Abril 2012
A la velocidad de una enzima
Porque la naturaleza tiene todas las respuestas solo hay que hacer las preguntas adecuadas. Editor en Jefe: Marcel Gustavo Alamán Zárate
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POTSEMU es devota de la publicación de artículos originales, revisiones, ensayos y comunicaciones cortas realizadas por estudiantes y demás integrantes del cuerpo asistente de la Unidad Profesional Interdisciplinaria de Biotecnología o de cualquier otra unidad académica interesada en publicar. La revista fue fundado en 2012 como resultado de la imperiosa necesidad de un medio de divulgación de sus trabajos escolares y expresión de ideas de forma libre. El volumen anual consiste en seis números regulares y un suplemento (resúmenes de los artículos presentados). Los números regulares aparecerán de forma trimestral o semestral. LOS MANUSCRITOS A CONSIDERACION Y CORRESPONDENCIA CONCERNIENTE AL MATERIAL EDITORIAL deberá ser mandado a: Potsemu.rsu@gmail.com SUBSCRIPCIONES. POTSEMU es una gaceta de distribución libre a miembros de la UPIBI o a cualquier persona que solicite una copia al correo: Potsemu.rsu@gmail.com
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[Índice]
Articulos y Revisiones Determinación de constantes cinéticas, KM y Vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa
------------------------------------ 1
Efectos provocados por la reducción de grasa en los productos cárnicos
---------------------------------- 16
Aportes Cuento: El tigre y el chacal
---------------------------------- 19
Consulta al Gourmet: ¿Ambigú para vino tinto?
---------------------------------- 24
Opinión: ¿Seguro contra mi lap?
---------------------------------- 27
Noticias Cortas
---------------------------------- 29
Reflexión: La bata profesional de la Salud Poema: Para mi, para ti
blanca
del
---------------------------------- 31 ---------------------------------- 33
EDITORIAL Es interesante pensar en el ser humano, como un animal limitado, ya que no es el más fuerte, ni el más rápido … es más, básicamente ninguno de sus cinco sentidos es particularmente digno de envidia animal, no es pues, el ser humano, el animal que mejor, oye, ve, siente, olfatea o más sensible a los influjos externos; es entonces que lo único que tenemos como seres humanos, y nos vanagloriamos de ser los únicos (se dice que también los delfines, pero no esta comprobado fehacientemente) seres racionales e inteligentes. En esa inteligencia de la cual nos jactamos existe la curiosidad, ¿Cómo, cuándo, por qué?,¡ Potsemu! , justamente ese es el espíritu de la revista, saciar esa curiosidad que nos invade como humanos. Ya sea curiosidad científica como describir el comportamiento de una proteína, o cómo afecta la grasa a los productos cárnicos que consumimos, curiosidad hacía los sentidos, aprender a “maridar” los alimentos para disfrutar más de ellos, porque aún dentro del placer que nos pueda producir un sabroso ambigú con su respectivo vino, existe conocimiento. Quizá nuestra curiosidad nos inste a conocer más sobre otras culturas y formas de vivir, tradiciones de otras latitudes, historias y leyendas de grandes pueblos de antaño y potencias culturales de ahora. Sin embargo no olvidemos que la curiosidad nos puede ser útil, muchas veces la gente se ha preguntado, ¿existe acaso una forma de asegurar mi laptop en caso de perderla o de que se dañe? Ahora, pocas veces en la vida, se tiene el honor de dar las palabras de inspiración para el inicio de nuevo proyecto, se me ha brindado esa oportunidad al escribir la editorial de la primera edición de Potsemu, la editorial debe ser completamente impersonal, y hablar única y exclusivamente de la revista; la situación se complica recordando que el móvil y principio de la revista es dotar de un espacio de expresión, intercambio de experiencias y conocimientos, a todos aquellos dispuestos a compartirlos. ¿De qué manera puedo hablar impersonalmente cuando la filosofía de la revista me insta a lo contario? Sin embargo muy apreciado lector creo que lo he logrado. Entender Potsemu únicamente como revista de ciencia puede ser un error, la ciencia no basta, y no basta, no por su incapacidad de responder a todas las preguntas, no basta porque somos curiosos no solo ante los fenómenos, también ante sus respuestas; hay más angustia en esta tierra que todo lo que pueden contener sus leyes naturales y sus matemáticas, ahí es donde cabe el sentimiento, la experiencia, el conocimiento empírico, en Potsemu queremos que también exista intercambio de este conocimiento; como seres humanos estamos obligados a la comprensión y a la compasión, para aquellos que se jactan de científicos, un científico sin comprensión y sin compasión sería un monstruo. Quisiera agradecer a todas las personas que hicieron posible esta primera edición, a las personas que colaboraron con información , secciones y sugerencias; como es bien sabido, lo más difícil es empezar… y terminar las cosas, empezar porque siempre faltan algunos detallitos que arreglar, entre ellos animarse. Y terminar es difícil porque, como Antoine Saint-de-Exupéry, autor del célebre libro Le petit prince lo llama, los hábitos que tenemos provocan que nos domestiquemos, y una vez domesticados es difícil separarnos del hábito.
