FCIAL 2014
Volumen 1
BIOQUĂ?MICA
Erika Moreta, 2014
Créditos Editora Erika Jazmín Moreta Pacha
CONTENIDO 1. Quimio quinas/receptores, un sistema complejo que regula el movimiento celular 2. Lípidos que regulan su propio metabolismo y el ajeno)
3. Marquetería de proteínas
INTRODUCCION
La bioquímica es la ciencia que estudia los componentes químicos de los seres vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas moléculas presentes en las células. La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las moléculas biológicas están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Es la ciencia que estudia la mismísima base de la vida: las moléculas que componen las células y los tejidos, que catalizan las reacciones químicas de la digestión, la fotosíntesis y la inmunidad, entre otras. Etimológicamente la bioquímica es la química de la vida, actualmente se le conoce como la química de la célula viva, está muy relacionada con todo lo que ustedes ven en Anatomía ya que dentro del organismo vivo se llevan a cabo una secuencia de reacciones que permiten las funciones naturales de los seres vivos, el movimiento, respiración, circulación, etc. esta reacciones son llamadas vías bioquímicas, las cuales son catalizadas por enzimas, cada enzima es individual y especifica. Los odontólogos manejan la cavidad oral por donde pasan carbohidratos lípidos proteínas y todas estas biomoléculas las cuales conforman fluidos tan importantes para los odontólogos como lo es la saliva, además de ello algunos de los materias dentales o elementos odontológicos están formados por elementos o compuestos los cuales nos enseña la bioquímica Es importante su uso en la búsqueda de tratamientos para enfermedades, ya que el estudio de las funciones de cada órgano corporal representa para el médico una fuente inagotable de información útil para fines de diagnóstico y de tratamiento, como es el caso de la valoración de las funciones gástricas, pancreáticas, hepáticas etc.
Quimio quinas/receptores, un sistema complejo que regula el movimiento celular
Mario Mellado Departamento de Inmunología y Oncología del Centro Nacional de Biotecnología (CNB) Biografía Mario Mellado García (Miranda de Ebro, Burgos, 1962) se licenció en Farmacia en la Universidad Complutense de Madrid en 985, para posteriormente doctorarse en Farmacia en la Universidad de Alcalá de Henares de Madrid en 1990 bajo la dirección del Prof. Eladio Montoya e investigando la interacción de la hormona liberadora de tirotropina (TRH) con su receptor. En 1991 se trasladó con una beca posdoctoral a la empresa Pharmacia donde coordinó proyectos relacionados con la hormona de crecimiento. En 1996 colaboró, como miembro de la empresa, en la formación del departamento de Inmunología y Oncología del CNB/CSIC bajo la dirección del Prof. Carlos Martínez-A. En este departamento, que dirigió en el periodo 2008-2010, continúa en la actualidad liderando el grupo de receptores de quimioquinas: nuevas dianas para la intervención terapéutica. En él estudia la biología de las quimioquinas y su participación en la respuesta inmunológica. En este sentido cabe destacar que identificó un anticuerpo neutralizante contra el receptor CCR2 que bloqueaba el asma en un modelo desarrollado en primates, describió por primera vez la dimerización de los receptores de quimioquinas e identificó rutas de señalización comunes entre quimioquinas y citoquinas abriendo la posibilidad de interferencia en la función de ambas familias de mediadores inflamatorios
Resumen Las quimioquinas son una familia de mediadores quimioatrayentes que por unión a receptores de siete regiones transmembrana acoplados a proteínas G promueven un amplio espectro de respuestas que van desde el movimiento celular y la respuesta inflamatoria hasta prevenir la infección por HIV-1. Su biología es compleja porque pueden dimerizar y sus receptores se localizan en la membrana celular formando dímeros y oligómeros que se organizan en complejos supramoleculares. Summary The chemokines, a family of structurally related chemoattractant proteins that bind to specific seven transmembrane receptors linked to G proteins, trigger a broad array of biological responses ranging from cell polarization, movement, immune and inflammatory responses to prevention of HIV-1 infection. Chemokine biology is complex as they can dimerize and that their receptors are found as dimers and/or higher order oligomers that cluster in arrays at the cell surface. http://www.sebbm.es/ HEMEROTECA: http://www.sebbm.es/ES/divulgacion-ciencia-para-todos_10/acercate-a-nuestroscientificos_107 La evolución de los organismos multicelulares está muy condicionada por la capacidad de las células para comunicarse entre ellas y con su entorno. La aparición de receptores de membrana capaces de reconocer mensajeros químicos y físicos ha permitido la formación de comunidades celulares organizadas que posteriormente han dado lugar a seres pluricelulares donde la localización celular en el espacio y tiempo adecuados resulta crítica para la vida del organismo. Aunque es importante en todos los órganos y tejidos, es en el sistema inmunológico donde probablemente el movimiento celular resulta crítico ya que de él depende no sólo la homeostasis del sistema sino también su función. La complejidad de la respuesta inmune en vertebrados depende en gran medida del trabajo de patrulla de las diferentes células que lo componen y desde hace muchos años se postuló la existencia de una red de moléculas quimioatrayentes y de receptores responsables de la localización de cada tipo celular en tiempo y espacio definido. Inicialmente se pensó que algunos péptidos bacterianos como los formilpéptidos, o fracciones del complemento, como el C5a, eran responsables de esa función, pero pronto se observó que carecían de la especificidad necesaria para que sobre ellos descansara toda la organización de la respuesta inmunológica (1). En 1987, se identificó la Interleuquina 8, IL-8, una molécula capaz de atraer granulocitos pero inefectiva sobre monocitos (2). Ésta fue la primera evidencia de la existencia de moléculas quimioatrayentes capaces de atraer células para sustentar la organización y respuesta del sistema inmunológico y, por lo tanto, se había descrito el primer miembro de la familia de quimioquinas o, como inicialmente se consideraron, de las citoquinas quimioatrayentes.
