh-2011 by Centre d'information des viandes

Dossier bibliographique

Prévention de la sarcopénie par les protéines carnées

Février 2009 Mise à jour Juin 2011 OCNH (Cyrille Costa) – Amiens

OCNH

Page 1

Juin 2011

Sommaire I.

Définition et prévalence de la sarcopénie en France........................................................................................ 3

Définition et prévalence ....................................................................................................... 3

Sujets à risque et conséquences fonctionnelles de la sarcopénie ......................................... 4

II.

Mécanismes et conséquences de la sarcopénie ................................................................................................. 5

A. 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. B.

Les conséquences sur le métabolisme protéique ................................................................ 10

III.

La prévention précoce par l’alimentation ................................................................................................. 11

A. 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. B.

Les mécanismes à l’origine de la sarcopénie ....................................................................... 5 L’inactivité ....................................................................................................................... 6 La diminution de la fonction neuromusculaire ................................................................ 7 Les modifications hormonales .......................................................................................... 7 Une extraction splanchnique accrue ................................................................................ 8 L’élévation des cytokines ................................................................................................. 9 Le dysfonctionnement mitochondrial ............................................................................... 9 L’influence génétique ....................................................................................................... 9 La diminution des apports alimentaires ........................................................................... 9

Les besoins nutritionnels du sujet âgé ................................................................................ 11 Besoins énergétiques ...................................................................................................... 12 Besoins glucidiques ........................................................................................................ 12 Besoins protéiques.......................................................................................................... 12 Besoins lipidiques ........................................................................................................... 12 Besoins en fibres............................................................................................................. 12 Besoins en vitamines ...................................................................................................... 12 Besoins en minéraux....................................................................................................... 13 Besoins en oligoéléments ............................................................................................... 13

L’apport protéique alimentaire : un élément essentiel de la prévention............................. 15 1. Le point sur les consommations protéiques des sujets âgés........................................... 15 2. Des protéines pour stimuler l’anabolisme musculaire .................................................. 16 a) b) c) d) e) f)

Augmenter les apports protéiques ........................................................................................................ 16 Supplémenter les repas en acides aminés branchés ou choisir la source de protéines la plus adaptée. 17 Utiliser des protéines rapidement digestibles ....................................................................................... 18 Modifier la chronologie d’administration journalière des protéines alimentaires ................................ 19 Combiner la nutrition protéique à de l’exercice physique .................................................................... 21 Prendre en compte d’autres facteurs..................................................................................................... 22

Conclusion .......................................................................................................................... 23

IV. ................................................................................................................................................................................ 24

OCNH

Février 09

I. Définition et prévalence de la sarcopénie en France A. Définition et prévalence La sarcopénie est la perte de masse et de force musculaire qui survient lors du vieillissement. Elle fait partie du vieillissement normal, mais est accélérée par tout processus pathologique, et en particulier la dénutrition. Elle est toutefois différente de la dénutrition protéino-énergétique et de la cachexie. Ces deux conditions, fréquemment observées chez les personnes âgées, ont d’autres causes, d’autres mécanismes et leur traitement diffèrent : au cours de la dénutrition protéinoénergétique et de la cachexie, la diminution de la masse musculaire s’accompagne d’une diminution de la masse grasse. La dénutrition est réversible lors de la majoration des apports. La cachexie survient dans un contexte d’hypercatabolisme secondaire à des maladies inflammatoires chroniques. La sarcopénie reflète une diminution des capacités de synthèses musculaires, plus qu’un hypercatabolisme. Baumgartner la définit comme une diminution de deux déviations standard de la masse musculaire squelettique appendiculaire (masse maigre des tissus mous au niveau des quatre membres) par rapport au groupe jeune de référence* (Baumgartner et al, 1998). L’index de masse musculaire squelettique (IMM) est défini par la masse musculaire appendiculaire divisée par la taille au carré (cette approche est comparable à celle définissant l’index de masse corporelle par le rapport poids sur taille au carré). IMM = masse musculaire appendiculaire [kg] / taille² [m²] * IMM = 5.45 (Femme) et IMM = 7.26 (Homme) Il est difficile d'évaluer la prévalence de la sarcopénie car celle-ci varie selon les techniques d’évaluation utilisées et les critères de diagnostics retenus (Annexe 1) 1. Les données internationales estiment la prévalence de la sarcopénie entre 5 et 13 % chez les sujets âgés de 60 à 70 ans et de 11 à 50 % chez les plus de 80 ans (Morley JE, 2008). Ces chiffres proviennent de 8 études réalisées dans différents pays (Canada, Danemark, USA, France, Mexique) réalisées auprès d’hommes et de femmes : L’étude de Baumgartner RN (1998) estime la prévalence de la sarcopénie chez des hommes et femmes d’origine mexicaine à plus de 50 % chez les plus de 80 ans et entre 11 et 24 % chez les moins de 70 ans (808 sujets au total). Aux Etats-Unis, trois études majeures ont estimé la prévalence de la sarcopénie. Melton LJ et al (2000) l’estiment entre 6 et 15 % chez des plus de 65 1

Il n'existe pas une méthode d'évaluation mais plusieurs. Elles ont leurs avantages et leurs inconvénients.

OCNH

Février 09

ans. Ianuzzi-Sucich M et al. (2002) montre qu’elle concerne 22 à 26 % des 64-80 ans (femmes, hommes) et 31 à 52,9 % des plus de 80 ans (femmes, hommes) dans une étude auprès de 337 sujets. Enfin, Castillo EM et al (2003) l’estiment entre 3 et 4 % chez les 70-75 ans (femmes, hommes) et entre 13 et 16 % chez les plus de 85 ans (femmes, hommes) dans une étude incluant 1700 sujets. Au Canada, Janssen I et al. (2002) trouve une prévalence de 59 % chez des plus de 60 ans (4504 sujets inclus). La même année, au Danemark, Tanko LB et al montrent une prévalence de la sarcopénie de 40,2 % chez les plus de 70 ans (754 sujets inclus). En France, deux études ont estimé la prévalence de la sarcopénie dans des populations spécifiques. En 2003, l’étude française Epidos l'estimait, à 9.4 % au moyen d’une mesure d’absorptiométrie biphotonique (dual X-ray absorptiometry ou DEXA) corps entier auprès de 1321 femmes de plus de 75 ans (Rolland Y et al 2003 ; Gillette-Guyonnet S et al, 2003). Cette prévalence variait en réalité de 8,9 % chez les femmes de 75 à 80 ans à 10,9 % chez celles de 86 à 95 ans. Plus récemment, une étude française (Tichet J et al, 2008) l'évaluait, chez 218 sujets de 64 ans en moyenne (60 à 78 ans), à 2.8 % chez les femmes et 3.6 % chez les hommes à partir du calcul de l’index de masse musculaire d’après la mesure de la masse musculaire par impédancemétrie. Si l’on se base sur une prévalence de 11 % et sur le nombre de 5 321 928 individus de plus de 75 ans en France (2008), cela représente plus de 500 000 cas.

B. Sujets à risque et conséquences fonctionnelles de la sarcopénie Les sujets particulièrement exposés à la sarcopénie sont les individus âgés sédentaires, ceux ayant de faibles apports en protéines et ceux qui souffrent de maladies chroniques invalidantes. On retrouve également dans ce groupe les fumeurs 2 et ceux qui ont des apports réduits en vitamine D 3. Enfin, les sujets âgés obèses peuvent aussi présenter une sarcopénie 4. On observe chez eux une infiltration de graisses dans les muscles parallèlement à l’atrophie musculaire (Zamboni M et al, 2008). Les conséquences de la sarcopénie sont nombreuses. La diminution de la masse et de la force musculaire va tout d’abord limiter les performances fonctionnelles et influera ensuite négativement sur l'autonomie du sujet âgé. A ce titre, la sarcopénie joue un rôle central dans le « syndrome de fragilité » qui concerne environ 20 % des plus de 70 ans. Ce syndrome associe 2

Le tabagisme altère le renouvellement quotidien des cellules musculaires (Montes de OCA M et al, 2008) De nombreuses études rapportent une association entre un faible taux sanguin de vitamine D et la sarcopénie. 4 L’obésité sarcopénique concerne aux USA 17.5 % des hommes et 8.4 % des femmes de plus de 80 ans (Zamboni M, 2005). Elle se définit à l’aide du taux masse maigre/taille² et du pourcentage de masse grasse par comparaison à des valeurs de référence. 3

OCNH

Février 09

une faiblesse musculaire, une lenteur à la marche, une inactivité physique, une sensation de fatigue et une perte de poids. Il est hautement prédictif d’évènements péjoratifs tels que l’hospitalisation, les chutes (qui peuvent avoir des conséquences irréversibles voire être à l’origine d’un état grabataire), les fractures, la dépendance, l’entrée en institution et finalement la mortalité (figure 1). Enfin, la diminution des « réserves » protéiques musculaires, aura des conséquences graves lors d’une situation de stress : baisse des défenses immunitaires, fragilité osseuse, stress oxydant ...dans le processus d’entrée dans la dépendance (Rolland Y et al, 2008).

II. Mécanismes et conséquences de la sarcopénie A. Les mécanismes à l’origine de la sarcopénie Les déterminants de la sarcopénie incluent des facteurs génétiques et environnementaux. L’inactivité physique, les modifications hormonales, l’augmentation de l’extraction splanchnique, la diminution des apports alimentaires et l’état inflammatoire chronique survenant au cours du vieillissement comptent parmi les principaux mécanismes impliqués (figure 2).

OCNH

Février 09

. Figure 2 : Mécanismes susceptibles d’expliquer la sarcopénie (D’après Cynober L 2004) AA : acides aminés GH : hormone de croissance ; IGF-1 : insuline like growth factor-1 ; AGEP : produits de glycation avancée (Advanced Glycated End Products) ; ® : résistance à l’action de l’homme ; ---> stimulus diminué ; → : stimulus augmenté.

