Hóa Sinh Học TS. Nguyễn Đình Thắng by Dạy Kèm Quy Nhơn Official

1/24/2015

Hóa Sinh Học TS. Nguyễn Đình Thắng

Nội dung Chương 1: Protein Chương 2: Enzyme Chương 3: Carbohydrate Chương 4: Lipid Chương 5: Acid nucleic Chương 6: Vitamin Chương 7: Các PP phân tích trong thực tập hóa sinh học Chương 8: Giới thiệu chung về trao đổi chất và năng lượng Chương 9: Trao đổi carbohydrate Chương 10: Trao đổi lipid Chương 11: Trao đổi acid nucleic Chương 12: Trao đổi protein

1/24/2015

Tài liệu tham khảo Phạm Thị Trân Châu, Trần Thị Áng, (2009). Hóa sinh học. NXB Giáo Dục. Nelson DL., Cox M.M., (2008). Lehninger Principles of Biochemistry. Worth Publishers, New York. Garrett and Grisham. Biochemistry, 4th edition, 2010. Saunders College Publishers. Freeman. Biological Science, 2nd edition, 2004. Prentice Hall Publishers. Nguyễn Quang Vinh, Bùi Phương Thuận, Phan Tuấn Nghĩa, (2004). Thực tập Hóa sin học. NXB ĐHQGHN.

Định nghĩa

 Hóa sinh học: là môn học nghiên cứu về thành phần hóa học của các tế bào cơ thể sống, cùng với các phản ứng và các quá trình mà chúng trải qua.

1/24/2015

 Nhiệm vụ của hoá sinh: Mô tả và giải thích ở mức độ phân tử tất cả các tiến trình hóa học xảy ra trong các tế bào sống.  Tách riêng biệt tất cả các phân tử có trong tế bào.  Xác định cấu trúc của các phân tử này.  Xác định chức năng của từng phân tử.

 Đối tượng: sinh vật sống (động vật, thực vật, vi sinh vật…). Trên mỗi đối tượng, hoá sinh nghiên cứu song song hai mặt “tĩnh” và “động”.

 Kiến thức hóa sinh cần thiết cho tất cả các ngành khoa học về sự sống:  Vi sinh vật học, động vật học, thực vật học  Di truyền  Sinh lý học  Miễn dịch học  Dược học và dược lực học  Bệnh lý học

1/24/2015

Chương I: Protein

Nội dung         

Aminoacid Liên kết peptide Vai trò của các liên kết yếu Cấu trúc bậc I Cấu trúc bậc II Cấu trúc bậc III Cấu trúc bậc IV Chức năng của protein Câu hỏi ôn tập

1/24/2015

Aminoacid

Aminoacid - thành phần cấu tạo của protein

1/24/2015

Các amino acid thông dụng

1/24/2015

Phân loại aminoacid 1- Aminoacid trung tính 2- Các aminoacid có tính acid 3- Các aminoacid có tính kiềm 4- Aminoacid mạch thẳng chứa lưu huỳnh 5- Các hydroxyl aminoacid mạch thẳng 6- Iminoacid 7- Các aminoacid chứa nhân thơm

1/24/2015

Aminoacid trung tính

Các aminoacid có tính acid

1/24/2015

Các aminoacid có tính kiềm

Aminoacid mạch thẳng chứa lưu huỳnh

1/24/2015

Các hydroxyl aminoacid mạch thẳng

Iminoaccid

1/24/2015

Các aminoacid chức nhân thơm

Một số tính chất của aminoacid  Tính tan  dễ tan trong nước  khó tan trong alcohol và ether (trừ proline và hydroxyproline)  dễ hoà tan trong acid và kiềm loãng (trừ tyrosine)  Biểu hiện tính quang học  biểu hiện hoạt tính quang học (trừ glycine)  hầu hết hấp thụ tia cực tím ở khoảng 220-280 nm  Tính lưỡng tính

1/24/2015

Hoạt tính quang học

Hầu hết các amino acid khác hấp thụ tia cực tím ở bước sóng (λ) khoảng từ 220 - 280 nm

1/24/2015

 Tính chất lưỡng tính  Aminoacid là những chất đệm tốt  Tuỳ theo pH của dung dịch mà aminoacid thể hiện tính kiềm hoặc tính acid  Ở điểm đẳng điện pI (isoelectric point) phân tử aminoacid trung hoà về điện, không dịch chuyển trong điện trường, độ hòa tan trong nước kém nhất  Dựa vào tính chất này để định tính và định lượng các aminoacid trong dung dịch nghiên cứu bằng phương pháp điện di, sắc ký

