Proteínas oficial by Gio1407

PROTEINAS

Cuatro Veces Heroica Puebla de Zaragoza a 07 de Abril de 2016

Universidad Politécnica Metropolitana de Puebla

Ing. Biotecnología

Presentan:

Alejandra García Avalos

Carlos Giovanni Jiménez Flores

Isaac Hernández Castillo

Rebeca Gómez Hernández

Melissa Poblano Seynos

Orlando Téllez Mateos

Con colaboración de Dra. Alejandra Tovar Corona

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

ÍNDICE INTRODUCCIÓN ....................................................................................... 3 DEFINICIÓN............................................................................................... 4 HISTORIA DE LAS PROTEÍNAS ............................................................... 5 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS ..................................................... 6 SÍNTESIS DE PROTEÍNAS ....................................................................... 8 NOMENCLATURA DE PROTEINAS. ...................................................... 10 NOMENCLATURA DE LOS PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS. ....................... 13 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ..................................................... 16 RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS ................ 24 FUNCIONES DE PROTEÍNAS ................................................................ 24 BIBLIOGRAFÍA ........................................................................................ 27

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Introducción

a biotecnología tiene sus fundamentos en la tecnología que estudia y aprovecha los mecanismos e interacciones biológicas de los seres vivos, en especial los unicelulares, mediante un amplio campo multidisciplinario (wikimedia, 2016). Como estudiantes en la carrera en Ingeniería en biotecnología, tenemos que saber e

identificar las biomoléculas, en este caso las proteínas; ya que estas realizan un sinfín de funciones en los seres vivos, entre las que destacan las funciones enzimáticas, estructural, inmunológica, de protección, entre otras. El conocimiento en las proteínas nos ayuda a identificar las posibles deficiencias que puede tener el cuerpo humano con la falta o un exceso en el consumo de estas, así como identificar que aminoácidos son esenciales, es decir, los que siempre deben estar presentes en nuestra dieta y los no esenciales que nuestro cuerpo puede generar, así como identificar el tipo de compuesto al que estemos tratando en ese momento y las funciones que este puede generar sobre el cuerpo humano como el inmunológico, que se encarga de la producción de anticuerpos. Con esto podemos determinar que proteínas son las más valiosas para el organismo e incluso realizar una propia clasificación, no afectando el balance que debemos tener de estas. La relación de las proteínas y la biotecnología es muy grande, ya que, de forma de investigación o practico un biotecnologo puede hacer facultad de sus habilidades para analizar alguna muestra de proteína, desde, su función, nomenclatura, definición, y estructura; para así poder obtener e identificar las posibles variables y resultados que el espera para poder documentar y hacer un análisis constructivo en donde su único enfoque sea la mejora en el campo de las biomoléculas. En el campo de la investigación, seria profundizarse a un subtema de la proteína, para poder replantear alguna teoría o resolver alguna duda particular en determinado inconveniente. La comparación es necesaria ya que la biotecnología, es empleada en distintos campos, como, la medicina, química y la biología que es donde se asocia más en este tema, el comportamiento de un ser vivo o compuesto orgánico nos ayuda a identificar de qué manera están actuando los aminoácidos de nuestra proteína y con esto reconocer la función que esta tiene.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

DEFINICIÓN Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis elementos químicos o bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbono,hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre (C,H,O,N,P,S) representando alrededor del 99 % de la masa de la mayoría de las células, con ellos se crean todo tipos de sustancias o biomoléculas. Las proteínas (Ejemplo 1) son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o actividad. Son proteínas casi

Ejemplo 1. Proteína.

todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas de las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas desencadenar la miosina,

una

respuesta

responsables

finales

determinada; del

capaces de la actina y

acortamiento

del

músculo durante el estado de la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén Imagen 1. Las proteínas son polímeros de unidades menores denominados aminoácidos, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P).

de la planta y el tallo Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la estructura y función de las células. La palabra proteína procede de la palabra griega πρώτειος (proteios) que significa "primarias y fundamental”, lo cual se relaciona con la importante función que cumplen para la vida.

Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas aminoácidos, estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por uniones químicas llamadas enlaces peptídicos.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Las proteínas son la asociación de varios aminoácidos puestos en una cadena lineal. Contienen carbono, oxígeno, nitrógeno e hidrógeno.

Las proteínas son ensambladas a partir de los aminoácidos usando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos que se especifica por la secuencia de nucleótidos del gen que codifica esta proteína. De acuerdo a la disposición de estos aminoácidos en la cadena, es decir, el orden, es como va a estar dispuesto el ADN, código genético propio de cada persona.