La identificación de la proteína atrayente de monocitos tipo 1 (MCP-1 ó CCL2), capaz de atraer leucocitos mononucleares pero no polimorfonucleares (3), marcó el inicio de la búsqueda de nuevas moléculas que en la actualidad se agrupan en una familia con más de 50 quimioquinas y alrededor de 20 receptores. Definido el papel de los pares quimioquina/receptor en el movimiento celular, es fácil suponer la participación de estas moléculas, además de en la formación de los órganos linfoides, en múltiples patologías relacionadas con procesos inflamatorios, entre ellas asma, arteriosclerosis, artritis reumatoide, esclerosis múltiple, colitis ulcerosa, enfermedad de Crohn, encefalitis alérgica o psoriasis. También se las ha relacionado con la infección por el virus VIH-1 ya que dos de estos receptores, CCR5 y CXCR4 son correceptores para este virus, con las metástasis tumorales, y con el rechazo a transplantes. Estamos pues ante un grupo de moléculas de alto interés farmacológico y con gran proyección terapeútica. Las quimioquinas actúan por unión a receptores de membrana pertenecientes a la familia de los GPCR ya que poseen siete dominios transmembrana y están acoplados a proteínas que unen nucleótidos de guanina, proteínas G (4). Los cambios conformacionales que provoca la unión del ligando exponen los residuos implicados en la asociación de una proteína Gi sirviendo de gatillo para el resto de la cascada señalizadora: incremento de calcio intracelular, inhibición de la actividad propia proteína Gi, activación de la fosfatidilinositol-3-quinasa, activación de quinasas relacionadas con el citosqueleto celular como la quinasa de adhesión focal, p125FAK, activación de MAP quinasas, etc., es decir, la señalización que conduce entre otras cosas a los cambios en el citosqueleto necesarios para que se produzca el movimiento celular (5). La biología de las quimioquinas es compleja porque existe mucha promiscuidad entre ligandos y receptores, además las células pueden expresar simultáneamente más de un receptor distinto y tanto los ligandos como sus receptores forman complejos de mayor orden molecular, es decir oligomerizan (6). La existencia de complejos diméricos de receptor se ha demostrado in vitro e in vivo usando técnicas clásicas de coinmunoprecipitación y tecnología biofísica de transferencia de energía resonante entre moléculas (BRET y FRET). Estos complejos se forman realmente durante la síntesis y maduración de las proteínas en el retículo endoplásmico y aparato de Golgi y así alcanzan la membrana celular. Estudios realizados usando microscopía electrónica demuestran que realmente estos receptores se organizan en la membrana en complejos supramoleculares, como si fuesen “mazos de puros” donde las unidades mínimas son los homo- y heterodímeros (6). La unión ligando a su receptor dimérico hará que ese receptor cambie de conformación y señalice, pero además provoca la propagación del cambio conformacional a otros receptores presentes en el complejo supramolecular, lo que altera sus
capacidades de unir ligando. Una vez que por acción del ligando el receptor es internalizado y desaparece de la superficie celular los demás receptores vuelven al estado de reposo inicial (Fig. 1) Homo- y heterodímeros están en el complejo en equilibrio dinámico que es regulado por la expresión de receptores en la células y los niveles de ligando en el medio extracelular (7). La oligomerización de los receptores regula la señalización y función de las quimioquinas, la afinidad de los receptores por los ligandos y resultan críticos para definir las propiedades farmacológicas de estos mediadores inflamatorios
REFERENCIAS 1. Baggiolini, M. Chemokines and leukocyte traffic. Nature 392:565-568 (1998). 2. Yoshimura T. et al. Purification and amino acid analysis of two human monocyte chemoattractants produced by phytohemagglutinin-stimulated human blood mononuclear leukocytes. J. Immunol. 142:1956-1962 (1989) 3. Murphy, P.M. The molecular biology of leukocyte chemoattractant receptors. Annu. Rev. Immunol. 12:593-633 (1994). 4. Thelen M. and Stein JV. How chemokines invite leukocyte to dance. Nat. Immunology 9:953-959 (2008). 5. Thelen M. et al. Chemokine receptor oligomerization: functional considerations Curr. Opin. Pharmacol. 10:38-43 (2010). 6. Martínez Muñoz L. et al. Dynamic regulation of CXCR1 and CXCR2 homo- and heterodimers. J. Immunol. 183:7337-7346 (2009).