 Điểm đẳng điện và sự ion hóa aminoacid

pH < pI

pH = pI

pH > pI

1/24/2015

Một số tính chất của aminoacid    

Phản ứng tạo muối (acid, base) Phản ứng tạo phức chelate Phản ứng tạo ester Phản ứng oxy hoá khử (do nhóm -SH và nhóm -S-S-)

Phản ứng tạo muối (acid, base)

1/24/2015

Phản ứng tạo phức chelate

Phản ứng tạo phức ester

Phản ứng oxy hoá khử

Cysteine và cystine đóng vai trò quan trọng trong việc vận chuyển e- và H+ của quá trình oxy hoá khử nói riêng và quá trình trao đổi chất nói chung

1/24/2015

Phản ứng tạo amide (do nhóm -COOH)

Phản ứng khử amine hoá bởi HNO2 (do nhóm -NH2)

Phản ứng đặc trưng của vòng thơm  nitro hoá  halogen hoá  một số phản ứng đặc trưng của aminoacid: phản ứng với aldehyd formic, với ninhydrin...

1/24/2015

Liên kết peptide

Peptide  Peptide có cấu trúc đoạn ngắn khoảng từ hai đến vài chục amino acid nối với nhau  Có khối lượng phân tử thường dưới 6.000 Dalton  Chúng có thể được tổng hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự thoái hoá protein  Trong các peptide, các amino acid được liên kết với nhau thông qua liên kết peptide amino acid R

H N H

amino group

C H

amino acid O

+ O

C H

carboxylic acid group

amino group

C H

water

peptide O

N O

O C

+ O

O H

peptide bond

1/24/2015

Liên kết peptide

Đặc tính của liên kết peptide  Liên kết peptide là một liên kết lai giữa liên kết đơn và một liên kết đôi  Hoạt tính kém hơn so với liên kết đơn  Cấu trúc tương đối cứng và gần như phẳng  Mô-men lưỡng cực lớn, phù hợp với sự hình thành cấu trúc dạng trans

1/24/2015

Liên kếp peptide: Cis - Trans

Hầu hết các aminoacid đều ở dạng cấu hình trans

Cấu trúc phẳng của nhóm peptide

Oxygen của nhóm carbonyl một phần mang điện âm và nitrogen của nhóm amide một phần mang điện dương, hình thành một lưỡng cực điện nhỏ

1/24/2015

Các góc nhị diện fvà y  Sự quay xung quang liên kết peptide là không được phép  Sự quay quanh nối liên kết với carbon alpha thì được phép  φ (phi): góc quay quanh liên kết giữa carbon alpha và nitrogen của nhóm amide  ψ (psi): góc quay quanh liên kết giữa carbon alpha và carbon của nhóm carbonyl  Chuỗi polypeptide được duỗi hoàn toàn khi cả ψ và φ đều bằng 180°

Các góc nhị diện fvà y

1/24/2015

Vai trò của các liên kết yếu

Các lực yếu và vai trò của chúng trong sự hình thành cấu trúc protein

   

Liên kết hydrogen: 12-30 kJ/mol Lực van der Waals: 0.4 - 4 kJ/mol Tương tác tĩnh điện: 20 kJ/mol Tương tác kỵ nước: <40 kJ/mol

1/24/2015

Liên kết hydrogen

1/24/2015

Tương tác kỵ nước  Trong dung dịch, các phân tử nước luôn đẩy các nhóm không phân cực ra xa hay là hiện tượng các nhóm không phân cực luôn tự sắp xếp sao cho chúng không tiếp xúc với các phân tử nước.  Các tương tác kị nước có ý nghĩa quan trong việc duy trì tính định hình của các phân tử protein.  Những tương tác này chiếm khoảng 1/2 tổng năng lượng tự do của quá trình đóng gói các protein.