Por Ăşltimo, y no por eso menos importante, quiero agradecerte a ti estimado lector, por 2 cosas fundamentales, la primera por leer esta editorial hasta este punto, y la segunda por atreverte a leer una revista nueva, con buenas ideas y ganas de divulgarlas. Esperemos entonces que la revista sea de tu agrado para que no sea su debut y despedida.
Marcel Gustavo AlamĂĄn ZĂĄrate Editor en Jefe de Potsemu.
DETERMINACIÓN DE CONSTANTES CINÉTICAS, KM Y VMAX Y MEDICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA INVERTASA
María de Jesús Martínez-Guerra, Daniel Eduardo López-Martínez, Sebastián DíazHernández y Marcel-Gustavo Alamán-Záratea* a
Unidad Profesional Interdisciplinaria de Biotecnología. Instituto Politécnico Nacional. Av. Acueducto s/n, Barrio La Laguna, Col. Ticomán, México, D.F., C.P. 07340
Resumen Se realizó un intento para determinar a través de métodos bioquímicos y espectrofotométricos, las constantes cinéticas Km y Vmax y a partir de los datos determinar la Actividad Enzimática para Invertasa (EC. 3.2.1.26) en Saccharomyces cervisiae.. Usando el método de DNS se determinó azúcares reductores y a partir del método de Bradford se determinó proteínas. Los resultados distan de lo esperado y reportado en bibliografía.
© 2012 Publicado por Whiney y bajo responsabilidad de Ranas Salvajes Upibianas. Palabras Claves:DNS, Bradford, Invertasa, actividad enzimática, constante cinética.
Abstract An attempt was made to determine biochemically and spectrumphotometrical the kinetical constants Km, V Max and from the data determine Enzymatic Activity from Invertase (E.C. 3.2.1.26) in Saccharomyces cerevisiae. Using DNS method to determine reductive sugars, and Bradford method to determine proteins. The present results are far from the expected and reported on bibliography.
© 2012 Published by Whiney and/or peer review under responsibility of Ranas Salvajes Upibianas. Keywords:DNS , Bradford, Invertasa, enzymatic activity, kinetic constant.
1. Introducción La Invertasa (E.C. 3.2.1.26) cataliza uniones alfa-1, 4 glicosidicas entre las moléculas alfa-D-glucosa y betaD-fructosa de la sacarosa por hidrólisis liberando monosacáridos como glucosa y fructosa (Ilustración) también hidroliza β-fructanosa como la rafinosa (Ilustración 2) en azúcares sencillos; tanto en bacterias como hongos la invertasa puede ser intracelular o extracelular.
* Correspondencia al autor. C. Marcel Gustavo Alamán Zárate
2
M. Martínez-Guerra, D. López-Martínez et al./ Potsemu(2012) 000–000
E-mail: mgaz962693@gmail.com
La invertasa dependiendo de su pH óptimo se puede clasificar en: ácidas, básicas o neutras. El rango de pH óptimo reportado en la literatura es de 3.5-7.8; su temperatura óptima se encuentra entre 50-60ºC. (Verdi Munguía, 2010)
Ilustración 1 Reacción de la invertasa de levadura trasformando de sacarosa a fructosa y glucosa. (BRENDA)
Ilustración 2 Ilustración 1 Reacción de la invertasa de levadura trasformando de rafinosa a fructosa y melibiosa. (BRENDA)
La levadura común Saccharomyces cerevisiae es el organismo que se utilizó en la práctica como origen de la proteína invertasa, en Saccharomyces cerevisiae la enzima extracelular tiene un peso molecular aproximado de 270 KDa y la intracelular es de 60 KDa, dicha proteína (invertasa) tiene un amplio rango de aplicaciones comerciales incluyendo la producción de golosinas con centros suaves o líquidos y la fermentación de melazas de caña en etanol. La invertasa también es usada en la industria farmacéutica, como en las tabletas de ayuda digestiva, polvo lácteo para infantes y demás alimentos para niños. La producción de jarabes “invertidos” por invertasa microbiana no está muy extendida debido a la facilidad del proceso de hidrolisis química y el alto precio de la enzima, pero el jarabe dorado, generado por hidrólisis ácida de la sacarosa, no es mejor que el jarabe invertido producido por la invertasa.(Ikram-Ul-Haq y Sikander,2007) Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzimasustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre: ↔
↔
(1)
En este esquema, k1y k2 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que: v1 = k1 [E] [S]
(2)
v2 = k2 [ES]
(3)