Lípidos que regulan su propio metabolismo y el ajeno)
Félix M. Goñi Unidad de Biofísica (Centro mixto CSIC-UPV/EHU) Biografía Félix M. Goñi Urcelay (San Sebastián, 1951) es Doctor en Medicina y Cirugía (Navarra, 1975). Completó su formación en la Universidad de Londres (Royal Free Hospital). Ha sido Profesor Adjunto (1978-1984) y Catedrático de Bioquímica y Biología Molecular (desde 1984) en la Universidad del País Vasco. En 1995-1999 fue Director de Política Científica del Departamento de Educación, Universidades e Investigación. En 1999-2000 fue Profesor Visitante en la Universidad de Victoria (British Columbia, Canadá). Desde 2002 es Director de la Unidad de Biofísica, centro mixto CSIC-UPV/EHU, en Leioa. Ha sido presidente de la Sociedad de Biofísica de España (1994-1998). En 2002 recibió el Premio Euskadi de Investigación Científica
Resumen Las fosfolipasas C y las esfingomielinasas son potentes reguladores metabólicos, que generan diacilgliceroles y ceramidas. Su acción catalítica se ejerce en las membranas, donde interaccionan con los lípidos, que influyen en sus actividades enzimáticas. Los diacilgliceroles y ceramidas producidos suelen modificar las propiedades de la bicapa, y así la actividad de éstas y otros muchos enzimas. Summary Phospholipases C and sphingomyelinases are potent metabolic regulators that give rise to diacylglycerols and ceramides. Their catalytic action is exerted in membranes, where they interact with lipids, that in turn modulate the enzyme activities. The enzyme end products diacylglycerols and ceramides can modify the bilayer properties, thus the activities of these and many other enzymes . http://www.sebbm.es/ HEMEROTECA: http://www.sebbm.es/ES/divulgacion-ciencia-para-todos_10/acercate-a-nuestroscientificos_107 Las fosfolipasas C (PLCs) son fosfodiesterasas que hidrolizan el enlace entre el glicerol y el fosfato de los glicerolípidos. Su actividad produce diacilglicerol (DAG) y una base fosforilada, que puede ser fosforilcolina, fosforilinositol u otros. Las esfingomielinasas (SMasas) catalizan una reacción similar pero en esfingolípidos, dando lugar a ceramida (Cer) y a la base fosforilada, que es fosforilcolina cuando el lípido hidrolizado es esfingomielina (SM) (Fig. 1A).Ambos enzimas tienen en común con el resto de lipasas que su sustrato no es soluble, sino que se presenta en estado agregado (sólido), a diferencia de lo que ocurre con la mayoría de enzimas, que trabajan en disolución. Poreste motivo, las lipasas presentan cinéticas y mecanismos de regulación característicos y singulares. Debido al mesomorfismo de los lípidos (los cuales pueden encontrarse en distintas fases lamelares, además de las fases micelar, hexagonal, diversas fasescúbicas, etc.) el sustrato puede adoptar propiedades físicas muy diferentes y éstas, a su vez, podrán modular la actividad enzimática. Además, algunos de los productos finales de la reacción catalizada por PLCs y SMasas (DAG y Cer respectivamente) poseen propiedades físicas muy diferentes de las de sus lípidos precursores, por lo que la propia actividad enzimática es capaz de modificar el estado físico del sustrato, lo que a su vez influirá en cualquier otra actividad enzimática posterior. Esto pone de manifiesto la extremada complejidad de las interacciones lipasa-sustrato. Tradicionalmente PLCs y SMasas se consideraban meros instrumentos en la degradación de lípidos. Sin embargo, el descubrimiento en las últimas décadas de la potente actividad biológica del DAG y la Cer ha suscitado un interéscreciente en el estudio de estos enzimas y de sus funciones en las rutas de señalización celular. Estudios llevados a cabo en los últimos veinte años han revelado una serie de interesantes propiedades de estas proteínas, y de su interacción con los lípidos de la membrana (ver revisión en [1]). Algunos aspectos llamativos de estas investigaciones se resumen a continuación. Interacciones lípido-proteína.Las interacciones entre los lípidos y las PLCs (o enzimas relacionados) implican que la actividad enzimática: (a) está modulada por el estado físico del sustrato; (b) está también modulada por las propiedades físicas de los