1. L’inactivité Au cours du vieillissement, la dépense énergétique totale diminue principalement du fait d’une réduction de l’activité physique. Les enquêtes épidémiologiques révèlent en particulier la diminution des activités de résistance. Cette inactivité est à l’origine d’une diminution précoce de la force, proportionnellement plus importante que la diminution de la masse musculaire. Il existe peu d’étude chez la personne âgée sur l’effet de l’inactivité sur leur force et leur masse musculaire. Une étude auprès de 12 personnes âgées alitées pendant dix jours (sans pathologies) rapporte cependant des données intéressantes : une baisse de 30 % de la synthèse protéique, une réduction de 3,2 % de la masse maigre totale (soit environ 1,5 kg) et une diminution de 6,3 % de la masse maigre des membres inférieurs (soit environ 0,95 kg). Durant cette même période, la force musculaire décline d’environ 15,6 % (Kortebein P et al, 2007). Ce travail, qui souligne l’effet délétère de l’alitement sur la masse et la force musculaire du sujet âgé, constitue un argument fort pour lutter contre la sédentarité. Enfin, rappelons qu’avec l’avancée en âge, la masse musculaire décline approximativement de 1 à 2 % par an passé l’âge de 50 ans tandis que la force décline en moyenne de 1,5 % par an entre 50 et 60 ans, puis au rythme de 3 % par an (Vandervoort AA. 2002).

OCNH

Février 09

2. La diminution de la fonction neuromusculaire La perte des motoneurones au cours du vieillissement est souvent évoquée comme un facteur important contribuant à la sarcopénie. Avec l’âge, un lent processus de dénervation–réinnervation conduit à un regroupement des fibres musculaires au profit des fibres de type 1 (fibre lente oxydative). La diminution du nombre de motoneurones qui débute après 70 ans, serait d’environ 50 % aux âges les plus avancés et affecterait principalement les membres inférieurs. Les motoneurones restant prendraient en charge les fibres musculaires dénervées et conduiraient à une augmentation de la taille des unités motrices. Cette augmentation de la taille des unités motrices contribuerait à diminuer la coordination et la force musculaire (Annexe 2). Parallèlement, une modification de la répartition des fibres musculaires lentes (de type I ou oxydatives) et des fibres musculaires rapides (de type II, glycolytiques) est constatée. La surface des fibres de type II diminue de 20 à 50 % tandis que celle des fibres de type I ne diminue que de 1 à 25 %. Il en résulte une diminution préférentielle de la force et de la puissance comparativement aux capacités en endurance (Rolland & Vellas, 2008). D’autres mécanismes semblent également impliqués chez les sujets âgés qui conduisent à une plus grande vulnérabilité du muscle du sujet âgé aux lésions et à une moins bonne régénération de celui-ci. La pratique d’une activité physique, le profil génétique ou différents facteurs hormonaux semblent également impliqués dans la vitesse de perte des unités motrices (Edstrom E et al, 2007).

3. Les modifications hormonales Une bibliographie abondante rapporte des liens entre les modifications hormonales du sujet âgé et la diminution de la masse et de la force musculaires. La diminution du taux de testostérone est, par exemple associée à la diminution de la masse et de la force musculaire via la diminution de la synthèse protéique des fibres musculaires. La baisse du taux des œstrogènes pendant la ménopause est également suspectée comme une cause modeste de sarcopénie. Le déclin des taux d’IGF-1 et d’hormone de croissance pourraient également contribuer à l’apparition de la sarcopénie. L’IGF-1, en particulier puisqu’elle augmente la synthèse protéique dans les fibres musculaire et interagit avec la testostérone. En ce qui concerne le rôle de l’insuline dans les mécanismes conduisant à la sarcopénie, il est controversé. Elle stimule l’anabolisme protéique musculaire mais il semble qu’elle soit plus efficace sur la réduction de la protéolyse que sur la stimulation de la protéosynthèse. Cet effet semble maintenu au cours du vieillissement chez l’homme mais avec une efficacité réduite. Par ailleurs, l’insulinorésistance pourrait affecter les capacités de réponse anabolique du muscle âgé. Cette altération métabolique semble liée à des perturbations intimes de la transmission

OCNH

Février 09

intracellulaire du signal induit par l’insuline (Schneider SM et al, 2008). Le taux de vitamine D serait également en cause. De nombreuses études rapportent une association entre un taux bas de 1,25-hydroxy-vitamine D et une masse et une force musculaire réduites, de mauvaises capacités d’équilibration et un risque accru de chute. De plus, une récente étude épidémiologique rapporte une association entre un faible taux de vitamine D et la sarcopénie. On suppose que la moindre stimulation des récepteurs nucléaires de la forme active de la vitamine D présents dans les cellules musculaires retentie sur la synthèse protéique. La PTH pourrait aussi être impliquée : son taux élevé associé aux faibles concentrations plasmatiques de vitamine D est indépendamment de celui-ci, associé à la sarcopénie et au risque de chute. Par ailleurs, la PTH pourrait influencer le fonctionnement musculaire en modifiant le taux intracellulaire de calcium ou en stimulant les voies d’activation de protéines pro-inflammatoires (Bischoff HA et al, 2001).

4. Une extraction splanchnique accrue Le processus de séquestration splanchnique des acides aminés est une autre explication plausible de la sarcopénie (Cynober L et al, 2004). Rappelons que l’assimilation périphérique des acides aminés implique un passage obligatoire des produits issus de l’hydrolyse protéique intestinale vers la veine porte, à travers le tissu intestinal, et vers la circulation générale après franchissement du territoire hépatique. Ce passage splanchnique constitue un filtre sélectif dans la mesure où les acides aminés issus de la lumière intestinale sont précisément utilisés pour les besoins métaboliques (oxydation ou synthèse) des tissus splanchniques (intestin, foie). On estime que l’extraction splanchnique des acides aminés est en moyenne de 50 %. Toutefois, elle est extrêmement variable d’un acide aminé à l’autre, allant de plus de 90 % pour le glutamate à 20 % environ pour la leucine. Ces variations expliquent qu’une grande partie des acides aminés à chaîne ramifiée (AACR) d’origine alimentaire comme la leucine, se retrouve dans la circulation générale et participe à l’anabolisme protéique du muscle où les protéines sont particulièrement riches en AACR. Or, la séquestration splanchnique des acides aminés est augmentée avec l’avancée en âge. L’aminoacidémie postprandiale est par conséquent moins élevée chez le sujet âgé et les acides aminés moins disponibles en périphérie pour la synthèse protéique musculaire (Volpi E et al, 1998; Boirie Y et al., 1997, Arnal MA et al, 1999). Dans la mesure où la biodisponibilité des acides aminés alimentaires est capable de moduler la réponse anabolique postprandiale, particulièrement dans le muscle, on imagine aisément les conséquences de ce trouble métabolique et son impact possible sur le développement à long terme de la sarcopénie chez le sujet âgé.

OCNH

Février 09

5. L’élévation des cytokines Le vieillissement, indépendamment des maladies inflammatoires chroniques, est associé à une augmentation de la production de cytokines proinflammatoires telles que l’IL-6 ou l’IL-1 et à un état d’hypercatabolisme. L’augmentation de la masse grasse participe à cet état inflammatoire. De nombreux arguments fondamentaux et épidémiologiques conduisent à l’hypothèse proinflammatoire de la sarcopénie : associations entre des taux élevés d’IL-6 et la survenue de chutes ou de limitations fonctionnelles, associations entre les taux de TNF alpha, d’IL-6 ou de CRP et la force et la masse musculaire ,... Mais les mécanismes fondamentaux impliquant les cytokines dans l’apparition de la sarcopénie restent peu connus. Suivant son isoforme et sa localisation, l’IL-6 pourrait être tantôt pro-inflammatoire, tantôt anti-inflammatoire (Rolland & Vellas, 2008).

6. Le dysfonctionnement mitochondrial Il existe une hypothèse mitochondriale de la sarcopénie. L’ADN mitochondrial musculaire, altéré au cours du vieillissement, pourrait réduire le métabolisme global de la fibre musculaire et notamment la synthèse protéique et le stockage d’ATP. Toutefois, ce dysfonctionnement pourrait n’être que la conséquence de la réduction de l’activité physique chez les sujets âgés. En effet, selon une équipe, le fonctionnement mitochondrial redevient normal lorsque les personnes âgées reprennent des activités physiques (Kent-Braun JA et al., 2000). Selon d’autres auteurs, il n’est que partiellement réversible quelles que soient l’activité physique engagée (Waters DL et al., 2003).

7. L’influence génétique La grande variabilité interindividuelle de la perte musculaire des sujets âgés suggère l’implication de facteurs génétiques dans les causes de la sarcopénie. Les enquêtes épidémiologiques suggèrent qu’environ 50% de la force musculaire et des performances physiques des membres inférieurs sont génétiquement déterminées (Carmelli D et al., 2000).