La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Fig. 1.). La Vmax corresp onde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la Km corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax. Otro método existente para determinar es gráficar velocidad versus potencial de Sustrato, dando una Fig. 1 Modelo de Michaelis-Menten para cinética enzimática. curva similar a una disociación. (
)
(4)
Si v se ubica igual a Vmax/2 el último término se vuelve cero y el valor de pS da pK m. Un tercer método de graficar es suscrito a Lineweaver y Burke si 1/v es graficado contra 1/s se obtiene una línea recta: (5) Esta línea corta la línea base en un punto dando -1/Km, la gráfica corta el eje vertical en un punto que da 1/Vmax, además su pendiente es Km/Vmax. Otro método que describe una línea recta similar al método previo es graficar sustrato/velocidad contra sustrato, que corresponde a la ecuación dada pero no gráficada por Hanes : (6) La pendiente da 1/Vmax y la intersección con el eje vertical da Km/Vmax, - Km es obtenida prolongando la gráfica para que corte la línea base. Otro método para gráficar fue propuesto por Woolf y promovido por Hofstee, la velocidad es graficada contra velocidad/sustrato de acuerdo a:
3
4
M. Martínez-Guerra, D. López-Martínez et al./ Potsemu(2012) 000–000
(7) Km es obtenido dividiendo la intersección con el eje vertical entre la intersección con el eje horizontal. (Dixon y Webb, 1979)
2. Materiales y métodos A partir de datos obtenidos con anterioridad se realizaron las siguientes curvas patrón:
Técnica para la cuantificación de azúcares reductores por DNS Dado que la maltosa es un azúcar reductor, se hizo la curva patrón con éste azúcar a diferentes concentraciones con el reactivo de DNS. 0.8
Absorbancia 540 nm
0.7 0.6 0.5 0.4
y = 0.4041x - 0.0697 R² = 0.9425
0.3 0.2 0.1 0
-0.1
-0.2
0
0.5
1
1.5
2
2.5
Concentración de Maltosa (g/L)
Fig. 2 Curva patrón de maltosa a partir del reactivo Dinitrosalicilico (DNS) por medio de espectrofotometria a 540nm. Se observa la ecuación de la regresión lineal de los puntos.
Determinación de cantidad de proteína por el Método de Bradford. Dado que la albúmina de suero bovino (BSA) es una proteína representativa, se hizo la curva patrón con ésta proteína a diferentes concentraciones con el reactivo de Bradford.
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000
1.6 1.4
Absrobancia 595 nm
1.2 1
0.8
y = 0.0061x + 0.3863 R² = 0.8903
0.6 0.4 0.2 0 0
50
100 150 Concentración de BSA (μg/mL)
200
250
Fig. 3 Curva patrón de Albúmina de Suero Bovino (BSA) realizada con reactivo de Bradford. por espectrofotometria a 595nm. Se observa la ecuación de regresión lineal de los puntos.
3. Resultados Efecto de la concentración de sustrato en la actividad enzimática. Dado que la actividad enzimática (A.E.) varía según la concentración de sustrato, y dado que las enzimas exhiben una cinética de saturación; en ésta parte de la práctica, se efectuó una reacción de hidrólisis del almidón en azúcares reductores durante 5 minutos, catalizada por la enzima invertasa a una concentración de 0.4 mg/mL, a temperatura ambiente y a un pH de 5. Cuadro 1. Concentración de invertasa a partir de las absorbancias obtenidas por el método de Bradford utilizando la ley de Lambert-Beer para calcular la concentración [ε280=23%/cm](Sigma Aldrich)
Absorbancia 0.292 0.242 0.207
Concentración(mg/mL) 0.012695652 0.010521739 0.009
Promedio (mg/mL) 0.01073913
5
6
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8
Actividad Enzimática [g/L*min]
7 6 5 4 3 2 1 0 0
5
10 15 20 25 Concentración de Sustrato [g/L]
30
35
Fig. 4. Efecto de la concentración de sustrato en la actividad enzimática de invertasa.
Determinación de las constantes cinéticas de invertasa Dado que es difícil determinar los valores de las constantes cinéticas de la invertasa en la gráfica de Michaelis-Menten (Fig. 4), existen varios métodos que nos permiten calcular los valores de las constantes cinéticas partiendo de linealizaciones de la ecuación de Michaelis-Menten; las que se presentan a continuación son la representación de Lineweaver-Burk, la representación de EadiHofstee y la representación de Agustinsson.