Tương tác kỵ nước

1/24/2015

Lực van der Waals  Lực Van der Wals gồm lực hút và lực đẩy.  Lực hút Van der Waals gồm:  Lực định hướng: Các phân tử phân cực hút lẫn nhau bằng các lực ngược dấu của lưỡng cực phân tử. Nhờ vậy mà phân tử này định hướng lại với phân tử kia theo một trật tự xác định.  Lực cảm ứng: Khi phân tử không phân cực tiến gần phân tử phân cực thì dưới ảnh hưởng của điện trường gây ra bởi lưỡng cực, các phân tử không phân cực bị cảm ứng điện và xuất hiện lưỡng cực cảm ứng.  Lực khuyếch tán (phân tán london): Là lực hút xuất hiện nhờ các lưỡng cực tạm thời trong phân tử.

Tương tác tĩnh điện

1/24/2015

Cấu trúc bậc I

Cấu trúc của protein  Phân tử protein hình thành cấu trúc không gian 3-D ở trong dung dịch nước  Cấu trúc như vậy làm cho protein có các chức năng sinh học đặc biệt

1/24/2015

Cấu trúc của protein  Cấu trúc bậc I  Biểu thị trình tự các gốc aminoacid trong chuỗi polypeptide  Được giữ vững bằng liên kết peptide

Cấu trúc của protein  Cấu trúc bậc I

Trình tự aminoacid của ribonuclease A

1/24/2015

Thí nghiệm về sự tái gấp cuộn của Ribonuclease • Ribonuclease là một protein nhỏ, có chứa 8 gốc cysteine, tạo thành 4 nối disulfide (-S-S-). • Sử dụng urea cùng với sự có mặt của 2-mercaptoethanol sẽ hoàn toàn làm biến tính ribonuclease (ribonuclease hoàn toàn giải nối liên kết để tồn tại ở dạng mạch đơn). • Khi urea và 2-mercaptoethanol được loại bỏ thì protein sẽ tự động gấp cuộn lại và hình thành các nối disulfide và cấu trúc gấp cuộn trở lại đúng chính xác như cấu trúc trước khi làm biến tính.  Trình tự cấu trúc đã quyết định cấu hình tự nhiên của protein. (Chris Anfinsen, the 1972 Chemistry Nobel Prize)

Sự gấp cuộn có lợi về mặt năng lượng

1/24/2015

Thí nghiệm về sự tái gấp cuộn của Ribonuclease

Ý nghĩa cấu trúc bậc I của protein  Là bước quan trọng đầu tiên để xác định cơ sở phân tử hoạt tính sinh học, tính chất hoá, lý của protein.  Là cơ sở xác định cấu trúc không gian của phân tử protein.  Là bản phiên dịch mã di truyền. Phần nào cho thấy mối quan hệ họ hàng và lịch sử tiên hoá của thế giới sinh vật.

1/24/2015

Ý nghĩa cấu trúc bậc I của protein  Là yếu tố quan trọng góp phần trong nghiên cứu bệnh lý phân tử (khi thay đổi thứ tự aminoacid)  Là cơ sở để tổng hợp nhân tạo protein bằng phương pháp hoá học hoặc bằng phương pháp công nghệ sinh học  Insulin là protein đầu tiên được tổng hợp bằng phương pháp hoá học vào năm 1966  Đến nay rất nhiều protein đã được xác định cấu trúc bậc I

Một số protein đã biết trình tự  Hiện nay nhiều loại protein đã biết được trình tự các amino acid trong chuỗi polypeptide như:  ribonuclease protein có 124 amino acid được nối với nhau thành một chuỗi, có 4 cầu disulfur  hemoglobin protein có 4 chuỗi polypeptide, 2 chuỗi α (mỗi chuỗi 141 amino acid) và 2 chuỗi β (mỗi chuỗi 146 amino acid)  trypsinogen bò (229 amino acid)  chymotrypsin bò (229 amino acid)  alcol dehydrogenase ngựa (374 amino acid)  glutamate dehydrogenase bò (500 amino acid) v.v..

1/24/2015

Cấu trúc bậc II

Cấu trúc bậc II  Là sự sắp xếp cục bộ của chuỗi polypeptide gây ra do các tương tác kỵ nước và tương tác giữa các nhóm chức hoặc nhóm bên với nhau.  Có hai loại sắp xếp thông thường:  Xoắn α: Được bền hóa bởi các liên kết hydrogen giữa các gốc gần nhau.  Phiến β: Được bền hóa bởi các liên kết hydrogen giữa các vùng gần nhau trong không gian nhưng không nhất thiết gần nhau trong cấu trúc.  Các xắp xếp không thông dụng của chuỗi polypeptide thì gọi là các cuộn ngẫu nhiên.