HISTORIA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas fueron descritas por primera vez nombrado por el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1838. Sin embargo, el papel central de las proteínas en los organismos vivos no se aprecia plenamente hasta 1926, cuando James B. Sumner mostró que la enzima ureasa es una proteína. La primera secuencia de proteínas que se descubrió fue la de insulina, por Frederick Sanger, quien ganó el Premio Nobel por este logro en 1958. Las primeras estructuras de proteínas resueltas son la hemoglobina y la mioglobina, por Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente, en 1958. Las estructuras tridimensionales de ambas proteínas fueron determinadas por análisis de difracción de rayos-x; Perutz y Kendrew comparten el Premio Nobel de 1962 de Química por sus descubrimientos.

QUÍMICA ORGÁNICA

Imagen 2. Jöns Jakob Berzelius Berzelius

PROTEINAS

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:

composición

química,

estructura

sensibilidad, su solubilidad, una clasificación que engloba dichos

criterios

es:

Heteroproteínas,

complejas o conjugadas.

proteínas

Además de las cadenas

polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica

que

denomina

grupo

prostético.

Imagen 3. Codificación de las proteínas

Holoproteínas. Globulares Las proteínas globulares (ejemplo 2) se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de

Ejemplo 2. Proteína globular

proteínas globulares. Entre las proteínas globulares destacan las siguientes: 

Albúminas. Constituyen un grupo de proteínas grandes,

que desempeñan funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas, según se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo, respectivamente. Son las proteínas más grandes, Imagen 4. Proteína globular, albumina

pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroproteínas, como la hemoglobina. 

Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempeñan un papel muy importante en los procesos de regulación génica.

Imagen 5. Proteína globular, Histonas

Fibrosas Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas proteínas muy conocidas: 

Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el aminoácido cisteína.



Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres cadenas trenzadas.



Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los

Ejemplo 3. Proteína fibrosa

músculos. 

Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Heteroproteínas o proteínas conjugadas Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo proteico existen varios tipos: 

Fosfoproteínas.

grupo

prostético

ácido

ortofosfórico. Ejemplos de fosfoproteínas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la leche y proteína principal del queso. 

Glucoproteínas. Su grupo prostético está formado por un

glúcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las gammaglobulinas con función de anticuerpos son, así mismo, glucoproteínas. Imagen 5. Clasificación de las proteínas



Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido. Aparecen

en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.



Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color.



Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos. Las nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas.

Síntesis de proteínas La síntesis de proteínas se lleva a cabo en dos etapas: la primera etapa (transcripción) ocurre dentro del núcleo de las células eucariotas, aquí la secuencia se transcribe en una molécula de ARN, el cual es denominado ARN mensajero (ARNm) y la segunda etapa (traducción - síntesis de proteína propiamente dicha) el ARNm pasa del núcleo al citoplasma donde Imagen 6. Síntesis de la proteína

el mensaje es traducido por los ribosomas que arman una proteína.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

El trabajo de los ARNt consiste en tomar el citosol a los aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del sistema. La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos de a uno por vez en uno extremos de la cadena.

Imagen 7. Traducción de las proteínas.

¿SABIAS QUÉ? Las proteínas más importantes del cuerpo son la ACTINA y MIOSINA, que nos sirven para la contracción muscular.

Imagen 8. Actina y miosina

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

NOMENCLATURA DE PROTEINAS. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las funciones ácido carboxílico y amino. Dos aminoácidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a través de un enlace amida, formando un dipéptido. El dipéptido (ejemplo 4) puede incorporar un tercer aminoácido, formando un tripéptido. Cadenas con más de 50 aminoácidos se denominan proteínas. El establecimiento de un péptido implica la formación de un enlace particular entre los aminoácidos (denominados residuos de aminoácidos una vez forman parte de un péptido) que recibe el nombre de enlace peptídico. El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro. La reacción de unión de dos aminoácidos para formar un péptido es una reacción de condensación en la que se produce la eliminación de una molécula de agua.

Ejemplo 4. Enlace dipeptído

La formación del enlace peptídico espontáneamente no está favorecida termodinámicamente; todo lo contrario, es la hidrólisis del enlace la que se encuentra favorecida termodinámicamente. Aunque la hidrólisis del enlace peptídico es una reacción exergónica, tiene lugar lentamente en condiciones fisiológicas debido a su alta energía de activación por lo que se requieren de altas temperaturas o de catalizadores para que esta ocurra. En consecuencia, los enlaces peptídicos de las proteínas son bastante estables, con una vida media de alrededor de 7 años en la mayoría de los casos. El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia. De esta forma los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico (ejemplo 5) están contenidos en el mismo plano.

Ejemplo 5. Forma en resonancia del enlace peptídico.

Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un momento dipolar. Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace peptídico. Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Existen dos configuraciones posibles configuraciones: 

Configuración cis: los dos Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace



Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace.