8. La diminution des apports alimentaires En France, des enquêtes alimentaires menées dans différentes régions (Alsace, Val-de-Loire, Préalpes, Val-de-Marne) ont montré que les apports énergétiques et protéiques journaliers des sujets âgés à domicile étaient relativement satisfaisants : entre 1700 et 2200 kcal pour les

OCNH

Février 09

hommes et entre 1300 et 1900 kcal pour les femmes, avec des apports protéiques de 68 à 85 g et de 60 à 70 g pour les hommes et les femmes, respectivement (Euronut-Seneca, 1991 ; Hercberg et al., 1991 ; Constans et al., 1989; Lecerf et al., 1989; Andersson-Hassam & Hoint-Pradier, 1990; Lamisse et al., 1991 ; Pradignac et al., 1993). Toutefois, ces moyennes cachent une importante variabilité. L'enquête Alsanut 3ème âge montre qu'à domicile, 29 % des hommes et 55 % des femmes ingèrent moins de 1600 kcal/j, apports insuffisants pour que les besoins en vitamines et minéraux soient couverts (Pradignac et al., 1993). Par ailleurs, environ 40 % des sujets âgés avaient des apports protéiques inférieurs à 0,8 g/kg/j et plus des 2/3 avaient des apports glucidiques insuffisants. En revanche, 20 % des femmes et 40 % des hommes consommaient trop de graisses (> 100 g/j) avec trop d’acides gras saturés et pas assez d’acides gras poly-insaturés. Concernant le calcium, sa consommation était globalement insuffisante (< 800 mg/j) chez 25 % des hommes et 61 % des femmes. Par ailleurs, un pourcentage non négligeable de sujets âgés à domicile avait des apports en micronutriments insatisfaisants : ceci concernait 16 à 42 % des sujets âgés pour le zinc, 5 à 10 % pour le magnésium, 9 à 16 % pour les folates, 7 à 20 % pour la vitamine B1, 6 à 26 % pour la vitamine B6 et 2 à 10 % pour la vitamine C (Lesourd & Ferry, 1998). La diminution des apports alimentaires du sujet âgé est un problème multifactoriel : modification du mode de vie, isolement, dégradation de l'état bucco-dentaire (qui provoque des difficultés d'alimentation en particulier pour les produits carnés), faiblesse physique qui entraîne des difficultés de déplacement pour l'approvisionnement et la préparation des repas. Enfin, il faut ajouter à cette liste l'altération des capacités cognitives et la survenue fréquente d'une anorexie pour des raisons variées (dépression, hyperconsommation médicamenteuse, régimes alimentaires abusifs). La diminution des apports nutritionnels provient également de différentes modifications physiologiques liées au vieillissement : altération de la perception hédonique des aliments ingérés du fait d'une augmentation du seuil de perception des arômes et des goûts, au ralentissement du transit intestinal et à une insuffisance pancréatique exocrine (Vellas et al., 1990). On assiste par ailleurs à des dérèglements des mécanismes de faim-satiété qui provoquent une moins bonne adaptation de la prise alimentaire lors d'apports insuffisants (Clarkston et al., 1997 ; Roberts et al., 1994 ; Rolls et al., 1995). Or, le sujet âgé adapte moins bien son métabolisme de base à une réduction des apports alimentaires (Wilson MM et al, 2003). Ceci a pour conséquence une perte de masse musculaire plus importante que le sujet jeune avec la diminution des prises alimentaires.

B. Les conséquences sur le métabolisme protéique

OCNH

Février 09

Les scientifiques pensaient, il y a quelques années que le renouvellement protéique (synthèse et dégradation des protéines) était globalement altéré avec le vieillissement. Aujourd’hui, on a pu démontrer qu’à jeun, le renouvellement protéique du sujet âgé est identique à celui du sujet jeune, lorsqu’on le rapporte au kilogramme de masse maigre. Si au niveau musculaire, on note tout de même une diminution de la vitesse de synthèse des protéines myofibrillaires (actine et myosine) et des protéines mitochondriales, le phénomène est plus complexe que cela. En réalité, les différents mécanismes décrits plus haut aboutissent à une altération de la régulation de ce métabolisme protéique. Avec l’avancé en âge, l’anabolisme protéique musculaire est moins sensible à l’effet stimulant de la prise alimentaire. Autrement dit, le muscle du sujet âgé parait plus résistant à l’action des facteurs anaboliques tels que les protéines alimentaires, l’administration orale d’acides aminés ou l’insuline (Cynober L et al, 2004). On observe, par exemple, une réduction de l’effet inhibiteur du repas sur la protéolyse et une diminution de l’effet stimulant de la prise alimentaire sur la protéosynthèse au niveau du muscle. L’anabolisme postprandial ne permet plus de compenser la mobilisation des protéines qui se produit à l’état postabsorptif avec pour conséquence une lente érosion protéique avec l’âge.

III. La prévention précoce par l’alimentation A. Les besoins nutritionnels du sujet âgé Chez les sujets âgés en bonne santé, il est difficile de proposer des apports nutritionnels recommandés pour tous en raison du grand nombre de facteurs déterminant les dépenses énergétiques et leur évolution avec l'âge. En effet, l'avancement en âge s'accompagnant d'une diminution de la masse maigre et de l'activité physique, on observe une diminution des dépenses énergétiques. Parallèlement, d’autres facteurs liés au vieillissement augmentent les besoins énergétiques comme les états inflammatoires chroniques dus à la dégradation progressive de l'état de santé ou encore de la diminution avec l'âge de la capacité de métabolisation des glucides ou des lipides. Par conséquent, des recommandations nutritionnelles générales sont difficiles à établir pour une population très hétérogène quant à ces différents facteurs. Les Apports Nutritionnels Conseillés pour la population âgée ont tenté de prendre en compte certains de ces éléments en se basant sur des études dont la grande majorité concerne des sujets de 60 à 80 ans et le plus souvent actifs (3ème édition ANC, 2001). Ces ANC fournissent donc des bases pour répondre aux besoins des jeunes seniors mais sont à reconsidérer si l’on s’adresse à une population très âgée (+80 ans) ou fragilisée.

OCNH

Février 09

1. Besoins énergétiques Les besoins énergétiques sont fixés à 36 kcal/kg/jour soit 1.5 x la DER (Dépense énergétique de repos) évaluée à 1600 cal/j pour un homme de 60-75 ans et 1500 cal/j chez la femme du même âge. Toutefois, ces besoins sont à majorer si les sujets sont très actifs. Ils sont alors plus proches de 1.8 x DER.

2. Besoins glucidiques Les glucides doivent représenter comme chez le jeune adulte 50 % de l’apport énergétique total. Les aliments à index glycémique bas étant à favoriser.

3. Besoins protéiques Les apports protéiques qui permettent d’équilibrer le bilan azoté sont supérieurs à ceux des jeunes adultes. Les protéines doivent représenter 12 % de la ration énergétique soit 1 à 1.2 g/kg/jour en privilégiant les protéines d’origine animale car plus riches en acides aminés indispensables. Dans son rapport sur les protéines, l’AFSSA fixe les apports en protéines à 1 g/kg/jour (Rapport AFSSA, 2007). Il s’agit d’une valeur seuil qu’il ne faut pas franchir vers le bas et qui doit être dépassée en cas de situation de catabolisme accru ou de dénutrition. Etant donné que l’efficacité de l’utilisation des protéines paraît moindre chez les sujets âgés que chez les jeunes adultes et qu’un apport plus élevé est nécessaire pour équilibrer le bilan, il paraît logique d’admettre que leur besoin protéique moyen soit plus élevé. Certains auteurs préconisent même un apport supérieur de 50 % chez les seniors physiquement actifs soit 1.25g/kg/j (Thalacker-Mercer et al, 2007 ; Chevalier S et al, 2003 ; Poortmans & Carpentier, 2008). Il y a toutefois une limite supérieure à ne pas dépasser, en particulier chez le sujet sain : un apport excessif (3 g/kg par jour), même pendant une courte période (10 jours), conduit à une plus forte oxydation des protéines administrées et surtout à une détérioration du débit de filtration glomérulaire (Walrand S et al., 2008).

4. Besoins lipidiques Concernant les lipides, les ANC insistent sur les besoins en acides gras essentiels. Ceux-ci sont fixés à 7.5 g/jour d’acide linoléique et 1.5 g/jour d’acide alpha-linolénique.

5. Besoins en fibres Un apport quotidien de 20 à 25 g de fibres peut également être conseillé.

6. Besoins en vitamines Les besoins en vitamines sont identiques à ceux des jeunes adultes. Une vigilance s’impose toutefois concernant la couverture des besoins en vitamine D (10 à 15 µg/j) notamment chez les sujets qui s’exposent peu au soleil. Chez les plus de 75 ans, les ANC concernant la vitamine A sont réduit à 700 µg ER/jour chez l’homme et 600 µg ER/jour.

OCNH

Février 09

7. Besoins en minéraux Du côté des minéraux, les ANC sont les suivants : - NaCl : 4 g/jour, sans descendre en dessous de 2 g/jour. - Potassium : 3 g/jour. - Ca2+ : 1200 mg/jour minimum, indissociable d’un apport suffisant en vitamine D. - Phosphore : les besoins (400 mg/j) sont couverts par l’alimentation. - Magnésium : 360 chez les femmes et 420 mg/jour chez les hommes. - Fer : 10 mg/jour en favorisant la viande dont le fer héminique est mieux absorbé

8. Besoins en oligoéléments - Zinc : 15 mg/jour. Il est important car est un cofacteur de nombreuses réactions. - Cuivre : 1.5 mg/jour - Sélénium : 80 µg/jour pour combattre le stress oxydant et ralentir le déclin cognitif.

OCNH

Février 09

Trois guides nutrition édités par l’INPES à destination des plus de 55 ans, de leurs aidants et des professionnels de santé.

Basé sur les recommandations du Programme National Nutrition-Santé, le guide grand public apporte des conseils adaptés pour une alimentation équilibrée et une activité physique au quotidien : - Le bon rythme : toujours 3 repas par jour pour bien répartir les apports alimentaires ; - Fruits et légumes : au moins 5 par jour, car les besoins en vitamines et minéraux sont plus importants d'autant qu'ils contiennent des antioxydants qui protègent les cellules, des fibres et de l'eau qui facilitent le transit intestinal ; - Pain et féculents : à chaque repas et selon l’appétit pour apporter une source d'énergie indispensable ; - Lait et produits laitiers : 3 ou 4 par jour, pour conserver des os solides ; - Viande, poisson, œufs : 1 ou 2 fois par jour, car les protéines permettent de préserver la masse et la force musculaires ; - Matières grasses ajoutées et produits sucrés : en limiter la consommation car ils sont très caloriques ; - Boissons : de l’eau à volonté (1 litre à 1,5 litre par jour) pour assurer le bon fonctionnement du corps ; - Sel : à limiter pour éviter les problèmes d'hypertension artérielle et de rétention d'eau sans pour autant le supprimer. Le guide nutrition pour les aidants reprend les objectifs nutritionnels du PNNS pour les sujets âgés fragilisés et vivant à domicile - amélioration du statut en calcium et vitamine D des personnes âgées et prévention de la dénutrition - et apporte des réponses simples, illustrées de situations concrètes. Le livret d’accompagnement destiné aux professionnels de santé fait le point sur les aspects liés à la nutrition spécifique aux personnes âgées et donne des informations pratiques pour conseiller les patients à partir de 55 ans mais aussi les personnes très âgées ou fragiles, ainsi que pour répondre aux questions de leurs aidants. Il met l’accent sur les raisons de la diminution fréquente OCNH

Février 09

de la prise alimentaire, donne des conseils adaptés à certaines pathologies (maladies cardiovasculaires, diabète, dépression, maladie d’Alzheimer…) et aborde la question de la supplémentation en vitamines et minéraux.