1/24/2015

Xoắn 

Đường kính trong khoảng 4 – 5 Å Đường kính ngoài (tính cả các mạch bên) thì khoảng 10–12 Å

Được đề nghị lần đầu tiên bởi Linus Pauling và Robert Corey năm 1951

Xoắn 

1/24/2015

Xoắn  (the α helix)  Khung sườn chuỗi peptide ở dạng tương đối nén lại bởi vì góc nhị diện ψ (N–C—C–N) nằm trong khoảng 0 <y < -70   Sự xoắn của khung được giữ bởi các liên kết hydrogen hình thành giữa gốc gần nhau  Xoắn tay phải chứa trung bình 3.6 gốc (5.4 Å) trên mỗi vòng xoắn  Các liên kết peptide thì nằm gần song song với trục xoắn  Mạch bên chĩa ra ngoài và gần vuông góc với trục xoắn

Trình tự ảnh hưởng đến độ bền của xoắn  Không phải toàn bộ các trình tự trong polypeptide phù hợp với cấu trúc xoắn  Các gốc kỵ nước bé như là Alamine và Leucine thì rất phù hợp với sự hình thành xoắn  Proline lại là tác nhân phá vỡ cấu trúc xoắn bởi vì nó không có khả năng quay quanh liên kết N-Cα  Glycine cũng là tác nhân phá vỡ xoắn vì nhóm bên R nhỏ phù hợp hơn cho sự hình thành các dạng cấu hình khác

1/24/2015

Xu hướng của các aminoacid trong việc hình thành cấu trúc xoắn anpha

Phiến  ( Sheets)  Khung sườn của phiến beta thì duỗi rộng ra hơn so với xoắn anpha vì góc nhị diện ψ (N–C—C–N) nằm trong khoảng (90  <y < )180  Cấu trúc phẳng của liên kết peptide và cấu hình tứ diện của carbon anpha tạo nên cấu trúc phiến gấp  Sự sắp xếp các phiến trên khung sườn thì được giữ bởi các liên kết hydrogen giữa các amide nằm tương đối xa nhau trên khung sườn  Các mạch bên thò ra lần lượt theo hai hướng trêndưới từ các nếp gấp của hai phiến

1/24/2015

Phiến bsong song và đối song  Phiến song song: hai mạch polypeptide có cùng hường (N – C) trong cùng một phiến  Phiến đối song: hai mạch polypeptide khác hường (N – C) trong cùng một phiến  Trong phiến song song, các H-bonded strands chạy cùng hướng  Trong phiến đối song, the H-bonded strands chạy theo các hướng ngược nhau

Phiến bsong song

1/24/2015

Phiến bđối song

Số lượng xoắn α và phiến gấp β trong chuỗi đơn một số protein

1/24/2015

Các dạng cấu trúc bậc II phức tạp (motifs)

Xoắn-vòng xoắn (helix-loop-helix)

1/24/2015

beta-beta

beta-alpha-beta

1/24/2015

Vòng b β(Turns)  β-turns thường xuất hiện khi các mạch trong các phiến β thay đổi hướng trong không gian.  Vòng 1800 sẽ được hoàn thành trên 4 gốc aminoacid.  Vòng được làm bền bởi một liên kết hydrogen từ một nguyên tử oxygen của nhóm carbonyl và một nguyên tử hydrogen của nhóm amide của gốc aminoacid thứ 4.  Proline ở vị trí thứ 2 hay glycine ở vị trí thứ 3 thì thường xuất hiện trong cấu trúc vòng β .

Vòng b β(Turns)

1/24/2015

Xoắn vòng beta (beta helices)

Xoắn phiến beta (twisted beta)

1/24/2015

ThĂšng beta (beta barrel)

1/24/2015

Xoắn ái dầu trong flavodoxin

Xoắn không phân cực trong citrate synthase

Xoắn phân cực trong calmodulin

Cấu trúc bậc III

1/24/2015

Cấu trúc bậc III của protein Có hai loại cấu trúc bậc III chính: – Protein cấu trúc dạng sợi (fibrous proteins) ¤ Không tan trong nước. ¤ Được làm thành từ một cấu trúc bậc II đơn thuần.