Cuadro 2 Resultados del efecto de la concentración de sustrato en la Actividad Enzimática
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000
7
8
M. Martínez-Guerra, D. López-Martínez et al./ Potsemu(2012) 000–000
Cuadro 3. Linealización de Lineweaver-Burk: Representación de la 1/V frente a 1/[S].
Concentración de Sustrato [S] [g/mL]
Abs. promedio a 540 nm
V [g/L*min]
1 /[S] [L/g]
1/V [L*min/g]
0.148
Concentración azúcares reductores [g/mL] 0.540
3
2.158
0.333
0.463
9
0.369
1.086
4.342
0.111
0.230
12
0.415
1.199
4.798
0.083
0.208
15
0.558
1.553
6.210
0.067
0.161
24
0.597
1.650
6.599
0.042
0.152
30
0.636
1.746
6.985
0.033
0.143
0.500 0.450
1/V [L*min/mg]
0.400 0.350 0.300 0.250
y = 1.0751x + 0.1063 R² = 0.9936
0.200 0.150 0.100 0.050 0.000 0.000
0.050
0.100
0.150
0.200
0.250
0.300
1/[Sustrato ] [L/g] Fig. 5. Representación gráfica de Lineweaver-Burk de la cinética enzimática de invertasa.
Cuadro 4 Valores de las constantes cinéticas de invertasa según la linealización de Lineweaver-Burke.
Vmax Km
9.407 [g/L*min] 10.114 [g/L]
0.350
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000 Cuadro 5 Linealización de Eadie-Hofstee: Representación de la velocidad frente al cociente V/[S].
Concentración de Sustrato [S] [g/L]
Abs. promedio a 540 nm
V [g/L*min]
[S]/V [min]
0.148
Concentración azúcares reductores [g/L] 0.540
3 9
2.158
0.719
0.369
1.086
4.342
0.482
12
0.415
1.199
4.798
0.400
15
0.558
1.553
6.210
0.414
24
0.597
1.650
6.599
0.275
30
0.636
1.746
6.985
0.233
8.000
A.E. [mL*min/mg]
7.000 6.000 5.000 4.000 3.000 2.000
y = -9.992x + 9.3847 R² = 0.9183
1.000 0.000 0.000
0.100
0.200
0.300
0.400
0.500
0.600
A.E./[Sustrato] [1/min] Fig. 6 Representación de Eadie-Hofstee de la cinética enzimática de invertasa.
Cuadro 6Valores de las constantes cinéticas de invertasa según la linealización de Eadie-Hofstee.
Vmax Km
9.3847 [g/L*min] 9.992 [g/L]
0.700
0.800
9
10
M. Martínez-Guerra, D. López-Martínez et al./ Potsemu(2012) 000–000
Cuadro 7 Linealización de Agustinsson: Representación de la [S] frente al cociente [S]/V
Concentración de Sustrato [S] [g/L]
Abs. promedio a 540 nm
V [g/L*min]
[S]/V [min]
0.148
Concentración azúcares reductores [g/L] 0.540
3 9
2.158
1.390
0.369
1.086
4.342
2.073
12
0.415
1.199
4.798
2.501
15
0.558
1.553
6.210
2.415
24
0.597
1.650
6.599
3.637
30
0.636
1.746
6.985
4.295
5.000 4.500 4.000 [S]/V [min]
3.500 3.000 2.500
y = 0.1061x + 1.0734 R² = 0.9841
2.000 1.500 1.000
0.500 0.000 0
5
10
15
20
25
[S] [mg/mL]
Fig. 7 Representación de Agustinsson de la cinética enzimática de invertasa.
Cuadro 8 Valores de las constantes cinéticas de invertasa según la linealización de Agustinsson.
Vmax Km
9.425 [g/L*min] 10.117 [g/L]
30
35
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000 Cuadro 9 Comparación entre los valores de las constantes cinéticas de invertasa según las distintas linealizaciones..
Cte. Cinética Vmax [g/L*min] Km [g/L]
Lineweaver-Burk 9.407 10.114
Eadie-Hofstee 9.3847 9.992
Agustinsson 9.425 10.117
En el desarrollo experimental, se determinó la actividad enzimática de la invertasa a diferentes concentraciones de sustrato (sacarosa). Para poder estimar las constantes cinéticas de la misma, a través de distintas linealizaciones.