B. L’apport protéique alimentaire : un élément essentiel de la prévention 1. Le point sur les consommations protéiques des sujets âgés D’après 8 enquêtes, l’apport quotidien en protéines des plus de 70 ans exprimé par kg de poids corporel est de 1.22 ± 0.34 g/kg/j pour les femmes et de 1.16 ± 0.29 g/kg/j pour les hommes. Ces chiffres sont peu différents de ceux rapportés dans l’enquête INCA 1, 1,29 ± 0,41 et 1,19 ± 0,26 g/kg/j chez les femmes et les hommes respectivement (les résultats de INCA 2 ne sont pas encore disponibles). On note cependant une décroissance progressive de la quantité consommée entre 60 et 90 ans et en particulier dans le début de cette tranche d’âge. Les consommations passent de 81,7 g/jour à moins de 70 ans à 73,1 g/jour entre 70 et 80 ans et à 74,2 g/jour à plus de 80 ans. En cause, des facteurs physiologiques et pathologiques telles que les capacités masticatoires 5, les pathologies, la polymédication et l’activité physique. Au sein des protéines alimentaires consommées, la part des protéines animales est prépondérante (71,9 et 69,7 % respectivement) et les produits carnés 6 sont la principale source de protéines des personnes âgées (33,4 et 33,1 % chez les hommes et les femmes), viennent ensuite les féculents (28,7 %) et les produits laitiers (23,1 %) chez les hommes ou les produits laitiers (26,4 %) et les féculents (24,5 %) chez les femmes (Rousset et al., 2003). D’après l’étude 3C, la consommation régulière de viandes et volailles (> 1 fois/semaine), de produits laitiers (> 4-6 fois/semaine), de poisson (plus d’une fois/semaine) ne variait pas en fonction de l’âge chez les hommes (de moins de 75 ans à plus de 85 ans) alors que celle des produits céréaliers, des crudités et des légumes secs diminuait. Chez les femmes, la fréquence de consommation régulière de viandes et volailles, de poisson, de produits céréaliers, de crudités et de légumes secs diminuait aux mêmes âges (Larrieu et al., 2004) Le principal repas protéique des personnes âgées est le déjeuner. Ainsi 52,7 à 59 % des apports

Il est possible que les capacités masticatoires n’affectent pas le niveau des apports protéiques totaux (de Groot et al., 2000) mais uniquement les apports en protéines animales (Lecerf et al., 1989). 6 bœuf, porc, veau, agneau, cheval, volailles, lapin, abats et produits carnés dérivés

OCNH

Février 09

protéiques quotidiens se trouvent au déjeuner chez des femmes de 57 à plus de 80 ans ; chez des hommes des mêmes tranches d’âge, ces pourcentages varient de 53,3 à 57,5 % (Vincent et al., 1997).

2. Des protéines pour stimuler l’anabolisme musculaire Parmi les facteurs pouvant stimuler l’anabolisme protéique postprandial, le plus puissant est le facteur protéique alimentaire. Il s'agit aussi bien de la qualité des protéines (composition en acides aminés) que de leur quantité. Les acides aminés représentent les facteurs anaboliques les plus puissants. Ils sont capables de stimuler la synthèse protéique comme d'inhiber la protéolyse d’où une potentialisation de l’accrétion protéique nette postprandiale. Mais les acides aminés stimulent aussi leur propre oxydation limitant ainsi leur accumulation excessive dans le sang. Plusieurs travaux ont montré que l’hyperaminoacidémie postprandiale ne dépendait pas seulement de la teneur et de la composition en acides aminés des protéines alimentaires mais aussi de leur répartition journalière et de leur vitesse d’absorption. Selon diverses études scientifiques, plusieurs stratégies peuvent être envisagées pour stimuler l'anabolisme musculaire : augmenter les apports en protéines, supplémenter les repas par des acides aminés branchés particulièrement impliqués dans l’anabolisme musculaire, modifier la chronologie d’administration journalière des protéines alimentaires, utiliser des protéines rapidement digestibles et combiner la nutrition protéique à de l’exercice physique.

Augmenter les apports protéiques

On connait bien les effets délétères d’une consommation insuffisante en protéine sur la fonte musculaire du sujet âgé. Un apport insuffisant en protéines (0,45 g/kg/jour) est, par exemple, associé à une diminution de 33 % de l’épaisseur des fibres musculaires (Castaneda et al., 1995). De même, un apport en protéines selon les recommandations américaines (0,8g/kg/j) peut aussi résulter, à long terme, en une atrophie musculaire (Campbell WW et al. 2001). En revanche, concernant l’augmentation des apports protéiques, on manque encore d’études convaincantes. Plusieurs études montrent toutefois clairement qu’un apport de 1.0 à 1.3 g/kg/j de protéines favorise l’équilibre du bilan azoté chez la personne âgée (Castaneda et al., 1995a, Cheng et al., 1978, Pannemans et al., 1995b, Pannemans et al., 1997, Pannemans et al., 1998). On observe une stimulation de la synthèse (+ 43 %) et en parallèle de la dégradation (+ 45 %) des protéines à l’état post-absorptif (Pannemans et al., 1995a, Pannemans et al., 1995b, Walrand et al., 2008). L’effet sur le bilan azoté global est intéressant, mais reste encore parfois inférieur à

OCNH

Février 09

celui des sujets jeunes. Du côté des études d’observation, une étude de cohorte récente (cohorte ABC) vient de montrer que les sujets âgés de 70 à 79 ans qui ont des apports protéiques de 1.1 g/kg/j (18,6 % de l’AET) perdent 43 % de moins de masse musculaire après 3 ans de suivi que ceux dont les apports protéiques sont de 0.7 g/kg/j (10,9 % de l’AET) (Houston DK et al, 2008). Il semble donc aujourd’hui clair qu’un apport de 0.8 g/kg/jour est insuffisant pour équilibrer la balance azotée du sujet âgé. Toutefois, une simple augmentation des apports protéiques à 1 ou 1.3 g/kg/j 7 ne suffit pas, l’anabolisme protéique postprandial étant moins efficace chez la personne âgée. Il est donc nécessaire d’associer l’augmentation des apports protéiques à d’autres stratégies.

b) Supplémenter les repas en acides aminés branchés ou choisir la source de protéines la plus adaptée. En plus de la quantité des protéines, la qualité de celles-ci se pose. L’origine des protéines joue un rôle important dans leurs capacités à stimuler la synthèse protéique musculaire. Lorsque 75 % des 1.25 g/kg/jour de protéines sont de source animale, l’inhibition de la protéolyse et la synthèse protéique nette (en post-absorptif) sont meilleurs que lorsque les protéines sont d’origine végétale, même s’il l’on n’observe pas de changement de la balance azoté (Pannemans DL et al., 1998). Une étude chez 38 femmes de 57 à 75 ans montre également que le maintien de la masse musculaire est meilleur chez celles qui consomment plus de protéines animales que végétales (Lord C et al, 2007). Selon les chercheurs, les protéines d’origine végétale seraient utilisées préférentiellement dans les régions splanchniques alors que les protéines animales seraient utilisées par les tissus périphériques. Une raison à cela est vraisemblablement la plus forte teneur en acides aminés ramifiés des protéines animales (leucine, isoleucine, valine). Ces derniers sont peu prélevés par la zone splanchnique (intestin, foie) et sont donc plus largement transférés dans la zone périphérique (Fouillet H et al, 2002 et 2009). Or, parmi ces acides aminés ramifiés, la leucine est principalement responsable du potentiel anabolique de la protéine (Paddon-Jones D. et al., 2006 ; Tipton KD et al., 1999 ; Volpi E. et al., 2003). Plusieurs études montrent ainsi que les suppléments en acides aminés dont le contenu en leucine est insuffisant ne stimulent pas la synthèse protéique (Rieu I et al, 2007 ; Hayes A et Cribb PJ, 2008 ; Kastanos CS et al, 2005). La leucine n’est efficace qu’à condition que sa proportion soit de 41 % de leucine pour 6.7 g 7

Notons que si les régimes très riches en protéines peuvent présenter des risques de toxicité ou d’altération de la fonction rénale, des apports de 1 à 1.3 g/kg/j de protéines n’exposent pas à ces risques.

OCNH

Février 09

d’acides aminés indispensables (chez le sujet jeune, 26 % de leucine suffisent). Des travaux récents ont permis de découvrir son mécanisme d’action. Elle agit en activant la voie mTOR, une enzyme kinase qui joue un rôle central dans le contrôle de la croissance cellulaire (Dreyer HC et al, 2008). De façon plus générale, il semble que les acides aminés indispensables soient ceux qui permettent la stimulation de l’anabolisme protéique musculaire chez le sujet âgé. L’ajout d’acides aminés non indispensables n’apporte pas de bénéfice supplémentaire (Volpi E et al, 2003). Parmi les protéines animales, la viande est considérée comme une protéine de haute valeur biologique car elle contient tous les acides aminés indispensables (Annexe 3) et en même proportion que dans le muscle de l’homme (Chernoff, 2004). Son indice chimique corrigé par sa digestibilité (PDCAAS) est élevé (Annexe 5). Une portion de 113 g de protéines de bœuf fournit suffisamment d’acides aminés (30 g au total et 10 g d’acides aminés indispensables dont 1.98g de leucine) pour augmenter la synthèse protéique musculaire de 50 % chez les sujets âgés (hommes et femmes) comme chez les sujets jeunes (Symons TB et al, 2007). Enfin, une récente étude observe que les protéines de viande sont moins orientées vers l’oxydation que les protéines de soja, ce qui suppose un meilleur effet d’épargne protéique avec une alimentation riche en protéines de viande (Tan SY et al, 2010). Aliments ou suppléments ? L’intérêt d’utiliser des aliments riches en protéines par rapport aux suppléments est leur meilleure accessibilité, leur coût moindre et leur plus grande palatabilité (agréable au goût) ce qui n’est pas le cas des suppléments riches en acides aminés libres (Paddon-Jones D et al, 2008). Par ailleurs, les suppléments protéinés ont tendance à couper l’appétit et à se substituer au repas. Ils sont à réserver aux situations extrêmes comme la cachexie ou la sarcopénie sévère.