Ejemplo 6. Configuración Cis y Trans de las proteínas

Ejemplo 7. Por convención un péptido se escribe y se lee con el grupo Nterminal a la izquierda y el C-terminal a la derecha. (Rodríguez F., 2008).

Un polipéptido es un péptido que contiene muchos residuos de aminoácido, pero su masa molecular suele ser menor de 5 000. Las proteínas contienen muchas unidades de aminoácidos, con masas moleculares comprendidas entre 6 000 y 40 000 000. El termino oligopéptido se utiliza

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

ocasionalmente para designar péptidos que contienen entre 4 y 10 residuos de aminoácidos (Chang R.2003). Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc. Otro criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula. Las proteínas fibrosasson de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos compactos de forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc). Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Todos ellos tienen una parte de su molécula en común (formada por el átomo de carbono α unido a los grupos amino y carboxilo) y difieren entre sí en la naturaleza de la cadena lateral (habitualmente llamada grupo R)

Nomenclatura de los péptidos y proteínas. Los péptidos se nombran comenzando por el extremo N-terminal, y a los nombres de los residuos de los aminoácidos implicados en las uniones amido (todos excepto el ultimo) se les añade el sufijo –il de los grupos acilo. Este sistema es incómodo y difícil, por lo que se utiliza un sistema más corto Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura sencillos: 1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo: Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly Representa

estructura

primaria

una proteína cuyo

es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).

QUÍMICA ORGÁNICA

aminoácido

N-terminal

PROTEINAS

2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo: LSIMAG... AYSSITH (Wikipedia, 2016). Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina (debido a que su grupo R es otro hidrógeno) poseen un centro quiral y por tanto cada uno posee un enantiómero. Los enantiómeros se diferencian entre sí únicamente en su capacidad para rotar el plano de luz polarizada (la luz polarizada es aquella onda que oscila en un solo plano del espacio determinado; generalmente se obtiene utilizando un polarizador). Aquellos enantiómeros que rotan el plano de luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiros o dextrorrotatorios y aquellos que lo rotan a la izquierda se denominan levógiros o levorrotatorios. A fin de evitar confusiones con la proyección de Fischer suele representarte la rotación del plano de luz mediante letras minúsculas o mediante los signos “+” o “-“; lo isómeros dextrógiros se representan con una “d” o un signo “+” y los isómeros levógiros con una “l” o un signo “l”. es importante tener presente que no todos los aminoácidos D giran el plano de luz polarizada a la derecha ni todos los aminoácidos L giran el plano de luz polarizada a la izquierda. Los residuos aminoácidos de las proteínas son todos L-aminoácidos (aunque a pH fisiológico algunos giran el plano de luz polarizada a la derecha y otros a la izquierda). Esto se explica posiblemente por la estereoespecificidad de las enzimas las cuales tienen sus sitios activos asimétricos y adaptados a la configuración de los D-aminoácidos no siendo posible sintetizar o reconocer los L-aminoácidos. (Rodríguez F., 2008). Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Imagen 9. Principales aminoácidos

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria. Además las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos macromoleculares mayores. Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas: • Estructura primaria • Estructura secundaria • Estructura terciaria • Estructura cuaternaria

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Estructura primaria La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos (AA) en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n. Siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.

Imagen 10. Cadena proteica.

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C -CO-).

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos. El método más utilizado es el de Edman, que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA.

Ejemplo 8. Estructura primaria

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoacidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Es el plegamiento que la cadena polipeptídica que adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Existen dos tipos importantes de estructura secundaria: La alfa-helice y lamina beta. Aunque hay 4 tipos: 1. La alfa-hélice: En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα. Esta estructura es

Imagen 11. Estructura secundaria

periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en posición n-4. El otro puente de 12 Estructura y Propiedades de las Proteínas hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la conformación en héliceα. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en héliceα es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados. 2. La lámina beta.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o 14 Estructura y Propiedades de las Proteínas antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de

Ejemplo 9. Helice y lamina beta

puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón. 3. Hélice de colágeno. Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida. Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-. La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la aproximación entre distintas hélices, de forma que tres hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro. 4. Giros beta. Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido la estructura y propiedades de las proteínas aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. 2. Los puentes de hidrógeno 3. Los puentes eléctricos 4. Las interacciones hifrófobas.

[Capte la atención de los lectores mediante una cita importante extraída del documento o utilice este espacio para resaltar un punto clave. Para colocar el cuadro de texto en cualquier lugar de la página, solo tiene que arrastrarlo.]