4. Discusión Determinación de las concentraciones de enzima y azúcares reductores a través de métodos espectrofotométricos. Es de destacar que el cálculo de la concentración de enzima no se hizo por medio de la curva de regresión lineal de la Fig. 3, debido a que la coordenada al origen está por encima de los valores de absorbancia que se obtuvieron, es por eso que se decidió ocupar la fórmula de Lambert-Beer, usando el coeficiente de extinción que determinó la compañía Sigma-Aldrich® de la cual proviene nuestra enzima, aun cuando el coeficiente fue calculado sin reactivo de Bradford y por consiguiente a una longitud de onda distinta (280 nm) a la utilizada por el método (595 nm). Esto explica que las concentraciones estén muy por debajo del 0.4 mg/mL, resultado esperado; también explica el porqué de actividades enzimáticas específicas tan grandes, pues al fungir como denominador, la concentración de enzima, mientras más pequeña sea más grande será la actividad enzimática específica. En cuanto a la actividad enzimática específica obtenida al ser comparada con la tabla de actividad específica disponible para la enzima por BRENDA (2011) se observa que los resultados obtenidos en µmol/mL/mg, esto es dividiendo los resultados de la tabla 1 entre el peso molecular de la proteína proporcionado por la empresa: 270 kDa=270kg/mol y luego multiplicando por 1000,000 , el valor más cercano es aquel que se obtuvo según explica la tabla de la enzima expresada en Hansenula polymorpha (3.3 µmol/min/mg) según los datos obtenidos en la tercera columna de la tabla 10 , aunque los valores obtenidos son menores, rondando los 2.0 µg/mL/mg, se puede suponer que la diferencia radica en principio por que en el experimento no se ocupó dicha enzima puesto que la enzima fue extraída de Saccharomyces cerevisiae. Por otra parte los resultados de la cuarta columna se parecen más a los que según la tabla de BRENDA pertenecen a la enzima una vez que fue purificada, reaccionando en tampón de citrato de sodio 100mM a pH 4.5, las condiciones del experimento fueron más parecidas a estas características con las diferencias en que el búffer fue a pH 5 y a 50mM. Cuadro 10 Actividad específica en micromol/min/mg. A.E. específica [g/min/mg] Concentración calculada 0.201 0.405 0.448 0.58 0.616 0.652
A.E. específica [g/min/mg ] X10-3 Concentración teórica 5.396 10.856 11.995 15.525 16.498 17.463
A.E. específica [µmol/min/mg] Concentración calculada 0.744 1.500 1.659 2.148 2.281 2.415
A.E. específica [µmol/min/mg ] X10-3 Concentración teórica 19.985 40.207 44.426 57.500 61.104 64.678
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M. Martínez-Guerra, D. López-Martínez et al./ Potsemu(2012) 000–000
Debido a que la concentración de sustrato es un factor importante en la cinética enzimática, en la Fig. 4. se puede observar cómo la concentración final de azúcares reductores es incrementada de manera logarítmica conforme aumenta la concentración de sustrato, obedeciendo a la cinética enzimática teórica de Michaelis Menten, Se nota en el primer punto de la gráfica como a poca concentración de sustrato, la actividad enzimática es pobre debido a que la cantidad de enzima supera a la cantidad de sustrato a catalizar, obteniendo poca cantidad de azúcares reductores en un tiempo de 5 min. Los siguientes tres puntos de la gráfica muestran se realizaron debido a que éstos son demostrativos en el comportamiento de la actividad enzimática, pues a concentraciones de 9, 12 y 15 mg/mL de sacarosa la enzima cataliza más eficientemente, pues la cantidad de invertasa contenida en la reacción es adecuada para lidiar con las concentraciones de almidón presentes y tener una velocidad de reacción mejor debido a que el sitio activo de la enzima no está saturado ni carente de sustrato. Sin embargo, en los siguientes dos últimos puntos de la gráfica se muestra una actividad enzimática que decrece debido a que la cantidad de invertasa no es la suficiente para poder tener una adecuada formación de complejo enzima-sustrato pues el sitio activo de la enzima se satura de acuerdo con el aumento de concentración de almidón. Esta parte de la práctica se llevó a cabo de manera satisfactoria, pues la cinética enzimática es parecida a la teórica, obteniendo puntos en la gráfica que se adecuan al arreglo. Determinación de las constantes cinéticas a través de métodos gráficos. . A partir de la cinética enzimática obtenida se puede demostrar si la enzima tiene afinidad a este sustrato o no. Para esto se aplican tres tipos de linealizaciones: la linealizacion de Lineweaver-Burke, de Hanes y de Agustinsson. Estos tres modelos nos ayudan a determinar la constante cinética de velocidad (Km) o la velocidad máxima (Vmáx) de cada tipo de enzima adecuando cada una a un tipo de linealización, esto se puede afirmar calculando el coeficiente de correlación de los puntos obtenidos y determinando cual modelo se adecua a la cinética obtenida. Para la cinética se le aplico los tres modelos mencionados A) Lineweaver. En esta linealización se utiliza el recíproco de la ecuación de Michaelis, obteniendo la gráfica 4 con un coeficiente de correlacion ( ) de 0.993 y una ecuación de la recta. En la gráfica de esta ecuación se extrapola para obtener la pendiente y la ordenada al origen que nos ayudan a determinar una Km=10.114 mg/mL y Vmáx= 9.407 mg/(mL*min). B) Eadie-Hofstee: Para esta linealización se multiplica la ecuación de Michaelis por la concentración de sustrato, obteniendo así la gráfica 5 con una ecuación de la recta de y un coeficiente de correlación de 0.91. De la misma forma se extrapola para obtener una km y Vmax de 9.992 mg/mL y 9.38 mg/(mL*min) respectivamente. C) Augustinsson: Para esta linealización se obtiene la Figura 7, de donde se extrapola, obteniendo una Vmax de 9.425 mg/(mL*min) y una Km de 10.117 mg/mL.