lípidos no sustrato; (c) genera productos finales lipídicos que, a su vez, modifican la actividad a través de cambios en las propiedades físicas de la bicapa. Similitudes entre los de procariotas y de eucariotas. Las PLCs bacterianas presentan semejanzas estructurales y mecanísticas con las de eucariotas, y lo mismo puede decirse de las SMasas bacterianas y las SMasas neutras de mamíferos. Esas similitudes permiten la comparación de las propiedades enzimáticas entre especies y, en algunos casos, proporcionan una base estructural para estudios comparativos (Fig. 1B). Unión a la membrana y actividad enzimática. En el estudio de las PLCs y SMasas se puede distinguir entre al menos tres procesos: la adsorción a la superficie de la membrana, la inserción del enzima en la matriz hidrofóbica (no siempre obligatoria) y la actividad hidrolítica. Períodos de latencia. Se observan en la mayoría, si no en todos los enzimas procariotas estudiados. Hasta la fecha no se han descrito tiempos de latencia en PLCs o SMasas de eucariotas, aunque es probable que existan, puesto que los procesos de unión y activación de estos enzimas son más complejos que los de sus homólogos bacterianos. Durante el período de latencia el enzima realiza su actividad, aunque a una velocidad muy baja. Cuando los productos lipídicos finales alcanzan un cierto nivel, el cambio local en las propiedades físicas de la membrana da lugar a que el enzima cambie su cinética, y que la catálisis ocurra a velocidad máxima. Esta explosión en la actividad enzimática suele estar precedida por la aglomeración de moléculas de enzima en un punto determinado de la membrana (Fig. 1C). Activación interfacial. La mayoría de PLCs y SMasas exhiben una activación interfacial, es decir que la relación Vmax/KM es mayor cuando el sustrato se encuentra en forma agregada (micelar, lamelar) que cuando está en forma monomérica. Esto implica que los enzimas poseen dominios, distintos del sitio catalítico, a través de los cuales quedan anclados a la superficie lipídica.
Carga de los lípidos y curvatura intrínseca. Los lípidos que no son sustratos de estos enzimas, y poseen una carga neta negativa, a menudo influyen en la actividad enzimática. Lo mismo puede decirse de los lípidos con una curvatura intrínseca distinta de cero. Sin embargo, no hay ningún patrón claro de activación; por ejemplo los lípidos cargados negativamente que activan las PLCs de eucariotas no tienen el mismo efecto sobre la actividad de las PLCs de procariotas. Por otro lado, los lípidos con una curvatura intrínseca negativa, como la Fosfatidiletanolamina o el colesterol, ejercen un efecto activador en la mayoría de los casos, debido a que facilitan la inserción de los enzimas en la matriz hidrofóbica. Agregación de membranas y fusión. La mayoría de PLCs y SMasas inducen agregación y fusión de vesículas. Estos cambios estructurales están provocados por la generación de DAG y/o Cer como productos finales de la actividad enzimática en la membrana (Fig. 1D, E). También existen SMasas de eucariotas que participan en procesos de fusión celular.
Referencias 1. Goñi F.M., Montes L.R. and Alonso A. (2012) Prong. Lipid Res.51, 238-266. 2. Heinz D.W., Essen L.O. and Williams, R.L. (1998) J. Mol. Biol.275, 635-650. 3. Ibarguren M., López D.J., Montes L.R., Sot J., Vasil A.I., Vasil M.L., Alonso A. and Goñi F.M. (2011) J. Lipid Res.52, 635-645. 4. Ibarguren M., Bomans P.H.H., Frederik P.M., Stonehouse M., Vasil A.I., Vasil M.L., Alonso A. and Goñi F.M. (2010) Biochim. Biophys. Acta1798, 59-64.
Marquetería de proteínas
José G. Gavilanes Dpto. de Bioquímica y Biología Molecular I de la Universidad Complutense de Madrid } Biografía José G. Gavilanes Franco es Catedrático del Dpto. de Bioquímica y Biología Molecular I de la UCM, del que ha sido Director durante 25 años. Es Licenciado y Doctor en Ciencias Químicas (Especialidad de Bioquímica). Ha trabajado también en Roche Institute of Molecular Biology (Nutley, NJ) y Rockefeller University (New York, NY). Sus trabajos siempre han estado centrados en el estudio de las relaciones estructura-función de proteínas.