– Protein cấu trúc hình cầu (globular proteins) ¤ tan được trong nước ¤ các protein màng tan được trong lipid

Protein dạng cầu  Chuỗi peptide phải đảm bảo được cấu trúc cố hữu của nó (khung sườn liên kết không bị phá vỡ).  Hầu hết các gốc phân cực nằm ở mặt ngoài của protein và tương tác với dung môi nước.  Hầu hết các gốc kỵ nước nằm bên mặt trong của protein và tương tác với nhau.  Tồn tại một số vùng không gian rỗng trong cấu trúc  Vùng không gian rỗng sẽ hình thành các hốc nhỏ.

1/24/2015

Protein dạng cầu

Cấu trúc bậc III  Biểu thị sự xoắn và cuộn khúc của chuỗi polypeptide thành khối, đặc trưng cho potein cầu.  Tương tác không gian giữa các gốc amino acid ở xa nhau trong chuỗi polypeptide.  Các gốc cystein tạo nên liên kết disulfur giữa các gốc cystein xa nhau trong chuỗi polypeptide làm cho chuỗi bị cuộn lại.  Các loại liên kết khác như Van der Waals, liên kết hydrogen, liên kết tĩnh điện giữa các gốc amino acid.

1/24/2015

Cấu trúc bậc III

Cấu trúc bậc IV

1/24/2015

Cấu trúc bậc IV  Sự kết hợp của các chuỗi có cấu trúc bậc III trong phân tử protein.  Mỗi một chuỗi polypeptide đó được gọi là một tiểu đơn vị.  Các liên kết hydrogen, tương tác Van der Waals giữa các nhóm phân bố trên bề mặt của các tiểu đợn vị làm bền cấu trúc bậc IV.

Cấu trúc bậc IV

1/24/2015

Hemoglobin

COLLAGEN  Là protein giàu nhất trong cơ thể người.  Trong da, collagen chiếm khoảng 75 % .  Phần lớn ở trong các mô liên kết.  Các mô liên kết chứa chủ yếu là nền ngoại bào.  Đặc tính cơ học của mô liên kết được xác định bời thành phần của nền ngoại bào.  Sợi collagen làm nên tính bền kéo của da.

1/24/2015

Các loại collagen trong cơ thể người Có khoảng 20 loại hiện diện trong cơ thể sinh vật sống. Collagen I. Dây chằng, xương, giác mạc, răng, sụn, đĩa đệm... Collagen II. Sụn, tế bào thủy tinh thể, đĩa đệm. Collagen III. Tử cung, da, ruột, màng tim, hàm. Collagen IV. Các loại màng. Collagen V. Giác mạc, xương, sụn. Collagen VI. Màng bao tử, da và sụn. Collagen VII. Da, phổi và giác mạc Collagen VIII. Chưa biết, được sản sinh ra trong tế bào của người. Collagen IX. Sụn. Collagen X. Sản sinh tế bào sụn trong quá trình xương, sụn hóa. Collagen XI. Sụn, xương. men xương. Collagen XII. Dây chằng, gân, men răng.

Cấu trúc sợi collagen

1/24/2015

Cấu trúc sợi collagen

Chức năng chính của collagen: 1. Tạo độ cứng cho da. 2. Tạo gắn kết với các mô liên kết. 3. Hỗ trợ sự gắn kết giữa các tế bào. 4. Giúp tăng cường sự phân chia và tăng sinh tế bào (trong suốt thời kỳ phát triển của sinh vật hay trong quá trình liền vết thương). 5. Collagen liên quan đến quá trình lão hóa do tuổi tác cũng như do tiếp xúc với tia UV.

1/24/2015

Chức năng chính của collagen:

Collagen loại I:  Chiến nhiều nhất trong cơ thể.  Thành phần aminoacid: - 33 % glycine - 10 % proline - 0.5 % 3-OH-proline - 10 % 4-OH-proline - 1 % 5-OH-lysine

Post-translational modification

- no tryptophan ( essential amino acid)

1/24/2015

Collagen được chỉnh sửa sau khi dịch mã

 Các polypeptides được tổng hợp bởi ribosomes trên RER gọi là các pre-procollagen  Enzyme tín hiệu peptidase cắt bỏ đoạn AA từ đầu amino của pre-procollagen và chuyển thành procollagen.  Hình thành các liên kết S-S nội và ngoại mạch.  Một vài gốc Proline và Lysine bị hydroxyl hóa, một vài gốc 5-OH-Lysine bị đường hóa (glycosylated)

Sợi collagen (collagen fibrils)  Procollagen được tiết ra.  170 AA ở đầu N và 220 AA ở đầu C của protocollagen sẽ bị loại bỏ bởi enzyme protease ngoại bào để chuyển thành tropocollagen.  Tropocollagen hợp thành các sợi fibrils  Các liên kết theo phương ngang giữa các gốc lysine góp phần quang trọng tạo nên độ bền của sợi fibrils.