Utiliser des protéines rapidement digestibles

La vitesse d’absorption des protéines alimentaires peut jouer un rôle crucial dans la biodisponibilité postprandiale des acides aminés et donc favoriser une meilleure stimulation de la synthèse protéique musculaire (Boirie Y et al, 1997). Plus l'apparition des acides aminés dans le sang portal est massive et rapide, plus le processus de séquestration splanchnique à de chance d'être saturé. Cette hypothèse a été testée à l’échelle du corps entier en étudiant l’impact de deux fractions protéiques du lait, les caséines et les protéines du lactosérum chez l’homme jeune et chez l’homme âgé (Dangin M et al, 2003). Les protéines du lactosérum, qui restent solubles à pH acide traversent rapidement l’estomac puis sont hydrolysées dans le duodénum. Leurs acides aminés sont absorbés très rapidement et en quantité importante sur une durée brève. Le pic de concentration de la leucine et des autres acides aminés apparait 60 minutes après ingestion et

OCNH

Février 09

retourne à son niveau de base en 4 heures. A l’inverse les caséines précipitent dans l’estomac, sont libérés lentement dans l’intestin grêle et induisent une absorption lente et prolongée sur plusieurs heures (plateau sur 6 à 7 heures). En revanche, lorsque les caséines sont au préalable hydrolysées, la disponibilité post-prandiale des acides aminés dans le plasma est accélérée et l’on observe une augmentation de la synthèse protéique musculaire (Koopman R et al, 2009a). Si chez le sujet jeune, la protéine lente est plus efficace sur le gain protéique, ce n’est pas le cas chez le sujet âgé. Pour ce dernier, c’est la protéine rapide qui est la plus bénéfique. Le caractère « lent ou rapide » d’une protéine persiste même lorsque les protéines sont données au sein d’un repas complet (Boirie Y et al, 1997). Toutefois, le fait d’ajouter d’autres substrats énergétiques peut modifier la réponse métabolique au repas et amplifier le bilan protéique postprandial, notamment pour le lactosérum qui devient encore plus anabolique. Ceci s’expliquerait plus par une inhibition de la protéolyse plus forte et persistante (probablement due à l’hyperinsulinémie provoquée par la présence de glucides) que par une augmentation de la protéosynthèse (Boirie Y et al, 2001). Ainsi, la protéine rapide prise au sein d’un repas semble plus intéressante pour le gain protéique chez les sujets âgés que la protéine lente (Arnal, MA et al, 1999 ; Dangin et al, 2003). Des travaux récents indiquent que l’assimilation d’autres types de protéines comme celles des produits carnés dépend de la structuration du bol alimentaire. Les troubles de la mastication peuvent en effet modifier les capacités d’absorption des acides aminés alimentaires et influencer leur métabolisme. Dans une étude récente, D. Rémond et al (2007) montrent que les protéines carnées (bœuf) peuvent être classées dans la catégorie des protéines « rapides » et que l’ampleur et la vitesse du pic plasmatique d’acides aminés dépend des capacités masticatoires des sujets. Le pic plasmatique d’acides aminés est atteint entre 100 et 140 minutes après l’ingestion de 120 g de viande de bœuf chez les sujets avec leur dentition d’origine et chez ceux appareillés (Annexe 4). Ce qui est plus proche de ce qui est observé avec les protéines du lactosérum (protéine rapide) que de la caséine (protéine lente). Toutefois, la concentration d’acides aminés était plus importante chez les sujets avec dentition d’origine. Ces résultats sont cohérents avec ceux d’autres études qui montrent que la protéine de bœuf peut être classée dans les protéines « rapide » : Symons et al observent un pic plasmatique d’acides aminés 100 minutes après l’ingestion de 113 g bœuf (Symons TB et al, 2007) tandis que Uhe et al l’observent entre 120 et 150 minutes après ingestion de 230 g de bœuf (Uhe et al, 2006).

d) Modifier la chronologie d’administration journalière des protéines alimentaires Des travaux français montrent que l’ingestion de 80 % des apports protéiques journaliers au cours

OCNH

Février 09

du repas du midi augmente l’efficacité de la rétention azotée chez la femme âgée comparativement à un apport étalé sur la journée, notamment en stimulant la synthèse protéique (Arnal MA et al 1999 et 2000a) (figure 3). Cet effet semble perdurer dans le temps. En outre, l’amélioration de l’anabolisme protéique à l’aide d’un régime de charge n’est pas retrouvée chez le sujet plus jeune (Arnal MA et al, 2000b), suggérant que l’effet d’une modulation spécifique du métabolisme protéique par le rythme des apports protéiques serait la conséquence du vieillissement plutôt que l’effet du régime (Boirie Y et al, 2005).

Figure 3 : Balance azotée chez des femmes jeunes (26 ans) et âgées (68 ans) nourries par un apport de 1.7 g/kg/jour soit concentré sur 1 repas (Pulse) soit réparti sur 4 repas (spread).

L’intérêt d’un apport protéique de charge a récemment été testé dans le service de gérontologie de l’Hôpital Emile Roux (Limeil-Brevannes) par les docteurs Christian Aussel et Olivier Bouillanne chez 36 patients âgés dénutris. Après 42 jours d’un apport protéique concentré sur le repas du midi, la masse musculaire des patients était significativement augmentée (1.36 kg) par rapport aux patients recevant le même apport protéique sur 4 repas (-0.07kg). Toutefois, il s’agit ici d’une population dénutrie et donc déjà atteinte de sarcopénie (O. Bouillanne et al, 2009). Certains travaux internationaux ne confirment pas les données françaises et montrent au contraire que la synthèse protéique en réponse à l’ingestion d’une ration de protéines de haute qualité n’est pas altérée avec l’avancée en âge (Short KR et al., 2004 ; Balagopal P et al, 1997 : Fujita S et al., 2007 ; Jahn LA et al., 1999 ; Parise G et al., 2001 ; Yarasheski KE et al., 1999 ; Smith G et al., 2008; Volpi E et al, 2001 et 1999 ; Rasmussen BB et al, 2006 ; Symons TB et al., 2007 ; Koopman R et al, 2009b). De plus, les résultats d’un essai contrôlé randomisé publié en 2009 (Symons TB et al, 2009) suggèrent qu’ingérer une grande quantité de protéines sur un seul repas n’apporte pas d’avantage puisque l’ingestion d’une ration de 340g de bœuf maigre (90g de protéines) stimule autant la synthèse protéique qu’une ration de 113g (30g de protéines). Avec l’apport de charge, les auteurs craignent que les autres repas de la journée contiennent des quantités insuffisantes en acides OCNH

Février 09

aminés essentiels pour maintenir une synthèse protéique minimale. Cependant, contrairement aux études françaises, leur repas « test » ne contient pas de glucides (il s’agit uniquement d’un apport de viande de bœuf). Ces mêmes auteurs supposent, en effet, que la synthèse protéique en réponse à l’ingestion d’une ration de protéines de haute qualité est altérée par la présence de glucides au sein du repas. Des travaux précédents ainsi que des données récentes soutiennent cette hypothèse (Volpi E et al, 2000 ; Paddon-Jones et Rasmussen, 2009). Chez le sujet âgé, les glucides altèreraient cette réponse en raison des effets de l’insulino-résistance sur la synthèse protéique musculaire. Autre grande différence par rapport aux études françaises et aux autres études internationales soutenant un effet de l’âge (Welle S et al, 1993, 1995 ; Hasten DL et al, 2000 ; Yarasheski KE et al, 1993 ; Guillet C et al, 2004) : la méthodologie de l’étude. Celles qui n’observent pas d’effet de l’âge ne standardisent pas l’alimentation des sujets les jours précédents le test comme le note Henderson GC et al., dans une étude publiée en 2009.

Combiner la nutrition protéique à de l’exercice physique

Le moyen actuel le plus efficace pour réduire la sarcopénie est d’associer un apport protéique adéquat (1.0 g/kg/j) à une activité physique régulière. Celle-ci doit être basée à la fois sur les exercices de force et ceux d’endurance (trois séances de 40 à 60 minutes par semaine). Les premiers activent les signaux de la synthèse protéique myofibrillaire, tandis que les seconds agissent sur la synthèse des enzymes oxydatives des mitochondries. Selon plusieurs études l’entraînement régulier de force (trois mois au moins) chez des seniors de plus de 70 ans assure une augmentation de 30 à 50 % de la synthèse des protéines de la myofibrille et de la chaîne lourde de la myosine (Nair KS et al, 2005, Yarashevski KE et al, 1999). Par ailleurs, cet entraînement de force consolide aussi la jonction entre le tendon et l’os, suggérant un maintien du taux de renouvellement des fibres de collagène (Avery & Bailey, 2005). Concernant l’entrainement en endurance, lorsque celui-ci implique 70 à 80 % de la fréquence cardiaque maximale, dure 20 à 40 minutes par session et est réalisé 4 fois par semaine pendant quatre mois par des plus de 60 ans, il favorise la synthèse protéique musculaire chez les hommes comme chez les femmes (Short KR et al, 2004). Enfin, la durée de pratique est importante car l’exercice entraine au départ une négativation de la balance azoté (le catabolisme l’emporte sur la synthèse), qui se rééquilibre ensuite après 2 semaines (Wolf R, 2000). L’efficacité de la combinaison exercice et alimentation protéinée sur la synthèse protéique dépend du moment choisi pour la nutrition par rapport à la pratique physique. Dans le cas de l’étude de Tipton KD et al, l’ingestion de protéines du lactosérum immédiatement après l’exercice plutôt qu’avant l’exercice accélère ce retour à l’équilibre (Tipton KD et al, 2007). Plus

