Universidad Nacional de Juliaca UNIVERSIDAD NACIONAL DE JULIACA INGENIERIA INDUSTRIAS ALIEMTARIAS Ingeniería en EN Industrias Alimentarias
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS Química de los Alimentos
FERNANDO HUAYTA QUISPE IV SEMESTRE
DOCENTE : OLIVIA MAGALI LUQUE VILCA
Juliaca 16 de julio, del 2016 JULIACA - PUNO - PERU
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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS I.
OBJETIVOS
II.
Reconocer cualitativamente las proteínas presentes en, muestras biológicas Reconocer los aminoácidos azufrados Identificar los factores que intervienen en la desnaturalización de proteínas Analizar la precipitación de proteínas por precipitación de sales Analizar la precipitación de proteínas por adición de aniones y cationes Determinar el punto isoeléctrico de la caseína
INTRODUCCION
Las proteínas son moléculas de gran tamaño constituidas por carbono, hidrógeno, ni- trógeno y oxígeno. Algunas poseen además azufre y fósforo y, en menor proporción, hierro, cobre y magnesio. Estas sustancias desempeñan funciones fundamentales en el organismo, como la regulación de procesos bioquímicos (forman parte de hormonas, vitaminas y enzimas), defensa (for- mación de anticuerpos), transporte (por ejemplo, transporte de oxígeno en la sangre por medio de la hemoglobina), aporte energético (4 kcal/g de proteína), catálisis (aceleran la ve- locidad de las reacciones químicas), contracción muscular (a través de la miosina y la actina), estructura y sostén del organismo (tejido conjuntivo). [ CITATION Mab09 \l 10250 ]
III.
MARCO TEORICO
Estructura química Las proteínas están formadas por cientos o miles de aminoácidos, que son moléculas más simples y se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2) unidos al mismo carbono.
Poseen además una cadena lateral (R1), que es diferente para cada aminoácido (hay 20 tipos de cadenas laterales y por lo tanto, 20 aminoácidos distintos). Dependiendo de las características del grupo R1, los aminoácidos se dividen en: no polares, polares y con carga eléctrica (ácidos y básicos).
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Los aminoácidos se unen entre sí a través de enlaces peptídicos que son enlaces co- valentes entre el grupo –COOH de un aminoácido y el grupo –NH2 de otro. [ CITATION San09 \l 10250 ]
ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácidos unidos por enlace peptídico. (Figura 1a).
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es el plegamiento regular y periódico que adoptan las proteínas. Hay dos tipos principales: hélice alfa y hoja plegada. Dentro de una misma proteína, se pueden encontrar zonas con distintas estructuras secundarias y otras zonas sin una estructura definida (Figura 1b).
ESTRUCTURA TERCIARIA: La organización que adquiere la proteína en el espacio cuando interaccionan distintos tramos de la cadena polipeptídica, los cuales pueden tener una estructura secundaria definida o no. Dentro de este tipo de estructuras se encuentran las proteínas globulares y las fibrilares. (Figura 1c).
ESTRUCTURA CUATERNARIA: En este tipo de estructuras hay más de una cadena polipeptídica y cada una forma una subunidad de la proteína. Ejemplo de proteínas con estructura cuaternaria son la hemoglobina(pigmento de la sangre), la miosina (una de las proteínas contráctiles del músculo) y la caseína(proteína de la leche) (Figura 1d).
Desnaturalización Durante la preparación de alimentos, el cambio de temperatura, el amasado, el batido, el aumento de acidez o el agregado de sales, pueden modificar estas estructuras provocando la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la estructura primaria (sin ruptura de la cadena).