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000
De las tres linealizaciones se pude notar que las km y Vmax de todas ellas no varían significativamente, demostrando que todas ellas responden a una cinética enzimática. Sin embargo, solo una de ellas es la apropiada para describir a la invertasa. De acuerdo a la ficha técnica de Sigma-Aldrich® la enzima invertasa que ellos producen tiene una Km de 25mM para sacarosa, en g/L sería equivalente a 8.55 g/L, tomando el peso molecular de la sacarosa como (342.30 g/mol) en base a esto la ecuación linealizada que mejor describe la cinética, esto es con las constantes más cercanas a las reales es Eadie-Hofstee (Km=9.992), esto reforzado con el valor de Km en la tabla de Brenda (25-26mM≈8.55 g/L -8.90 g/L). Si tomamos en cuentra el coeficiente de correlación, en este caso se obtiene que la linealización de Lineweaver es la idónea para nuestro ensayo, pues el 99.3% de los datos obtenidos se adaptan a esta ecuación, y tomando como acertados los datos de Km y Vmax obtenidos por este método (véase tabla 10).
. Propuestas para mejorar las condiciones experimentales de la práctica Se recomienda una mejor organización por parte de los alumnos a la hora de realizar las prácticas y pruebas que ésta conlleva para un mejor desarrollo de la práctica tomando en cuenta los mínimos detalles como el limpiar las celdas antes de meterlas a lectura de espectrofotometría ya que estos aspectos poco significativos también influyen sobre los resultados.
Conclusiones Se determinó el valor de las constantes cinéticas de la enzima invertasa a temperatura ambiente y a un pH 5. Según la representación de Lineweaver-Burk, el valor de Vmax es de 9.407 g/L*min, y el valor de Km es de 10.114 g/L. Según la representación de Eadie-Hofstee, el valor de Vmax es de 9.3847 g/L*min, y el valor de Km es de 9.992 g/L. Según la representación de Agustinsson, el valor de Vmax es de 9.425 g/L*min, y el valor de Km es de 10.117 g/L. Considerando que el coeficiente de correlación (R2) de las representaciones de Lineweaver-Burk, EadieHofstee y Agustinsson es de 0.9936, 0.9183 y 0.9841, respectivamente. Se concluye que los valores de las constantes cinéticas de la invertasa son los calculados con la representación de los dobles inversos o de Lineweaver-Burke, si consideramos las constantes que más se acercan a los valores reportados por la bibliografía entonces las constantes serían descritas por el método de Eadie-Hofstee.
Agradecimientos Se agradece a los profesores Cortés Arroyo Hernán y Molina Jiménez Héctor, por habernos permitido realizar este experimento en el marco de la clase “Laboratorio de Bioconversiones” y al Instituto Politécnico Nacional a través de la Unidad Profesional Interdisciplinaria de Biotecnología por las facilidades prestadas.
References [1]
BRENDA. EC 3.2.1.26 beta-fructofuranosidase (en línea) http://www.brendaenzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=3.2.1.26&Suchword=&organism[]=Saccharomyces+cerevisiae&show_tm=0 revisado (01/10/2011).
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Ápendice A: Determinación de la actividad enzimática (A.E.) Para cada concentración de sustrato: Para una concentración de 3 mg/mL : Para una concentración de 9 mg/mL : Para una concentración de 12 mg/mL : Para una concentración de 15 mg/mL : Para una concentración de 24 mg/mL : Para una concentración de 30 mg/mL : *El valor del factor de dilución (F=20) corresponde a la dilución que se hace de los 0.05 mL de solución de enzima en los 0.95 mL de solución de sustrato.