Resumen Las proteínas llevan a cabo una determinada función debido a su particular estructura tridimensional. Esta es el resultado de la disposición secuencial de sus aminoácidos, la cual se ha ido modificando por la evolución a lo largo de un proceso, aparentemente, de optimización. ¿Cuál es la lógica de esa mejora evolutiva? Summary Proteins perform a specific function due to their particular three-dimensional structure. This results from the sequential order of their amino acid components, which has been modified by the evolution through an apparently optimization process. Which is the logic inherent in thisevolutionary improvement? http://www.sebbm.es/ HEMEROTECA: http://www.sebbm.es/ES/divulgacio-ciencia-para-todos_10/acercate-a-nuestros cientificos_107 Una de las técnicas más antiguas que se conocen para la decoración y construcción de estructuras de madera es la marquetería o taracea. En ella, pequeñas astillas se encajan de modo preciso de manera que resultan bellas estructuras. Surgió en el Egipto primitivo para aprovechar los fragmentos resultantes de los trabajos con la escasa madera de la zona. La estructura tridimensional de una proteína es un ejercicio termodinámico de marquetería con aminoácidos, dirigido a conseguir el desarrollo de una función celular. Cuando se concluye un trabajo de marquetería, cada parte sólo se puede sustituir por otra idéntica. Pero en una proteína parece que sí se puede sustituir un aminoácido por otro sin que se modifique su función, al menos eso parece indicar la evolución. Sin embargo, ese cambio no puede efectuarse en cualquier parte de la proteína y tampoco por cualquier otro aminoácido. Esto podría indicar que hay partes de las proteínas que son más importantes y otras que lo son menos. A menudo, se llega a la conclusión de que “unos pocos” aminoácidos son esenciales para la función, pareciendo que el resto son meros acompañantes que posibilitan el que aquellos pocos puedan lucir toda su magnificencia. Pero, ¿realmente es así?¿cuántos son “unos pocos”? Las ribotoxinas son un grupo de proteínas fúngicas, que se descubrieron hace unos cuarenta años durante un programa de búsqueda aleatoria de antibióticos y antitumorales. Pronto se vio que degradaban de manera muy selectiva el RNA de los ribosomas, mostrando una cierta especificidad antitumoral. Aunque todas ellas muestran gran similitud, la mayor parte de los estudios se empezaron a llevar a cabo con la αsarcina (de anti-sarcoma), quizás por haber sido la primera que se purificó. Al tratarse, en definitiva, de ribonucleasas, se pudieron identificar los aminoácidos responsables de su actividad catalítica, tres de entre un total de 150. Al ahondar en el conocimiento del centro activo, se encontró que otros tres aminoácidos también eran necesarios para el correcto acomodo del RNA –su sustrato-, aunque no participaban de modo directo en el proceso catalítico. Al ir conociendo más acerca de estas proteínas se fue descubriendo que su estructura además les confiere otras habilidades. Son capaces de interaccionar con algunas membranas biológicas, en concreto con las que tienen un cierto exceso de fosfolípidos ácidos -de ahí su carácter antitumoral-, y en esto ya participan unos ochenta aminoácidos, sin que se observe un protagonismo individualizado. Una vez que las ribotoxinas han interaccionado con una membrana, se dejan atrapar hasta penetrar al interior de las células, y son capaces de resistir los embates de su maquinaria
proteolítica. Es el momento estelar de otros cuatro aminoácidos más, que, merced a la formación de puentes disulfuro, blindan la estructura y protegen a los demás protagonistas de la degradación. Una vez en el interior de la célula, estas proteínas también son capaces de asociarse a una región muy concreta de los ribosomas. Es el turno de otros treinta aminoácidos, que reconocen a un par de proteínas ribosomales, permitiendo el anclaje de la intrusa a la maquinaria del ribosoma. Este es el momento en el que actúan los protagonistas catalíticos, que producen un único corte en el RNA ribosómico suficiente para detener la biosíntesis de proteínas y causar la muerte celular. Pero no se debe a ellos la esencia funcional de estas proteínas, ya que están presentes en otras muchas muy distintas. En total, alrededor de las dos terceras partes de los aminoácidos constituyentes de estas proteínas tendrían un papel reconocido en su actuación. Las ribotoxinas son parientes cercanos de otras ribonucleasas fúngicas -siendo la RNasa T1 la más sobresaliente-, proteínas que tienen alrededor de cien aminoácidos, pero que no muestran tantas habilidades como aquellas, aunque comparten los residuos catalíticos. Parecería que el artesano hubiera incrementado el número de astillas de la estructura para lograr esas cualidades. Recientemente se descubrió un nuevo miembro de este grupo de proteínas, la hirsutelina A, que tiene veinte aminoácidos menos pero exhibe las mismas habilidades.