UNIVERSIDAD NACIONAL DE JULIACA INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIEMTARIAS Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma nativa, es decir adopta la misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. En cambio, otras veces, el proceso es irreversible. [ CITATION Mab09 \l 10250 ]
Desnaturalización de las proteínas La desnaturalización de las proteínas se produce cuando se rompe las interacciones que estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternarias sin que se vean afectados los enlaces covalentes de tipo amina de la estructura primaria.[ CITATION Kar111 \l 10250 ]
La pérdida de las estructuras secundarias y terciarias se producen cuando cambian las condiciones del medio, por ejemplo, al aumentar la temperatura, o al hacer el ph muy acido o muy básico . si el ph se modifica, las cadenas laterales acidas y básicas pierden sus cargas iónicas, y ya no pueden formarse puentes salinos , lo que provoca un cambio en la forma de la proteína. Las desnaturalización también sucede cuando se añaden a la proteína ciertos compuestos orgánicos o iones de metales pesados ,o bien por agitación mecánica.[ CITATION Kar111 \l 10250 ]
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Agentes desnaturalizantes Temperatura y desnaturalización El calor es el agente más frecuentemente empleado para la conservación y procesado de los alimentos. Las proteínas sufren diversos grados de desnaturalización durante el procesado. La desnaturalización puede afectar a sus propiedades funcionales en los alimentos. Conviene entender, por tanto, los factores que afectan a la desnaturalización proteica.
Cuando se calienta gradualmente una proteína en disolución, por encima de una temperatura crítica, sufre una transición abrupta de un estado nativo al desnaturalizado. La temperatura en el punto medio de la transición, donde el cociente de concentración de los estados nativos y desnaturalizados vale 1, se conoce como temperatura de fusión (Tm), o temperatura de desnaturalización (Td). El mecanismo por el que se induce la desnaturalización es muy complejo e implica fundamentalmente la desestabilización de interacciones no covalentes primordiales. Los enlaces de hidrógeno, las interacciones electrostáticas y las de van der Waals son de naturaleza exotérmica (impulsadas por la entalpía). Por tanto, se desestabilizan a temperaturas altas y ganan estabilidad a temperaturas bajas. [CITATION Fen981 \l 10250 ]
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Reacción biuret La reacción de biuret es especifica para la medición del enlace peptídico, por lo que sólo se recomienda para cuantificar proteínas, mas no de hidrolizados, a menos que se reconozcan los tamaños moleculares y se adapte la proteína estándar de la curva. Se utiliza una solución diluida de sulfato cúprico en tartrato fuertemente alcalino; ésta se adiciona a la solución de proteína, de lo que resulta un compuesto de color entre púrpura y violeta que absorbe a 540 nm, probablemente obtenido por el acomplejamiento del Cu+2 con dos enlaces peptídicos adyacentes.[CITATION Sal131 \l 10250 ]
Aminoácidos Las proteínas están formadas por bloques de construcción llamadas aminoácidos los aminoácidos tienen 2 grupos funcionales, un grupo amino(-NH2) y un grupo acido carboxílico (-COOH). En los 20 aminoácidos que podemos encontrar en las proteinas, el grupo amino, el grupo acido carboxilo y un atomo de hidrogeno están unidos al ismo átomo de carbono central llamado carbono a(alfa .las proteínas humanas solo contiene 20 aminoácidos distintos que tiene diferentes propiedades según la cadena lateral (R) unida al carbono a.[ CITATION Kar111 \l 10250 ]
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IV.
MATERIALES
Tubos de ensayo Mechero Placa Petri Vasos precipitados Gradillas para tubos de ensayo
Reactivo SO4Cu2 al 1% Hidróxido de sodio al 40% Hidróxido sódico al 20% Acetato de plomo al 5% Ácido clorhídrico al 1% Hidróxido de sodio al 3% Alcohol Ácido acético 0,01N Ácido acético 0,1N Ácido acético 1,0N NaOH 1N Solución de clara de huevo al 10% en solución salina Solución saturada de sulfato de amonio Cristales de sulfato de amonio Hidróxido de sodio al 10% Acetato de plomo al 2% Sulfato cúprico al 2% Cloruro férrico al 2% Insumos Clara de huevo Leche Solución de almidón