1/24/2015

Sợi collagen (collagen fibrils)  Đơn vị cấu trúc cơ bản là tropocollagen gồm ba chuỗi polypeptide xoắn vào nhau, theo hướng từ đầu C  đầu N  Collagen loại I - [1(I)]2 2(I) - 2 chuỗi polypeptide dạng xoắn 1(I) - 1 chuỗi polypeptide dạng xoắn 2(I)  3 chuỗi xoắn lại với nhau theo kiểm xoắn phải.  Các đoạn ngắn của chuỗi polypeptide không hình thành xoắn 3 gọi là telopeptide.  Các tropocollagen dạng que dài h.thành các sợi bằng cách xếp song song và liên kết với nhau tạo thành trật tự so le.

Sợi collagen (collagen fibrils)

1/24/2015

Sợi collagen (cont)

 Có độ bền kéo rất lớn: sợi collagen có đường kính 1 mm có thể treo được  10 kg  Độ bền theo thời gian kém (từ vài tuần đến vài năm)  Khả năng chống lại sự phân của các enzyme protease như trypsin, pepsin cao.  Bị phân hủy bởi enzyme collagenase nội bào.

Sự chuyển hóa collagen thay đổi theo tuổi già và bệnh tật  Collagen của người già có nhiều liên kết theo phương ngang hơn ở những người trẻ.  Sự hydroxyl hóa của các gốc proline và lysine yêu cầu sự có mặt của vitamin C và ion Cu. - Sự thiếu hụt vitamin C sẽ làm giảm sự hydoryl hóa và dẫn tới sự biến tính của collagen ở ngay tại nhiệt độ của cơ thể, làm tăng khuynh hướng chảy máu răng, làm chậm quá trình liền vết thương. - Hội chứng Menke (Menke’s syndrome) gây ra do thiếu vitamin C và ion Cu làm cho tóc bị xoăn và phát triển chậm.

1/24/2015

Nguồn collagen • • • • •

Trong các sản phẩn từ đậu nành và pho mát. Các loại rau xanh đậm. Các loại rau quả màu đỏ như là tiêu đỏ, cà chua, củ cải đỏ. Cá hồi, cá thu. Các loại hạt như: hạt điều (cashews), hạt quả hồ đào (pecans), hạt hạnh nhân (almonds) • Thực phẩm giàu sulfur củng quan trọng trong việc sản sinh ra collagen. Chẳng hạn quả oliu (olives) và dưa leo tươi. Thực phẩm chứa nhiều vitamin A cũng giúp giữ collagen ở hàm lượng cao.

Nguồn collagen dùng trong mỹ phẩm GOTU-KOLA (tích huyết thảo)

NONI (nhàu rừng, họ cafe)

CUCUMBER (dưa leo)

1/24/2015

Vai trò của collagen trong quá trình liền vết thương

6 hours

24 hours

2 days

1 week

1/24/2015

Vai trò của collagen trong quá trình liền vết thương

1/24/2015

KERATINS  Keratin là protein đặc biệt cứng, là thành phần chính của da, tóc, móng tay chân, sừng và răng.  Keratin rất khó hòa tan, bởi vì chúng chứa nhiều cysteine với các liên kết disulfide.  Tùy thuộc vào mức độ nhiều hay ít của các liên kết disulfide mà tạo nên những bộ phận cứng như sừng, móng tay chân hay mềm mại hơn như da và tóc.

KERATINS  Chứa chuỗi xoắn dạng anpha (-helix) kéo dãn, bị ngắt bởi các vùng ngắn không xoắn.  Gồm hai loại - type I – keratin có tính acid - type II – keratin có tính base  Chuỗi polypeptide của keratin type I & type II chứa  310 amino acid  Tạo dimer dị hợp giữa loại I và loại II

1/24/2015

Cấu trúc keratin

KERATINS (cont.)