Ápendice B: Determinación de la actividad enzimática específica (A.E.) Para cada concentración de sustrato: Para una concentración de 3 mg/mL : Para una concentración de 9 mg/mL : Para una concentración de 12 mg/mL : Para una concentración de 15 mg/mL : Para una concentración de 24 mg/mL : Para una concentración de 30 mg/mL :
Ápendice C: Determinación de las constantes cinéticas de la enzima α-amilasa Lineweaver-Burke
Determinación de constantes cinéticas, km y vmax y medición de la actividad enzimática de la invertasa / Potsemu (2012) 000–000
La representación de Lineweaver-Burke nos brinda una ecuación del tipo y=mx+b, donde m es la pendiente de la recta y b es la ordenada al origen. Los valores de la pendiente y de la ordenada al origen, según el ensayo enzimático, son 1.0751 y 0.1063, respectivamente. Considerando que b=1/Vmax Vmax=1/b=1/0.1063=9.407 mg/mL*min Entonces si la pendiente m=Km/Vmax Km=m*Vmax=1.0751*9.407=10.114 mg/mL Eadie-Hofstee: La representación de Eadi-Hofstee nos brinda una ecuación del tipo y=mx+b, donde m es la pendiente de la recta y b es la ordenada al origen. Los valores de la pendiente y de la ordenada al origen, según el ensayo enzimático, son -9.992 y 9.3847, respectivamente. Considerando que b=Vmax Vmax=b=9.3847 mg/mL*min Entonces si la pendiente m=-Km Km=-m =-(-9.992)= 9.992 mg/mL Agustinsson: La representación de Agustinsson nos brinda una ecuación del tipo y=mx+b, donde m es la pendiente de la recta y b es la ordenada al origen. Los valores de la pendiente y de la ordenada al origen, según el ensayo enzimático, son 0.1061 y 1.0734, respectivamente. Considerando que m=1/Vmax Vmax=1/m=1/0.1061=9.425 mg/mL*min Entonces, la ordenada al origen b=Km/Vmax Km=Vmax*b=9.425*1.0734=10.117 mg/mL
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Artículo de Revisión
“Efectos provocados por la reducción de grasa en los productos cárnicos” Erika-Elizabeth Morales-Irigoyen a, a
Unidad Profesional Interdisciplinaria de Biotecnología. Instituto Politécnico Nacional. Av. Acueducto s/n, Barrio La Laguna, Col. Ticomán, México, D.F., C.P. 07340
Resumen Los productos cárnicos son considerados perjudiciales para la salud, debido a que para su elaboración es necesario altas cantidades de grasa de origen animal asociada con el desarrollo de enfermedades como la obesidad y diabetes. Sin embargo, la grasa es un componente imprescindible en una emulsión cárnica, debido a que confiere las características de calidad deseables a este tipo de productos. La reducción de grasa genera entonces, alteraciones en las principales características primarias que conforman la calidad sensorial de los alimentos que son; el sabor, aroma, color y textura. Desencadenando alteraciones perjudiciales, lo que representaría entre otros, pérdidas comerciales ocasionadas por el descontento de los consumidores
© 2012 Publicado por Whiney y bajo responsabilidad de Ranas Salvajes Upibianas. Palabras Claves: Productos cárnicos, emulsión cárnica, reducción de grasa,características de calidad, calidad sensorial, textura, sabor , color.
Abstract Meat products are considered unhealthy, because it is necessary for processing high amounts of animal fat associated with the development of diseases such as obesity and diabetes. However, fat is an essential component in a meat emulsion due that confer the quality characteristics desirable for this products type. Reduced fat causes changes in a primary characteristics that make up the sensory quality of foods, that are: the taste, aroma, color and texture. Triggering harmful alterations, representing among others, business losses caused by consumer dissatisfaction
© 2012 Published by Whiney and/or peer review under responsibility of Ranas Salvajes Upibianas. Keywords: Meat products, meat emulsion, reduced fat, quality characteristics, sensory, Texture, taste, color.
* Correspondencia al autor. M. en C. en I.B.Q. Erika-Elizabeth Morales-Irigoyen E-mail: erikairigoyen@hotmail.com
Efectos provocados por la reducción de grasa en los productos cárnicos / Potsemu (2012) 000–000
1. Introducción Actualmente, la selección de los alimentos se basa en la calidad del producto, que es un concepto muy complejo en el que intervienen distintos aspectos como la aceptación de los consumidores y la opinión de los expertos (Bota y col. 2002). Estos parámetros deben ser tomados en cuenta durante la elaboración de un producto y se debe de tener prioridad en la problemática que representa la sustitución de uno o más ingredientes de la formulación, sobre las propiedades del producto final. En los productos cárnicos emulsionados la reducción de grasa genera cambios indeseables en las características texturales, el color, sabor y aroma. 2. Cambios de textura La textura se define como la característica sensorial del estado sólido o reológico de un producto cuyo conjunto es capaz de estimular los receptores mecánicos de la boca durante la degustación (Bota y col. 2002). Las características texturales propias de las emulsiones cárnicas se deben a la habilidad de cristalizar de la fase oleosa, la característica de untabilidad está determinada por la formación de una red tridimensional de cristales de grasa en la fase continua (Fergus, 2005). Por lo que la reducción en el nivel de grasa provoca un aumento en la dureza disminuyendo su untabilidad.