Podría pensarse en una optimización del trabajo de marquetería. En esta proteína se siguen encontrando los mismos aminoácidos protagonistas, pero el número de secundarios agrupados se ha reducido. ¿Cómo ha conseguido la Naturaleza reducir el número de piezas de manera que las cualidades del conjunto sigan siendo iguales? Sería maravilloso conocer lo necesario para controlar la marquetería de las proteínas. Referencias 1. Martínez del Pozo, A. (2009) El nacimiento de la química de Proteínas (Ciencia Abierta, Nivola) pp 1188, Madrid 2. La cadena, J., Álvarez-García, E., Carreras-Sangrá, N., Herrero-Galán, E., Alegre-Cebollada, J., GarcíaOrtega, L., Oñaderra, M., Gavilanes, J.G. y Martínez del Pozo, A. (2007) Fungal ribotoxins: molecular dissection of a family of natural killers. FEMS Microb. Rev. 31, 212–237. 3. Herrero-Galán, E., Lacadena,J.,Martínez del Pozo, A., Boucias, D.G., Olmo, N., Oñaderra, M. y Gavilanes, J.G. (2008) The insecticidial protein hirsutelin A from the mite fungal pathogen Hirsute lla thompsonii is a ribotoxin. Proteins 72, 217-228. http://bbm1.ucm.es/public_html/res/prot/index.htm
“CALOR Y TEMPERATURA” Erika Moreta, Ing. William Teneda, Egda. Jessica Chamorro Primero Bioquímica “B” FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS (FCIAL) UNIVERSIDAD TECNICA DE AMBATO Ciudadela Huachi, Casilla 18-01-0334. E-mail: fcial@uta.edu.ec Ambato – Ecuador Palabras claves: Calor, Temperatura, zona de reducción, zona fría, zona de oxidación. RESUMEN El calor de una sustancia es el calor de una sustancia para que su temperatura aumente un grado centígrado. Cuando mayor sea el calor de una sustancia mayor la cantidad de calor absorbe para aumentar su temperatura También se trata de conocer el comportamiento químico de las diferentes sustancias al ser expuestas al calor, dándonos una variedad de colores para poder así identificarlas rápidamente El mechero ofrece combustiones en las diferentes llamas que son la combustión completa produce y dióxido de carbono y la combustión incompleta es de bajo poder calorífico, esto aclara que en las diferentes niveles de llamas pueden tener sus propiedades y características.
INTRODUCCIÓN
MECHERO BUNSEN Es un instrumento utilizado en laboratorios científicos para calentar o esterilizar muestras o reactivos químicos. Una de las fuentes de calor más sencillas del laboratorio y es utilizado para obtener temperaturas no muy elevadas. Está constituido por un tubo vertical enroscado a un pie metálico y conectado por una goma a la espita del gas (amarilla) que se encuentra sobre la mesa de laboratorio. Para evitar accidentes tiene también una válvula de seguridad En la parte inferior del tubo vertical hay un anillo metálico móvil para regular el paso del aire y una llave para regular el paso del gas. Ajustando sus posiciones relativas se logra regular el flujo de aire y gas para llevar a cabo
la combustión de la forma deseada en la boca o parte superior del tubo
COMBUSTIÓN La combustión es una reacción entre un comburente y un combustible, con desprendimiento de luz y calor y los tipos de combustión son: a) COMBUSTIÓN COMPLETA Toda combustión completa libera, como producto de la reacción, dióxido de carbono (CO2) y agua en estado de vapor (H2O); no importa cuál sea el combustible a quemar. La combustión completa presenta llama azul pálido, y es la que libera la mayor cantidad de calor –comparada con la combustión incompleta del
mismo combustible-. Entonces, para hacer rendir mejor el combustible, hay que airear el lugar donde ocurre una combustión. b) COMBUSTIÓN INCOMPLETA La combustión es incompleta cuando la cantidad de O2 no es suficiente para quemar de modo completo al combustible. Los productos de la combustión incompleta varían según la cantidad de oxígeno disponible. Generalmente se forma monóxido de carbono (CO), gas sumamente tóxico. CALOR Y TEMPERATURA
II. OBJETIVOS OBJETIVO GENERAL
OBJETIVOS ESPECÍFICOS
b) TEMPERATURA La temperatura es una medida del calor o energía térmica de las partículas en una sustancia. Como lo que medimos en su movimiento medio, la temperatura no depende del número de partículas en un objeto y por lo tanto no depende de su tamaño. Por ejemplo, la temperatura de un cazo de agua hirviendo es la misma que la temperatura de una olla de agua hirviendo, a pesar de que la olla sea mucho más grande y tenga millones y millones de moléculas de agua más que el cazo.
Sugerir los cambios físicos que sufre los
El calor y la temperatura están relacionadas entre sí, pero son conceptos diferentes. a) CALOR Se define como la forma de energía que se transfiere espontáneamente entre diferentes cuerpos o diferentes zonas de un mismo cuerpo que se encuentran a distintas temperaturas, sin embargo en termodinámica generalmente el término calor significa simplemente transferencia de energía. Este flujo de energía siempre ocurre desde el cuerpo de mayor temperatura hacia el cuerpo de menor temperatura, ocurriendo la transferencia hasta que ambos cuerpos se encuentren en equilibrio térmico (ejemplo: una bebida fría dejada en una habitación se entibia).
Diferenciar entre los conceptos de calor y temperatura para una mejor compresión y entendimiento.
reactivos
al
momento
de
reaccionar con el calor.
Identificar
el funcionamiento del
mechero; los tipos de combustión, las clases y diferentes zonas de la llama. MATERIALES Y REACTIVOS
III.