Ejemplo 10. Tipos de enlace, en la estructura terciaria

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Estructura cuaternaria Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: 17 Estructura y Propiedades de las Proteínas ° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y ° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas. La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros 19 Estructura y Propiedades de las Proteínas se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

Imagen 12. Estructura cuaternaria

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

FUNCIONES DE PROTEÍNAS Introducción. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen considerables procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas y permiten que las células puedan obtener capacidades tales como defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños, entre otras. Todos los tipos de proteínas realizan su función por unión selectiva a moléculas. Todas las proteínas poseen capacidades dependiendo sus estructuras entre muchas posibilidades, se unen a otras moléculas de otras proteínas y funciones que realizan incluyen la creación una estructura mayor mientras que otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN. (Ibáñez, 1999)

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

Principales funciones de las proteínas Las funciones de las proteínas son las siguientes: Estructurales o de resistencia: Son las encargadas de sostener a los tejidos y órganos. Puede ser colágena (forma tendones y cartílagos) o Elastina. (Insoluble en agua, forma vasos sanguíneos) Las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Defensas: Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos. Catalizador o Enzimática: Aquí interviene el tipo más abundante de proteínas, las enzimas, sustancias que tienen como función permitir o acelerar un proceso bioquímico, un ejemplo de esto son las enzimas digestivas, necesarias para la digestión de los alimentos con el fin de obtener a partir de ellos los diversos nutrientes. Reguladoras: Como su nombre lo dice, ayuda a regular la producción de hormonas Por ejemplo: la insulina, que regula los niveles de azúcar y hormona del crecimiento. Contráctil: Responsables del movimiento de las células, división celular y desplazamiento de cromosomas. La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles. También está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. Reserva: Su principal función es la de Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. Transporte o Mensajeras: Ayuda a la circulación es otro grupo de proteínas que cumplen una importante misión como mensajeros químicos para activar o inhibir procesos, este es el caso de los QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

neurotransmisores. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.

Código genético de las proteínas

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

BIBLIOGRAFÍA Bioquímica . (07 de 04 de 2016). Obtenido de http://www.uhu.es/08007/documentos%20de%20texto/apuntes/2005/pdf/Tema_05_proteinas.pdf Calleja, J. G. (06 de 04 de 2016). La Guia. Obtenido de http://biologia.laguia2000.com/bioquimica/funciones-yclasificacin-de-las-protenas F., R. (Mayo de 27 de 2008). Portable Document Format. Obtenido de http://sevuprimero.weebly.com/uploads/9/8/6/3/9863937/estructura_y_propiedades_de_pptidos_y_amino cidos_fabin_rodrguez.pdf Ferrer, S. Á. (4 de marzo de 1999). Proteínas. Recuperado el 6 de abril de 2016, de http://www.um.es/molecula/ García, G. S. (8 de marzo de 2012). ISSUU. Recuperado el 6 de abril de 2016, de https://issuu.com/silviagarciag./docs/aminoacidos_peptidos_prote__nas__20 Gladis, T. (2012). https://issuu.com/silviagarciag./docs/aminoacidos_peptidos_prote__nas__20. Recuperado el 5 de abril de 2016, de https://issuu.com/silviagarciag./docs/aminoacidos_peptidos_prote__nas__20 Guillén, M. V. (06 de 04 de 2016). ESTRUCTURA Y . Obtenido de http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf Ibáñez, M. (1999). Aula virtual. Recuperado el 6 de abril de 2016, de http://www.um.es/molecula/prot07.htm J., S. (5 de Abril de 2016). Estructuras de macromoleculas. Obtenido de http://bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/2aminoacidosypeptidos/2aminoacidosypeptidos.html J., T. (5 de Abril de 2016). Proteinas. Obtenido de http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf Mañas, J. M. (2 de Abril de 2016). CURSO DE BIOMOLÉCULAS. Obtenido de http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm P., M. A. (06 de 04 de 2016). COLEGIO DE LA SALLE DEPARTAMENTO DE CIENCIAS . Obtenido de https://avdiaz.files.wordpress.com/2008/11/proteinas.pdf Quimica Organica.Org. (5 de ABRIL de 2016). QUIMICA ORGANICA. Obtenido de http://www.quimicaorganica.org/aminoacidos-peptidos.html R., C. (2003). Quimica . Mexico: Mc Graw Hill. Sokolovsky, S. (06 de 04 de 2016). SÍNTESIS DE PROTEÍNAS . Obtenido de http://portalacademico.cch.unam.mx/materiales/prof/matdidac/sitpro/exp/bio/bio1/GuiaBioI/ANEXO_6SIN TESIS.pdf Teijón, J. M. (2006). Funadamentos de bioquímica estructural. Tebar. wikimedia, f. (2016). Biotecnologia. Wikipedia.Org. (5 de Abril de 2016). Wikipedia, La enciclopedia libre. Obtenido de https://es.wikipedia.org/wiki/Nomenclatura_de_amino%C3%A1cidos

QUÍMICA ORGÁNICA

PROTEINAS

QUÍMICA ORGÁNICA