 Các loại keratin khác nhau biểu hiện trong các loại tế bào khác nhau: - Tế bào lớp nền: K14 (type I) & K5 (type II) - Tế bào lớp hạt và lớp gai: K10 (type I) & K1 (type II) - Tế bào biểu bì: K18,19,20 (type I) & K7, K8 (type II) - Tóc và móng: nhiều loại keratin khác nhau.

1/24/2015

Elastin:  Elastin là protein được tìm thấy trong da và các mô khác của cơ thể.  Giúp cho da mềm mại và tính đàn hồi, tạo cho da có khả năng hồi phục lại tình trạng ban đầu sau khi bị kéo dãn ra.  Elastin có khuynh hướng bị thiếu hụt với sự tăng lên của cuổi tác. Điều này làm cho da bị nhăn và bị chẳng sệ xuống.  Elastin cũng là một thành phần trong các sản phẩn chống lão hóa da.

ELASTIN  Có thành phần cấu tạo  glycine (31 %),  alanine (22 %),  proline (11 %),  OH-proline (1 %),  no OH-lysine  Được tổng hợp như là một monomer tan, tropoelastin  Một số gốc proline bị hydroxyl hóa để tạo thành OH-proline

1/24/2015

ELASTIN Elastin có nhiều dạng cấu hình cuộn. Điều này cho phép elastin kéo dãn và giải cuộn khi nó thực hiện chức năng.

Phân loại protein  Phân loại theo hình dạng  Protein dạng sợi  Collagen  Elastin  Protein dạng cầu  Hemoglobin  Myoglobin

 Phân loại theo thành phần hoá học  Protein đơn giản  Albumin  Globulin  Prolamin  Histon

 Protein phức tạp  Lipoprotein

 Nucleoprotein  Glucoprotein  Phosphoprotein

1/24/2015

Các lớp protein phức tạp Lớp

nhóm ghép

ví dụ

Chức năng của protein        

Chức năng Chức năng Chức năng Chức năng Hormone Chức năng Chức năng Chất độc

enzyme cấu trúc dự trữ vận chuyển bảo vệ co rút

1/24/2015

Một vài tính chất của protein  Tính chất lý-hoá của protein  Tính tan của protein  Tính ngậm nước của protein  Độ nhớt của dung dịch protein.  Hằng số điện môi của dung dịch protein  Tính chất điện li của protein  Tính chất quang học của protein  Kết tủa thuận nghịch và bất thuận nghịch protein  Các phản ứng hoá học của protein

Các phản ứng hoá học của protein  Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocateau.  Phản ứng với biure: LK peptide (H2N-CO-NH-CO-NH2, Cu2+, NaOH): xanh tím, đỏ tím.  Phản ứng ninhidrin (amino acid có chứa nhóm amin ở vị trí Cα). đỏ (vàng – prolin).  Phản ứng xanthproteic: nitro hóa (acid amine vòng): vàng.  Phản ứng Pauli: Histidine và tyrosine (mận tím, da cam)  Phản ứng Millon: Hỗn hợp nitrite và nitrate trong HNO3 đđ (tyrosine): hồng, đỏ.  Phản ứng Saccaguichi: natrihypochloride (arginine): đỏ  Phản ứng Adamkievich: Glyoxylic, H2SO4 đđ (tryptophan): xanh tím.

1/24/2015

Giá trị pHi của một số protein  Ở môi trường có pH < pHi , protein đa số là một cation, số điện tích dương lớn hơn số điện tích âm. Ở pH > pHi phân tử protein thể hiện tính acid, cho ion H+, do đó số điện tích âm lớn hơn số điện tích dương, protein là một đa anion, tích điện âm.  Trong môi trường có pH = pHi của protein, protein dễ dàng kết tụ lại với nhau. Lợi dụng tính chất này để xác định pHi của protein cũng như để kết tủa protein.  Do sự khác nhau về pHi giữa các protein, có thể điều chỉnh pH của môi trường để tách riêng các protein ra khỏi hỗn hợp của chúng.

Giá trị pHi của một số protein

1/24/2015

Câu hỏi ôn tập 1- Vai trò của các nhóm chức của các aminoacid trong sự hình thành các bậc cấu trúc của protein? 2- Tính chất của liên kết peptide? 3- Hãy phân biệt cấu trúc xoắn anpha và phiến beta? 3- Vai trò của các nhóm bên R trong sự hình thành các loại cấu trúc xoắn? 4- Sự khác nhau cơ bản về thành phần aminoacids trong sự hình thành cấu trúc dạng sợi và dạng cầu?