V. 4.1.
METODOLOGIA Y RESULTADOS Reconociendo de proteínas
Reacción de biuret Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas, que sirven por tanto para su identificación, destaca la reacción del Biuret. Esta reacción la producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los aminoácidos. El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre(II) y sosa, y el Cu, en un medio fuertemente alcalino, se coordina con los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de proteínas.[ CITATION Tom17 \l 10250 ]
Procedimiento
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Rotular tres tubos Almidon, albumina de huevo, leche – agregar 1 ml a cada uno
Preparar NaOH al 40% Añadir 0.5 ml a cada tubo
Preparar SO4CU2 1% Añadir 4 gotas a cada tubo
EXPERIMENTO
Rotular tres tubos, en el primero agregar 1ml de albumina de huevo, en el segundo tuvo leche y en el tercero la solución de almidón
Compuesto
Clara de huevo…….……1 ml NaOH 40%...................0.5 ml SO4CU2 1%.................4 gotas
Leche……………………1 ml NaOH 40%...................0.5 ml SO4CU2 1%.................4 gotas
Sol. Almidón……………1 ml NaOH 40%...................0.5 ml SO4CU2 1%.................4 gotas
Observación
La clara de huevo es la principal proteína de la clara del huevo y la que le da sus propiedades características (junto con la otra albúmina no fosforada). Es una proteína de referencia en bioquímica y es conocida a la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora, estabilizadora y formadora de emulsiones. Por este motivo tomó una coloración violeta Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una sustancia compleja denominada Biuret. Observamos que la reacción de Biuret fue positiva con la solución de caseinato(leche). Por este motivo tomó una coloración violeta indicando la presencia de enlaces peptídicos y por ende la de proteínas.
Observamos que la reacción de Biuret fue negativa con la solución de almidon. Por este motivo tomó una coloración azul claro esto indicando que no hay presencia de enlaces peptídicos y por ende la de proteínas.
Imagen
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4.2. Reconocimiento de aminoácidos azufrados. Procedimiento
Compuesto
Observación
Imagen
Al calentar el tubo se obtuvo el siguiente resultado: Albumina de huevo………2ml Hidróxido sódico al …….20% Acetato de plomo al …….5%
4.3.
Se formó un color negruzco esto nos indica que se ha formado sulfuro de plomo, esto nos sirve para identificar proteínas que tiene en su composición aminoácidos con azufre
Desnaturalización de la proteína Compuesto
Observación
Clara de huevo ……………..2ml Agua destilada …………….2ml
Al no haber sales en el agua desionizada, solo hay solubilidad y no desnaturalización.
Clara de huevo ……………..2ml Acido clorhídrico al ………..1%
El ácido clorhídrico desnaturaliza la albúmina que es la principal proteína del huevo, ya que al modificarse la estructura de la proteína esta cambia su color y este cambio es irreversible.
Imagen
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Clara de huevo ……………..2ml Hidróxido de sodio al …….3%
Clara de huevo ……………..2ml Alcohol………………………….2ml
4.4.
El NaOH al ser una base aumenta el pH con lo cual se produce esta desnaturalización de las proteínas de la clara de huevo. Al añadir etanol ocurre lo mismo que cuando se fríe o cuece un huevo, las cadenas de proteína se desenrollan y se forman enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en un huevo cocinado.
Precipitación de proteínas por precipitacion de sales Compuesto
Observación
Solución de clara de huevo al 10% en solución salina………………………....2,5ml Solución saturada de sulfato de amonio ……………......2,5ml
El sulfato de amonio es una de las sales más utilizada para la precipitación salina de proteínas. Es muy soluble y el ion sulfato divalente permite alcanzar altas fuerzas ionicas . las proteínas en solución son menos solubles lograr adiciones sales solubles como el sulfato de amonio (NH4)2SO4). La sal extrae el agua unidad a las proteínas y por tanto estas precipitan al perder solubilidad es así que la albumina precipita únicamente si la solución es la que se encuentra es saturada con sulfato de amonio mientras que las globulinas precipitan cuando la solución se es nuestra en un 50% de concentración de sulfato de amonio
Solución de clara de huevo al 10% en solución salina………………………....2,5ml Cristales de sulfato de aminio………………………..2,5ml
Imagen
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4.5.