OCNH

Février 09

précisément, l’efficacité de la synthèse protéique (estimée par accroissement de la section musculaire) est supérieure de 25 % lorsque l’ingestion des protéines du lactosérum est réalisée cinq minutes après la session d’exercices, comparée à une consommation réalisée deux heures après l’arrêt de l’activité physique (Kastanos CS et al, 2005 ; Paddon-Jones D et al, 2006 et 2004 ; Volpi E et al, 2003). Dans le cas des protéines dites « intactes » comme les protéines de viande, le timing de consommation doit être avancé par rapport à l’exercice. Une étude très récente, a évalué la synthèse protéique musculaire chez des sujets jeunes (29 ans) et âgés (69 ans) après la consommation de 340g de bœuf maigre 1 heure avant la réalisation d’un exercice de résistance (6 séries de 8 extensions de la jambe). La synthèse protéique musculaire était augmentée de 108 % chez les jeunes comme chez les plus âgés (Symons TB et al, 2011). Comparant ces résultats à ceux obtenus dans une étude précédente avec les mêmes quantités de viande consommées mais sans activité physique (Symons TB et al, 2009), les auteurs concluent que la nutrition et l’activité physique ont une action synergique qui permet d’obtenir le double de synthèse protéique musculaire par rapport à celle obtenue avec la seule nutrition (108 % versus 50%). Ils expliquent que la capacité du muscle du sujet âgé à synthétiser des protéines est restaurée 60 minutes après un exercice de résistance via l’activation de plusieurs kinases (B, mTOR, S6K1 et eEF2). Si bien qu’augmenter la disponibilité des acides aminés dans le plasma et les cellules durant cette période apporte un avantage anabolique certain. Si l’on veut agir, il est important de tenir compte de la vitesse d’apparition des acides aminés dans la circulation selon la source alimentaire proposée : dans le cas des protéines du lactosérum, les acides aminés apparaissent dans la circulation 15 à 30 minutes après ingestion. Dans le cas de protéines intactes comme la viande de bœuf, ceux-ci apparaissent 100 minutes après ingestion. D’où la notion que consommer un repas riche en protéines dites « intactes » 60 minutes avant exercice pourrait être équivalent physiologiquement à la consommation de protéines très rapidement digestibles 15 à 30 minutes après l’exercice. f)

Prendre en compte l’inflammation et le stress oxydant

L’efficacité d’une supplémentation en protéine alimentaire dépend aussi de l’état physiologique du sujet âgé. Or, au cours du vieillissement, on observe fréquemment une inflammation à bas bruit ainsi que le développement d’un stress oxydant. C’est pourquoi l’intérêt d'autres facteurs nutritionnels comme les acides gras oméga-3 ou encore les antioxydants est à l'étude. Marzani B et al ont, par exemple, montré chez le rat qu’une supplémentation en antioxydants, associant vitamines E et A, rutine, sélénium et zinc, permettait de restaurer la sensibilité de la synthèse protéique au repas chez les rats âgés (Marzani B et al., 2008). Cette équipe a également constaté qu’en contrôlant l’inflammation chronique à l’aide d’un traitement anti-inflammatoire (Ibuprofène) l’anabolisme protéique musculaire chez des rats âgés nourri avec de la caséine était restauré (Rieu I et al., 2009).

OCNH

Février 09

C. Conclusion La prévention de la sarcopénie doit être précoce et doit faire intervenir des stratégies multiples étant donné son caractère multifactoriel. Parmi ces stratégies, une alimentation bien adaptée combinée à la pratique d’exercices physiques est la plus efficace pour ralentir le processus de la sarcopénie (sans toutefois le supprimer). L’activité physique recommandée comporte des exercices de force et d’endurance. Ces derniers doivent être pratiqués régulièrement (plus de deux fois par semaine) et maintenus dans la durée (au moins 3 mois) pour qu’un effet soit observé. L’apport alimentaire, indissociable de cette mobilisation musculaire, repose sur les Apports Nutritionnels Conseillés définis pour cette tranche de la population. Au sein de ces ANC, l’apport protéique est estimé à 1,0 g de protéines /kg de poids corporel mais il peut être revu à la hausse suivant l’état du sujet. Au-delà de la quantité de protéines, la source protéique, sa répartition au cours de la journée et sa vitesse de digestion influence aussi l’anabolisme musculaire. Selon quelques travaux français, un apport de charge (80 % des apports) à l’un des principaux repas induit un anabolisme musculaire plus puissant qu’un même apport réparti sur 4 repas. Les protéines de haute valeur biologique comme celles animales donnent également de meilleurs résultats car elles contiennent tous les acides aminés indispensables à l’anabolisme musculaire. Enfin, les protéines dites « rapides » sont plus favorables que celles dites « lentes » car permettent de saturer l’extraction splanchnique. Les protéines d’origine carnée ont leur place dans la prévention de la sarcopénie. Elles fournissent tous les acides aminés indispensables, sont particulièrement riches en acides aminés branchés (dont la leucine) et induisent un pic plasmatique d’acides aminés rapide et intense. Un choix judicieux des morceaux de viande et des modes de préparation devrait permettre aux sujets présentant des troubles de mastication de maintenir un apport protéique de bonne qualité et en quantité suffisante.

OCNH

Février 09

Annexe 1 : Une évaluation difficile de la sarcopénie

Approche Absorptiométrie biphotonique (DEXA)

Problème Coût Pas de données sur les caractéristiques du +++ tissu musculaire (infiltration graisseuse, rétention d’eau), la fonctionnalité du muscle (force et qualité musculaire) et la répartition de la masse musculaire. Impédancemétrie Le résultat varie suivant l’état + bioélectrique d’hydratation du sujet. Imagerie par résonance +++ magnétique nucléaire (IRM) Tomodensitométrie +++ Anthropométrie Variable suivant l’opérateur. + L’augmentation de la masse grasse peut compenser la diminution de la masse maigre. L’évaluation de la force à Incomplet ++ l’aide d’un cibex ou d’une poignée de force Dans un avenir proche, on devrait arriver à un consensus associant un critère de masse musculaire appendiculaire (évaluée par DEXA ou par impédancemétrie) à un score de performance fonctionnelle (test de vitesse de marche,...)

OCNH

Février 09

Annexe 2 : Modifications du tissu musculaire liées au vieillissement et mécanismes associés d’après P. Dehail 2008

OCNH

Février 09

Annexe 3 : Composition en acides aminés des viandes de Bœuf, Veau, Agneau et Cheval. Acides aminés

Bœuf Steak haché

Veau Epaule

Agneau Filet

Cheval Tende de tranche

Mg/100g Histidine

601

603

644

1010

Isoleucine Leucine

830 1476

900 1617

892 1676

1005 1774

Lysine

1233

1614

1862

1983

Methionine

788

734

789

858

Phénylalanine

697

873

936

774

Thréonine

973

943

1196

1178

Tryptophane

108

217

227

305

Valine

943

935

958

995

Alanine

1252

1272

1202

1255

Arginine

1328

1299

1399

1335

Asparagine

1626

1831

1860

2050

Cystine

447

475

516

332

Glutamine

2636

3207

3395

3433

Glycine

1055

1138

1050

986

Proline

1069

895

851

805

Sérine

847

773

828

839

Tyrosine

525

740

713

767

Total AEE g/100g

7,65

8,44

9,18

9,88

Total acides aminés g/100g

18,43

20,07

20,99

21,68

OCNH

Février 09

Annexe 4 : Pics de concentration plasmatique des acides aminés après ingestion de protéines de viande (figure 1 et 3)

Symons TB et al, 2007

Rémond D et al, 2007

OCNH

Février 09

Annexe 5 : Indice chimique de protéine corrigé par la Digestibilité (Schaafsma G 2000 )

OCNH

Février 09

Références bibliographiques Arnal MA, Mosoni L, BoirieY, Houlier ML, Morin L,Verdier E, et al. Protein pulse feeding improves protein retention in elderly women. Am J Clin Nutr 1999;69:1202–8. Arnal MA, Mosoni L, BoirieY, Gachon P, Genest M, Bayle G, et al. Protein turnover modifications induced by the protein feeding pattern still persist after the end of the diets. Am J Physiol 2000;278:E902– E909 [a]. Arnal MA, Mosoni L, BoirieY, Houlier ML, Morin L,Verdier E, et al. Protein feeding pattern does not affect protein retention in young women. J Nutr 2000;130:1700–4. [b] Andersson-Hassam E. ; Hoint-Pradier F. Les comportements et consommations alimentaires des personnes âgées. Médecine et nutrition. 1990, vol. 26, no2, pp. 91-97 Avery NC, Bailey AJ. Enzymatic and non-enzymatic cross-linking mechanisms in relation to turnover of collagen: relevance to aging and exercise. Scand J Med Sci Sports 2005;15:231–40. Balagopal, P., Rooyackers, O. E., Adey, D. B., Ades, P. A., and Nair, K. S. 1997. Effects of aging on in vivo synthesis of skeletal muscle myosin heavy-chain and sarcoplasmic protein in humans. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 273, E790–E800 Baumgartner RN, Koehler KM, Gallagher D, et al (April 1998). "Epidemiology of sarcopenia among the elderly in New Mexico". Am. J. Epidemiol. 147 (8): 755–63. Bischoff HA, Borchers M, Gudat F, Duermueller U, Theiler R, Stahelin HB, et al. In situ detection of 1,25-dihydroxyvitamin D3 receptor in human skeletal muscle tissue. Histochem J 2001;33:19–24. BoirieY, Dangin M, Gachon P,Vasson MP,Maubois JL, Beaufrère B. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proc Natl Acad Sci USA 1997;94:14930–5. Boirie Y, Gachon P, Cordat N, Ritz P & Beaufrère B. Differential insulin sensitivities of glucose, amino acid, and albumin metabolism in elderly men and women. J Clin Endocrinol Metab 2001; 86, 638–644. Boirie Y, B. Beaufrère. Métabolisme protéique. Cah Nut Diet 2005 ; Vol 40(1) :53-64. Bonnefoy M. Sarcopénie, fonction musculaire et prévention. Nut. Clin. Métab 2004 ; Vol 18(4) : 175-180 Bouillanne O, B. Hamon-Vilcot, E. Curis, I. Nicolis, P. Chrétien, N. Schauer, I. Coulombel, J. Vincent, L. Cynober, C. Aussel. 2009 EPSEN (Abstract O010) Campbell WW, Trappe TA, Wolfe RR, Evans WJ. The recommended dietary allowance for protein may not be adequate for older people to maintain skeletal muscle. J Gerontol A Biol Sci Med Sci 2001;56:M373–80. Carmelli D, Reed T. Stability and change in genetic and environmental influences on hand-grip strength in older male twins. J Appl Physiol 2000;89:1879–83. Castaneda C, Charnley JM, Evans WJ, Crim MC. Elderly women accommodate to a low-protein diet with losses of body cell mass, muscle function, and immune response. Am J Clin Nutr 1995;62:30 –9.