MATERIALES
Cápsula de porcelana
Mechero Bunsen
Pinzas para crisol
Cuchara de combustión
REACTIVOS
IV.
Hierro
Aluminio
Magnesio
Zinc
PROCEDIMIENTO 1.
Encienda el mechero manteniendo cerrada la entrada de aire, incremente gradualmente la corriente del gas hasta que la llama alcance 7-9 cm de altura, realizar las observaciones pertinentes.
2. Aplique esa llama al donde de una cápsula de porcelana durante un
3.
4.
5.
minuto, observe lo que sucede. Abra lentamente la entrada de aire y anote las variaciones que se produce en la llama. Aplicar a la llama alambres pequeños de hierro, aluminio, magnesio y zinc; de tal manera que, si se funde el aluminio diremos que tiene una temperatura superior al punto de fusión del aluminio, y si no se funde la temperatura será inferior. Para encontrar las temperaturas de las diferentes zonas de la llama probar en todas con cada uno de los alambres y anotar si se funde o no.
6.
7.
V.
Añada sobre la llama del mechero una pequeña cantidad de Mg, Fe y anote sus observaciones. Con la ayuda de una pinza, sujete a un trozo de cinta de magnesio y observe lo que produce. (tenga cuidado con sus ojo).
RESULTADOS
TABLA N°1. COMBUSTION COMPLETA ZONAS DE LA LLAMA REACTIVOS
ENFRIAMIENTO
REDUCCIÓN
OXIDACIÓN
Aluminio
La punta de la llama se torna amarilla.
Llama de color naranja, de mayor altura, el Al se funde en mínima cantidad.
Llama color naranja (menor intensidad)
Llama de color naranja, el Fe se torna rojizo.
Llama color naranja (menor intensidad), el Fe alcanza su punto de fusión.
Se funde totalmente
Hierro
Ningún cambio
Limallas de Hierro
Ningún cambio
Llama color naranja, las limallas de Fe se tornan de color rojizo.
Ningún cambio, ya que las limallas de hierro no están en contacto directo con la llama.
Limallas de Alumini
Ningún cambio
Llama color naranja, las limallas de Al se tornan de color rojo opaco
Las limallas de Al se torna de color rojo intenso pero no se funde porque no está en contacto directo con la llama.
Granilla de Zinc
Se funde en mínima cantidad
Se funde casi en su totalidad, alcanza su punto de fusión
Llama color naranja, Se funde totalmente
Cinta de Magnesio
Ningún cambio
Se produce chispas alrededor de la cinta
Se funde y existe también un destello de chispas (provoca una luz intensa)
VI.
DISCUSION
Mediante la utilización del mechero de Bunsen se reaccionaron diferentes tipos de reactivos a distintas escalas de temperatura en donde obtuvimos varios resultados en su fundición. Para ello se dio una pequeña explicación del ayudante para identificar los diferentes tipos de combustiones las cuales fueron completas e incompletas y las zonas de la llama del mechero de bunsen que son de enfriamiento, reducción y oxidación. Una vez explicado, permite realizar el experimento en donde se procede con la combustión completa y reaccionar con los reactivos de Al, Fe, Zn, a diferentes zonas de la llama, por lo cual en las primeras dos zonas no existió numerosas diferencias pero en la zona oxidante se encuentra mayor grado de temperatura (color azul) se observó un cambio de color rojizo de los reactivos ya que permite el paso de más aire para su mezcla con el gas la llama arde a mayor temperatura. En el magnesio (Mg) fue uno de los reactivos que se obtuvo una calcinación con una luz fosforescente inmediata que duro aproximadamente 2 minutos; pero cabe recalcar que al estar en contacto con el fuego en la zona de reducción cuando la llave de aire del mechero está abierta se funde pero se torna de un color negro, mientras que cuando la llave de aire está cerrada en la misma zona de reducción se funde pero su color es de color blanco. Esto indica que en los catos obtenidos del experimento existe igualdad en cada combustión y en las diferentes zonas de la llama
VII.
CUESTIONARIO
Con sus propias palabras establezca la diferencia entre calor y temperatura
El calor es el encargado de aumentar o disminuir la temperatura de un cuerpo mientras que la temperatura es la medida del calor de un cuerpo.
Consultar en tablas los puntos de fusión de los metales utilizados y con su referencia reportar las temperaturas de las zonas de la llama.