Precipitación de proteínas por adición de aniones y cationes. Compuesto
Solución de clara de huevo al 10% en solución salina………………………....2,5ml Hidróxido de sodio al 10%..............................1 gota Cloruro férrico al 2%............................10 gotas
Solución de clara de huevo al 10% en solución salina………………………....2,5ml Acetato de plomo al 2%...................................1 ml Cloruro férrico al 2%............................10 gotas
Solución de clara de huevo al 10% en solución salina………………………....2,5ml Sulfato cúprico al 2%....................................1ml Cloruro férrico al 2%............................10 gotas
Observación
Toda proteína si se encuentra en una solución a un ph debajo de sus punto isoeléctrico tiene carga positiva y reacciona con aniones de acido la ovoalbúmina tiene un punto isoeléctrico alrededor de 4.7 si a una solución de esta proteína se le agrega un acido , el ph disminuye y los precipita . Por el contario sin la proteína se encuentra es una solución a un ph mayor de su punto isoeléctrico tiene carga negativa y en en este caso reacciona con cationes
Imagen
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4.6.
Determinación de punto isoeléctrico de la caseína
El ph en el que se precipitan las proteínas se denominan punto isoeléctrico (ph), ya que se encuentra en el equilibrio las cargas positivas y negativas presentando una carga neta de 0 y la proteína presenta su máxima posibilidad para ser precipitada ya que las partículas se agregan. Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en tres formas dependiendo del ph del medio; catiónica, neutro y aniónicos, y asi proteínas tendrán un ph diferente Aislamiento de la caseína
Procedimiento:
Calentar 150ml de agua destilada a 38º C
Anadir 50 ml de leche
Gota a gota 2M de acido acético hasta que se precipite
Filtrar y Lavar con 20 ml de etanol y seque
Preparación de la caseína Coloque 250 mg de caseinaen un Erlenmeyer de 150 ml, Agreagr 20 ml de agua destilada y 5 ml de NaOH 1N. Adicionar 5ml de acido acético 1N y diluir con agua destilada hasta 50 ml Reactivo Agua destilada Acido acético 0.01N Acido acético 0.1n Acido acético 1.0N Ph resultante
1 8.38 0.60
2 7.75 1.25
3 8.75 -
4 8.5
-
-
0.25
0.5
-
-
5.9
5.6
5.3
5 8.0 -
1.0
5.0
6 7.0 2.0 -
4.7
7 180 -
8 1.0
4.0
8.0
4.4
-
4.1
9 7.4
-
3.8
-
1.6 3.5
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VI.
DISCUSIONES
RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS SALVADOR BADUI DERGAL. El huevo de gallina forma parte de la alimentación humana desde hace miles de años, y recientemente se emplean sus subproductos procesados como ingredientes por sus diversas propiedades: emulsificantes, espumantes, gelificantes, antioxidantes, aromáticas, colorantes. Debe señalarse que las proteínas del huevo, en particular las de la clara, son consideradas alergenos importantes. La composición varia si se considera el huevo fresco o el almacenado, ya que hay transferencia de agua de la clara a la yema durante el almacenamiento. Recién puesto está constituido por 10.5% de cáscara, que no siempre se aprovecha, en tanto la parte comestible está formada por 36% de yema, y el resto corresponde a la clara. Los lípidos y proteínas que contiene le otorgan un alto valor nutritivo, debido a que su perfil de aminoácidos es similar al de las proteínas de suero de leche. La composición global se ilustra en el cuadro.[CITATION Sal131 \l 10250 ]
SALVADOR BADUI DERGAL La clara o albúmina contiene mucha agua, es rica en proteínas, escasa en grasa y con algo de glucosa. Sus proteínas están conformadas por 10 fracciones, de las que destaca la ovoalbúmina que representa 55% del total y actúa como alergeno para ciertas personas; la ovotransferrina o conalbúmina (12%); el ovomucoide (11%), y la lisozima (3.5%), que es una enzima que funciona como un antimicrobiano natural. Una de sus fracciones, la avidina, forma un complejo con la biotina y evita la absorción de la vitamina en el organismo humano; sin embargo, el calentamiento desbarata el complejo y resuelve este inconveniente. Las proteínas son globulares y muy sensibles a la desnaturalización térmica que las coagula y forma geles irreversibles, pero también a la desnaturalización por batido, como sucede al producir una espuma. Por su perfil de aminoácidos y biodisponibilidad, la clara se toma como referencia o patrón para medir la calidad de otras proteínas; en conjunto, un huevo de 65 g proporciona de 8 a 9 g de proteína.