OCNH

Février 09

Cheng AH, Gomez A, Bergan JG, Lee TC, Monckeberg F, Chichester CO. Comparative nitrogen balance study between young and aged adults using three levels of protein intake from a combination wheat-soymilk mixture. Am J Clin Nutr. 1978 Jan;31(1):12-22. Chernoff R. Protein and older adults. J Am Coll Nutr. 2004 Dec;23(6 Suppl):627S-630S. Chevalier S, Gougeon R, Nayar K, Morais JA. Frailty amplifies the effects of aging on protein metabolism: role of protein intake. Am J Clin Nutr 2003;78:422–9. Clarkston WK, Pantano MM, Morley JE, Horowitz M, Littlefield JM, Burton FR. Evidence for the anorexia of aging: gastrointestinal transit and hunger in healthy elderly vs. young adults. Am J Physiol. 1997 Jan;272(1 Pt 2):R243-8. Constans T, Vol S, Bedouet M et al. L'alimentation de 340 personnes retraitées vivant à domicile. Med Hyg. 1989 ; 47:1480-7. Cynober L, M Jourdan, C Aussel, C Guillet, S Walrand, Y Boirie. Sarcopénie des sujets âgés : libérez les acides aminés ! Nut. Clin. Métab. 2004 ; Vol 18(4) : 198-204 Dangin M, Guillet C, Garcia-Rodenas C, Gachon P, Bouteloup- Demange C, Reiffers-Magnani K, et al. The rate of protein digestion affects protein gain differently during aging in humans. J Physiol 2003;549:635–44. Dehail P. 28e congrès scientifique annuel de la Société canadienne de gériatrie Geriatrics & Aging Nov/Déc 2008 Vol11(10). De Groot CP, van Staveren WA, de Graaf C. Determinants of macronutrient intake in elderly people. Eur J Clin Nutr. 2000 Jun;54 Suppl 3:S70-6. Review. Dreyer HC, Drummond MJ, Pennings B, Fujita S, Glynn EL, Chinkes DL, Dhanani S, Volpi E, Rasmussen BB. Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mTOR signaling and protein synthesis in human muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008 Feb;294(2):E392-400 Edstrom E, Altun M, Bergman E, Johnson H, Kullberg S, Ramirez-Leon V, et al. Factors contributing to neuromuscular impairment and sarcopénia during aging. Physiol Behav 2007;92:129–35. Euronut - SENECA. Nutrition and the elderly in Europe. 1st European Congress on Nutrition and Health in the Elderly. The Netherlands, December 1991. Eur J Clin Nutr. 1991 Dec;45 Suppl 3:1-196. Fouillet H, Mariotti F, Gaudichon C, Bos C, Tome D. Peripheral and splanchnic metabolism of dietary nitrogen are differently affected by the protein source in humans as assessed by compartmental modeling. J Nutr 2002 ; 132 : 125-33. Fouillet H, Juillet B, Gaudichon C, Mariotti F, Tomé D, Bos C. Absorption kinetics are a key factor regulating postprandial protein metabolism in response to qualitative and quantitative variations in protein intake. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2009 Dec;297(6):R1691-705. Fujita, S., Rasmussen, B. B., Bell, J. A., Cadenas, J. G., and Volpi, E. (2007) Basal muscle intracellular amino acid kinetics in women and men. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 292, E77–E83

OCNH

Février 09

Guillet, C., Prod’homme, M., Balage, M., Gachon, P., Giraudet, C., Morin, L., Grizard, J., and Boirie, Y. (2004) Impaired anabolic response of muscle protein synthesis is associated with S6K1 dysregulation in elderly humans. FASEB J. 18, 1586–1587 Hasten, D. L., Pak-Loduka, J., Obert, K. A., and Yarasheski, K. E. (2000) Resistance exercise acutely increases MHC and mixed muscle protein synthesis rates in 78–84 and 23–32 yr olds. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 278, E620–E626 Hayashi Y. Application of the concepts of risk assessment to the study of amino acid supplements. J Nutr 2003;133:2021S–2024S. Hayes A, Cribb PJ. Effect of whey protein isolate on strength, body composition and muscle hypertrophy during resistance training. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2008 Jan;11(1):40-4. Henderson GC, Dhatariya K, Ford GC, Klaus KA, Basu R, Rizza RA, Jensen MD, Khosla S, O'Brien P, Nair KS. Higher muscle protein synthesis in women than men across the lifespan, and failure of androgen administration to amend age-related decrements. FASEB J. 2009 Feb;23(2):631-41. Hercberg S, Preziosi P, Galan P, Deheeger M, Dupin H. Dietary intake in a representative sample of the population of Val-de Marne: II. Supply of macronutrients. Rev Epidemiol Sante Publique. 1991;39(3):233-44. Houston DK, Nicklas BJ, Ding J, Harris TB, Tylavsky FA, Newman AB, Lee JS, Sahyoun NR, Visser M, Kritchevsky SB; Health ABC Study. Dietary protein intake is associated with lean mass change in older, community-dwelling adults: the Health, Aging, and Body Composition (Health ABC) Study. Am J Clin Nutr. 2008 Jan;87(1):150-5. Jahn, L. A., Barrett, E. J., Genco, M. L., Wei, L., Spraggins, T. A., and Fryburg, D. A. (1999) Tissue composition affects measures of postabsorptive human skeletal muscle metabolism: comparison across genders. J. Clin. Endocrinol. Metab. 84, 1007–1010 Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. Aging is associated with diminished accretion of muscle proteins after the ingestion of a small bolus of essentiel amino acids. Am J Clin Nutr 2005;82:1065–73. Kent-Braun JA, Ng AV, Young K. Skeletal muscle contractile and noncontractile components in young and older women and men. J Appl Physiol 2000;88:662–8. Koopman R, Crombach N, Gijsen AP, Walrand S, Fauquant J, Kies AK, Lemosquet S, Saris WH, Boirie Y, van Loon LJ. Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein. Am J Clin Nutr. 2009 Jul;90(1):106-15.(a) Koopman R, Walrand S, Beelen M, Gijsen AP, Kies AK, Boirie Y, Saris WH, van Loon LJ. Dietary protein digestion and absorption rates and the subsequent postprandial muscle protein synthetic response do not differ between young and elderly men. J Nutr. 2009 Sep;139(9):1707-13.(b) Kortebein P, Ferrando A, Lombeida J, Wolfe R, Evans WJ. Effect of 10 days of bed rest on skeletal muscle in healthy older adults. JAMA 2007;297:1772–4. Lamisse F., Decaux A., Delarue J., Couet C., Constans T., Rivole M., Moreau L., Barbieux J.P., Dardaine V., Mgahbar G., Bouyou E. Enquête alimentaire par semainier pour l'étude de la nutrition d'une population

OCNH

Février 09

âgée vivant à domicile. Med et Nut 1991 Vol 27(2) : 63-70 Larrieu, S., Letenneur, L., Berr, C., Dartigues, J. F., et al. (2004) Sociodemographic differences in dietary habits in a population-based sample of elderly subjects: the 3C study. J Nutr Health Aging, 8, pp. 497-502. Lecerf JM, Colvez A, Dervaux B et al. Situation nutritionnelle d'une population âgée vivant à domicile. Cah Nutr Diet 1989 ; 24:269-76. Lesourd B., M. Ferry. Dénutrition du sujet âgé in « Traité de nutrition artificielle de l’adulte ». Cano, Noël; Barnoud, Didier; Schneider, Stéphane M.; Vasson, Marie-Paule; Hasselmann, Michel; Leverve, Xavier. Ed Springer. Lord C, Chaput JP, Aubertin-Leheudre M, Labonté M, Dionne IJ. Dietary animal protein intake: association with muscle mass index in older women. J Nutr Health Aging. 2007 Sep-Oct;11(5):383-7. Marzani B, Balage M, Vénien A, Astruc T, Papet I, Dardevet D, Mosoni L. Antioxidant supplementation restores defective leucine stimulation of protein synthesis in skeletal muscle from old rats. J Nutr. 2008 Nov;138(11):2205-11. Morley JE, Haren MT, Rolland Y, Kim MJ. Frailty Med Clin North Am 2006;90:837–47. Morley JE. Sarcopenia: diagnosis and treatment. J Nutr Health Aging. 2008 Aug-Sep;12(7):452-6. Nair KS. Aging muscle. Am J Clin Nutr 2005;81:953–63. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Zhang X-J, Volpi E, Wolf SE, Aarsland A, et al. Amino acid ingestion improves muscle protein syntghesis in the youjng and elderly. Am J Physiol 2004;286:E321–8. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Katsanos CS, Zhang XJ, Wolfe RR. Differential stimulation of muscle protein synthesis in elderly humans following isocaloric ingestion of amino acids or whey protein. Exp Gerontol 2006;41:215–9 Paddon-Jones D, Short KR, Campbell WW, Volpi E, Wolfe RR. Role of dietary protein in the sarcopenia of aging. Am J Clin Nutr. 2008 May;87(5):1562S-1566S. Paddon-Jones D, Rasmussen BB. Dietary protein recommendations and the prevention of sarcopenia. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2009 Jan;12(1):86-90. Pannemans DL, Wagenmakers AJ, Westerterp KR, Schaafsma G, Halliday D: Effect of protein source and quantity on protein metabolism in elderly women. Am J Clin Nutr 1998;68:1228-1235. Pannemans DLE, Halliday D, Westerterp KR, Kester AD. Effect of variable protein intake on whole-body protein turnover in young men and women. Am J Clin Nutr 1995;61:69–74. Pannemans DLE, Halliday D, Westerterp KR. Whole-body protein turnover in elderly men and women: responses to two protein intakes. Am J Clin Nutr 1995;61:33–8. Parise, G., MacLennan, D., Yarasheski, K. E., and Tarnopolsky, M. A. (2001) Effects of acute creatine monohydrate supplementation on leucine kinetics and mixed-muscle protein synthesis. J. Appl. Physiol. 91, 1041–1047