Tabla N°2 Punto de fusión de los reactivos utilizados HIERRO ALUMINIO MAGNESIO ZINC
1.538 °C
660.3 °C
650 °C
419.5 °C
Tabla N°3 Temperatura de las zonas de la llama Zona de enfriamiento
Zona de oxidación
Zona de reducción
500 °C
1000 °C – 1100 °C
1500 °C
Químicamente cómo está conformado el aire
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Con las entradas de aire abiertas se produce una combustión completa. Tienen un alto poder calorífico, no deja residuos sólidos, es color azul grisáceo. Esta llama se denomina No luminosa (azul grisáceo) Reacción que ocurre:
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Con las entradas de aire cerradas se produce una combustión incompleta de bajo poder calorífico, se depositan residuos sólidos en la superficie externa de cualquier objeto colocado sobre esta llama debido a la producción de carbono sólido. Se produce partículas de carbón (hollín). Esta llama se denomina luminosa (amarilla). Reacción que ocurre:
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Los mecheros Bunsen presentan dos ajustes principales regulables: el rango de flujo de gas y la mezcla de gas-aire. Si se incrementa el flujo de gas a través del tubo mediante la apertura e la válvula aguja crecerá el tamaño de la llama, sin embargo, a menos que se ajuste también la entrada de aire la temperatura de la llama descenderá porque la cantidad incrementada del gas se mezcla con la misma cantidad de aire dejando a la llama con poco oxígeno.
El aire está compuesto de un 78% de nitrógeno (N 2), un 21% de oxígeno (O 2), es el aire que respiramos. (O 2), es el aire que respiramos. (García L, 2009) El aire es una mezcla de gases invisibles, inodoros e incoloros. Está formado en un 78,08% de nitrógeno, 20,94% de oxígeno, 0,93% de argón, 0,0318% de dióxido de carbono, 0,00005% de hidrógeno y un 0,00177% de otros gases. (Gómez, 2005)
¿Qué sucedió con la cápsula de porcelana, explique por qué?
En la capsula de porcelana tomó un color negro por lo cual se deduce que se cubrió de hollín por la causa de la combustión incompleta dada con el mechero de bunsen. En la combustión completa es diferente ya que la capsula de porcelana llega a tener un color rojizo.
Describa las características más importantes de la llama e indique si ellas cambian al incrementarse la corriente del gas. además indique el tipo de combustión que se da en cada una de estas llamas.
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El color: Una llama perfecta consiste en una columna estrecha de llama azul pálido. Una llama que contiene cualquier tinte de color anaranjado significa que, o bien no está fluyendo suficiente gas a través del quemador o no hay suficiente aire mezclado con el mismo. La llama debe ser muy estable, sin parpadeo o revoloteo. Una llama que parpadea o revolotea puede tener demasiado aire mezclado con el gas y ser peligrosa.
LLAMAS DEL MECHERO
Mediante un gráfico explique los tres tipos de conos de la combustión completa.
por ejemplo la temperatura en cada una de las zonas, para ello se debe dar un manejo adecuado del mechero de bunsen para alcanzar las diferentes tipos de llama.
Se diferenció entre la combustión completa que se produce cuando la combustión reacciona con el oxígeno y la combustión incompleta se caracteriza en cambio por la presencia de sustancias combustibles como el hollín.
BIBLIOGRAFÍA
En el desarrollo del informe se diferenció los conceptos básicos de calor y temperatura por lo cual permite que amplié mis conocimientos de dicho tema.
Medeiros L. (2007). Combustión. Obtenido en: http://quimymas.blogspot.com/2007/09/c ombustin-la-combustin-es-unareaccin.html
Se observó en la reacción de la llama con los reactivos de Al, Fe, Zn existió similitud en la combustión completa e incompleta por ejemplo en su color (rojizo) de cada uno de los reactivos , mientras que al reaccionar el Mg, en la llama se produjo destellos luminosos que no se veían a simple vista , lo cual permitió verse solamente la formación de cenizas
Barbosa E. (2008). Características de la llama perfecta en un quemador Bunsen. Obtenido en URL: http://www.ehowenespanol.com/trescaracteristicas-llama-perfecta-quemadorbunsen-info_346573/
Almonte L. (2007). Aire Puro. Obtenido en URL: http://www.doslourdes.net/monogr%C3 %A1ficos-el-aire-puro.pdf
Valderrama J. (2005). Calor. Obtenido en URL: http://es.wikipedia.org/wiki/Calor
Gómez L. (2012). CALOR Y TEMPERATURA. Obtenido en URL: http://profeluisfisicoquimica.blogspot.co m/2011/07/calor-y-temperatura.html
a. Zona Fría: En esta zona ocurre la mezcla de gases, no llega el oxígeno. b.
Cono Interno (Zona Reductora): En esta zona se producen las primeras reacciones para la combustión, poca entrada de oxígeno
c.
Cono externo (Zona Oxidante): Esta es la zona de más alta temperatura, abundante entrad de oxígeno.
d.
Zona de fusión: alcanza los 1500 °C
CONCLUSIONES
El mechero en uno de los instrumentos principales del laboratorio ya que nos ayuda calentar o a esterilizar muestras, es una de las fuentes de calor más sencillos en donde nos da como resultado temperatura no muy altas suficientes para trabajar en el laboratorio de química básica.
Durante la práctica e indicaciones por parte del ayudante se reconoció tres tipos de zonas en la llama: enfriamiento, reducción y oxidación, lo cual cada una de ellas tiene una función principal que lo diferencian