[CITATION BAD12 \l 10250 ] SALVADOR BADUI DERGAL Las proteínas de la clara se emplean por sus propiedades funcionales, entre las que destaca la formación de espumas; en este proceso, los polipéptidos se desnaturalizan y forman la interfase aire/líquido estable propia de este estado de dispersión. Sin embargo, la magnitud y tipo de cambios conformacionales varían de acuerdo a la proteína: se modifican las proporciones de hélices en la ovoalbúmina, se altera de manera importante la hidrofobicidad de la ovotransferrina, en tanto que la lisozima casi no se modifica.[ CITATION SAL06 \l 10250 ]
Aminoácido azufrado:
Desnaturalización
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Mabel Rembado. Durante la preparación de alimentos, el cambio de temperatura, el amasado, el batido, el aumento de acidez o el agregado de sales, pueden modificar estas estructuras provocando la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, sin pérdida de la estructura primaria (sin ruptura de la cadena). Muchas veces la desnaturalización es reversible y la proteína vuelve a su forma nativa, es decir, adopta la misma forma que tenía antes de desnaturalizarse. En cambio, otras veces, el proceso es irreversible.[ CITATION Mab09 \l 10250 ] Salvador Badui Dergal .En el caso de las proteínas, la palabra desnaturalización indica que la estructuración se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional ,producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que conlleva un aumento en la entropía de las moléculas. Este cambio trae como consecuencia pérclidas en las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no en la primaria; lo cual significa que la desnaturalización no implica una bidrólisis del enlace peptídico. Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables de la estabilización de la estructura, así como la relación de esa estructura con el solvente acuoso y en algunos casos se afectan los puentes disulfuro. La conformación de una molécula de proteína depende, en gran medida, del ambiente que la rodea y su estado nativo es el más estable en términos termodinámicos en las condiciones fisiológicas en que se encuentra. Cuando éstas cambian, ocurren modificaciones conformacionales. Estos son cambios térmicos, químicos o efectos mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento, o por tratamientos con agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y el cloruro de guaniclinio, cambios de pH, la aplicación de detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición de sales, presencia de solventes orgánicos, o bien la agitación.[ CITATION Sal131 \l 10250 ] Karen C. Timberlake . La perdida de la estructuras secundarias y terciaria se producen cuando cambian las condiciones del medio, por ejemplo, la aumentar la temperatura, o al hacer el ph muy acido o muy básico. Si el ph se modifica, las cadenas laterales acidas y básicas pierden sus cargas iónicas, y ya no pueden formarse puentes salinos, lo que provoca un cambio en la forma de la proteína, la desnaturalización también sucede cuando se añade a la proteína ciertos compuestos orgánicos o iones de metales pesados o bien por agitación mecánica. Cuando las interacciones entre las cadenas laterales desaparecen, se despliega una proteína globular, convirtiendo en algo parecido a un espagueti blando, además, al perder su forma, la proteína deja biológicamente activa.[ CITATION Kar111 \l 10250 ] Determinación de punto isoeléctrico de la caseína Fennema . la desnaturalización inducida por el pH puede ser reversible, sim embargo en algunos casos a pH alcalino, se hidrolizan algunos enlaces peptídicos, se destruyen grupos sulfidrilos y se producen agregaciones que pueden desnaturalizar, irreversiblemente las proteínas. Como vemos, el acetato de plomo indujo a ta proteína a precipitar debido al pH ligeramente alcalino. La mayor parte de las proteínas son muy solubles a pH alcalino (8-9).[CITATION Fen981 \l 10250 ] Fennema , fa mayor parte de las proteínas son muy solubles a pH alcalino (8-9), la extracción de fa proteína de sus fuentes vegetales como la harina de soya, se
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lleva a cabo a estos pH; luego la proteína se recupera del extracto por crectpttacrón isoeléctrica a pH 4.5- 4.8.[CITATION Fen981 \l 10250 ] VII.