OCNH

Février 09

Poortmans J.R., Y.A. Carpentier Sarcopénie, vieillissement et exercice Science & Sports, In Press. 2008/2009 Pradignac A. ; Schlienger J. L. ; Grunenberger F. Caractéristiques nutritionnelles d'un échantillon de personnes agées vivant à domicile dans le département du Bas-Rhin. Cah Nut Diet. 1993, vol. 28, no 4, pp. 193-195, pp. 205-256 Rasmussen, B. B., Fujita, S., Wolfe, R. R., Mittendorfer, B., Roy, M., Rowe, V. L., and Volpi, E. (2006) Insulin resistance of muscle protein metabolism in aging. FASEB J. 20, 768–769 Rémond D, Machebeuf M, Yven C, Buffière C, Mioche L, Mosoni L, Patureau Mirand P. Postprandial whole-body protein metabolism after a meat meal is influenced by chewing efficiency in elderly subjects. Am J Clin Nutr. 2007 May;85(5):1286-92. Rieu I, Balage M, Sornet C, Debras E, Ripes S, Rochon-Bonhomme C, Pouyet C, Grizard J, Dardevet D. Increased availability of leucine with leucine-rich whey proteins improves postprandial muscle protein synthesis in aging rats. Nutrition. 2007 Apr;23(4):323-31. Rieu I, Magne H, Savary-Auzeloux I, Averous J, Bos C, Peyron MA, Combaret L, Dardevet D. Reduction of low grade inflammation restores blunting of postprandial muscle anabolism and limits sarcopenia in old rats. J Physiol. 2009 Nov 15;587(Pt 22):5483-92. Roberts SB, Fuss P, Heyman MB, Evans WJ, Tsay R, Rasmussen H, Fiatarone M, Cortiella J, Dallal GE, Young VR. Control of food intake in older men. JAMA. 1994 Nov 23-30;272(20):1601-6. Rolland Y, Lauwers-Cances V, Cournot M, Nourhashemi F, Reynish W, Riviere D, et al. Sarcopenia, calf circumference, and physical function of elderly women: a cross-sectional study. J Am Geriatr Soc 2003;51: 1120–4. Rolland Y., B. Vellas. La sarcopénie. La Revue de Médecine Interne, Volume 30, Issue 2, February 2009, Pages 150-160 Rolls BJ, Dimeo KA, Shide DJ. Age-related impairments in the regulation of food intake. Am J Clin Nutr. 1995 Nov;62(5):923-31. Rousset S, Patureau Mirand P, Brandolini M, Martin JF, Boirie Y.Daily protein intakes and eating patterns in young and elderly French. Br J Nutr. 2003 Dec;90(6):1107-15. Sayer AA, Syddall H, Martin H, Patel H, Baylis D, Cooper C. The developmental origins of sarcopenia. J Nutr Health Aging. 2008 Aug-Sep;12(7):427-32. Review. Short KR, Vittone JL, BigelowML, Proctor DN, Nair KS. Age and aerobic exercise training effect on whole body and muscle protein metabolism. Am J Physiol 2004;286:E92–101. Schneider SM, Y Boirie, G Zeanandin, I Mothe-Satney, X Hébuterne. Métabolisme et apports en acides aminés chez le sujet âgé. Nut Clin & Met 2008 ; Vol 22(4): 183-188. Smith, G. I., Atherton, P., Villareal, D. T., Frimel, T. N., Rankin, D., Rennie, M. J., and Mittendorfer, B. (2008) Differences in muscle protein synthesis and anabolic signaling in the postabsorptive state and in response to food in 65–80 year old men and women. PLoS One 3, e1875

OCNH

Février 09

Symons TB, Schutzler SE, Cocke TL, Chinkes DL, Wolfe RR, Paddon-Jones D. Aging does not impair the anabolic response to a protein-rich meal. Am J Clin Nutr 2007;86:451– 6. Symons TB, Sheffield-Moore M, Wolfe RR, Paddon-Jones D. A moderate serving of high-quality protein maximally stimulates skeletal muscle protein synthesis in young and elderly subjects. J Am Diet Assoc. 2009 Sep;109(9):1582-6. Symons TB, Sheffield-Moore M, Mamerow MM, Wolfe RR, Paddon-Jones D. The anabolic response to resistance exercise and a protein-rich meal is not diminished by age. J Nutr Health Aging. 2011 May;15(5):376-81.

Tan SY, Batterham M, Tapsell L. Energy expenditure does not differ, but protein oxidation rates appear lower in meals containing predominantly meat versus soy sources of protein. Obes Facts. 2010;3(2):101-4. Thalacker-Mercer AE, Fleet JC, Craig BA, Carnell NC, Campbell WW. Inadequate protein intake affects skeletal muscle transcript profiles in older humans. Am J Clin Nutr 2007;85:1344–52. Tichet J, Vol S, Goxe D, Salle A, Berrut G, Ritz P.Prevalence of sarcopenia in the French senior population. J Nutr Health Aging. 2008 Mar;12(3):202-6. Tipton KD, Gurki BE, Matin S, Wolfe RR. Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers. J Nutr Biochem 1999;10:89 –95 Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Aarsland AA, Sanford AP,Wolfe RR. Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab 2007;292:71–6. Uhe AM, O’Dea K, Collier GR. Amino acid levels following beef protein and amino acid supplement in male subjects. Asia Pac J Clin Nutr 2006;6:219 –23. Vandervoort AA. Aging of the human neuromuscular system. Muscle Nerve 2002;25:17–25. Vellas BJ, Balas D, Lafont C, Senegas-Balas F, Albarede JL, Ribet A. Adaptive response of pancreatic and intestinal function to nutritional intake in the aged. J Am Geriatr Soc. 1990 Mar;38(3):254-8. Review. Vincent, D., Lauque, S., Lanzmann, D., Vellas, B., et al. (1997) Modifications de la prise alimentaire au cours du vieillissement. Age & Nutrition, 8, pp. 100-103. Volpi E, Ferrando AA,Yeckel CW, Tipton KD,Wolfe RR. Exogenous amino acids stimulate net muscle protein synthesis in the elderly. J Clin Invest 1998; 101:2000–7. Volpi, E., Mittendorfer, B., Wolfe, S. E., and Wolfe, R. R. (1999) Oral amino acids stimulate muscle protein anabolism in the elderly despite higher first-pass splanchnic extraction. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 277, E513–E520 Volpi E, Mittendorfer B, Rasmussen BB, Wolfe RR. The response of muscle protein anabolism to combined hyperaminoacidemia and glucose-induced hyperinsulinemia is impaired in the elderly. J Clin Endocrinol Metab. 2000 Dec;85(12):4481-90. Volpi, E., Sheffield-Moore, P., Rasmussen, B. B., and Wolfe, R. R. (2001) Basal muscle amino acid

OCNH

Février 09

kinetics and protein synthesis in healthy young and older men. JAMA 286, 1206–1212 Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B,Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr 2003;78:250–8. Walrand S, Short KR, Bigelow ML, Sweatt AJ, Hutson SM, Nair KS. Functional impact of high protein intake on healthy elderly people. Am J Physiol Endocrinol Metab 2008;295:E921–8. Waters DL, Brooks WM, Qualls CR, Baumgartner RN. Skeletal muscle mitochondrial function and lean body mass in healthy exercising elderly. Mech Ageing Dev 2003;124:301–9. Welle, S., Thornton, C., Jozefowicz, R., and Statt, M. (1993) Myofibrillar protein synthesis in young and old men. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 264, E693–E698. Welle, S., Thornton, C., and Statt, M. (1995) Myofibrillar protein synthesis in young and old human subjects after three months of resistance training. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 268, E422–E427 Wilson MM, Morley JE. Invited review: Aging and energy balance. J Appl Physiol 2003;95:1728–36. Wolfe RR. Protein supplements and exercise. Am J Clin Nutr 2000;72:551–7. Yarasheski, K. E., Zachwieja, J. J., and Bier, D. M. (1993) Acute effects of resistance exercise on muscle protein synthesis rate in young and elderly men and women. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 265, E210–E214 Yarashevski KE, Pak-Loduka J, Hasten DL, Obert KA, Brown MB, Sinacore DR. Resistance exercise training increases muscle protein synthesis rate in frail women and men superior to 78-year-old. Am J Physiol 1999;277:E118–25. Zamboni M, G Mazzali, F Fantin, A Rossi and V Di Francesco. Sarcopenic obesity: A new category of obesity in the elderly. Nut, Metab and Cardiov Dis. 2008 ; Vol 18 (5) : 388-395

Revues françaises récentes sur le sujet Bases nutritionnelles pour un vieillissement réussi. Monique Ferry. Cahiers de Nutrition et de Diététique, Volume 43, Issue 2, April 2008, Pages 90-96 Nutrition, âge et muscle : sarcopénie ou sarcoporose ? Yves Boirie. Cahiers de Nutrition et de Diététique, Volume 43, Issue 2, April 2008, Pages 67-71

OCNH

Février 09