CONCLUSIONES
Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo ya que cumplen muchas funciones. Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los cuales los métodos se basan en el reconocimiento de los aminoácidos En esta práctica pudimos observar el contenido de proteína en los diferentes alimentos que utilizamos, y como se pudo observar pues los alimentos que tienen más proteína son la clara de huevo, el pescado y la leche. Por lo tanto pudimos ver que este no es muy recomendado para la nutrición en las personas y que lo que si podemos consumir para tener un buen balance de proteínas en nuestro cuerpo es el huevo aunque solo se pueden consumir de uno a dos máximo, el pescado, la leche que ayuda a tener un hermoso cabello y huesos resistentes en los niños. En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el estado físico de la proteína, mientras que en la coagulación se ha producido un cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible. Las proteínas son sensibles con las sales metálicas pesadas (mercurio, cobre, plomo) formando precipitados (reconocimiento de proteínas).
La desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólidainter comunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Desnaturalización Irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe).(desnaturalización de la proteína).
Es posible la purificación parcial y el aislamiento de la caseína de la leche, utilizando la poca solubilidad que esta proteína tiene cuando se le lleva hasta su punto isoeléctrico y la rapidez de sedimentación de la misma al utilizar la centrifuga. No obstante, el rendimiento puede ser variado si se considera que los métodos de purificación son también variados. En la práctica llegamos a comprobar todo lo que aprendimos en la teoría y pudimos poner en práctica que se pueden obtener una amplia vanedad subproductos de la leche que tiene su uso e importancia en varias ramas de la industria y la química. Con esto concluimos que ninguna de los componentes de la leche, debería ser menospreciada puesto que todos constituyen una emulsión compuesta
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de componentes orgánicos vitales. Se aprendió a caracterizar cada uno de ellos mediante reacciones simples que dan lugar a observaciones para diferenciar sus características y propiedades. VIII.
BIBLIOGRAFIA
Ahumada, T. (1 de julio de 2017). Geocities. Obtenido de Geocities: http://www.geocities.ws/todolostrabajossallo/orgaII_4.pdf BADUI, D. S. (2012). LA CIENCIA EN LOS ALIMENTOS EN LA PRACTICA. En D. S. BADUI, LA CIENCIA EN LOS ALIMENTOS EN LA PRACTICA (págs. 239-241). MEXICO: PERSON EDUCACION. BADUI, D. S. (2013). Quimica de los alimentos. En D. S. BADUI, Quimica de los alimentos (págs. 30-31). Mexico: PEARSON EDUCACION S.A. Fennema. (2008). Quimica de lo Alimentos. En Fennema, Quimica de lo Alimentos. MEXICO: ACRIBIA S.A . Mabel Rembado, P. S. (2009). La Quimica de los Alimentos . En P. S. Mabel Rembado, La Quimica de los Alimentos (págs. 56-146). Buenos Aires : Artes Gráficas Rioplatense S. A. SALVADOR, B. D. (2006). QUIMICA DE LOS ALIMENTOS cuarta edicion. MEXICO : PEARSON, addison wesley. Santos, J. (2009). Proteinas Estructuras Facinantes . Buenos Aires: Anselmo L. Morvillo S. A.,. Timberlake, K. C. (2011). QUÍMICA una introduccion a la quimica general, organica y biologica. En K. C. Timberlake, QUÍMICA una introduccion a la quimica general, organica y biologica (pág. 598). España: PEARSON EDUCACIÓN, S.A.
Luque vilca Olivia Magali ,Practica 02 , propiedades de las proteínas ,2017
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IX.
ANEXO
Reacción biuret
Aislamiento de caseína
Precipitación de sales
Albumina de huevo
Desnaturalización de proteína