3. Cambios de color La primera impresión que el consumidor recibe de un producto es lo que establece visualmente, el color es el aspecto principal que precisa la aceptación de un alimento y está definido como la cualidad de la sensación provocada en la retina de un observador por las ondas luminosas de una longitud de onda de 380-760 nm. El color resulta de la interacción de la luz en la retina que depende de determinadas características como son, el tono o matiz, la saturación o pureza y la luminosidad o brillo (Bota y col. 2002). La grasa, desde el punto vista del color, juega su papel principal en el brillo de los productos cárnicos (Pérez, 2006). La reducción de grasa que el producto final tenga un cambio de coloración adverso esto debido a la aparición de coloraciones más oscuras o de carácter rojizo. Estudios realizados por Pietrasik (1999) determinaron que la grasa confiere un color amarillo debido a que este también es su color característico.
4. Cambios en el sabor y aroma El aroma y el sabor son propiedades sensoriales de gran importancia para el consumidor, ya que en combinación con la textura determinan la calidad, aceptación o rechazo de la carne y los productos cárnicos (Ponce, 2006). El sabor es un atributo definido como la percepción resultante de la estimulación de dos sentidos, el olfato y el gusto. El sabor constituye un complejo grupo de sensaciones recibidas en la cavidad oral, nasal y otras sensaciones químicas. Debido a que la percepción del sabor en los productos cárnicos está influenciada directamente por la concentración de los lípidos presentes (Totosaus, 2010), a moléculas de bajo peso molecular o bien a las que pertenecen a la fracción lípidica de la carne (Ponce, 2006), la reducción de grasa puede desencadenar sabores antagonistas, esto probablemente a la modificación de la fase lípidica y por lo tanto en la solubilidad de los compuestos volátiles, lo que origina variaciones en esta propiedad.
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E. Morales-Irigoyen/ Potsemu (2012) 000–000
Referencias [1] [2] [3] [4] [5]
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Bota E., Castro J.J. y Sancho J. (2002).Introducción al Análisis sensorial de los alimentos. 1ª edición. Alfa Omega. Barcelona. Fergus M. (2005). FOOD EMULSIONS. Principles, Practices and Techniques. CRC Press. Boca Ratón Perez A. J. (2006). Color. Capítulo 6 en CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE CARNES. Guerrero I., Hui Y.H. & Rosmini M. (Editores). Limusa. México. Pietrasick Z. (1999). Effect of content of protein, fat and modified starch on binding textural characteristics, and colour of comminuted scalded sausages. Meat Science 51: 17-25 Ponce E. (2006). Aroma. Capítulo 7 en CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE CARNES. Y.H. Hui. M. Rosmini & I. Guerrero (Editores). Editorial LIMUSA, México. Totosaus A. (2010). Paste products (Pâté). Capítulo 16 en HANDBOOK OF POULTRY SCIENCE. Guerrero-Legarreta I. AlarcónRojo AD, Cherian G. Guerrero-Avendaño F. Lunden J, Mckee L, Mckee S.R. Pérez- Alvarez JA, Rosmini MR, Soriano-Santos J, Bawa AS & Hui YH (Editors) John Wiley & Sons, New York.
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El Tigre y el Chacal. Adaptación del cuento popular pakistaní.
Imaginemos un mundo donde los animales no sólo puedan hablar entre ellos, sino que además puedan hablar con las personas. Tal lugar, daría una perspectiva diferente a la forma en que los animales y las personas se tratarían los unos a los otros. En esta historia un tigre y un chacal hacen equipo en contra de un granjero y su esposa. El tigre y el jacal pronto descubren que no son tan listos como pensaban.
Erase una vez un granjero que una mañana salió con su yunta de bueyes a trabajar su campo. Acababa de terminar el primer surco cuando un tigre apareció, se le acercó y dijo: -Buenos días, amigo. ¿Cómo esta usted hoy? -Buenos días señor. Estoy muy bien,gracias- dijo el granjero, mientras temblaba de miedo, sin embargo pensó consideró prudente contestar educadamente. -Veo que tienes dos muy buenos bueyes-dijo el tigre.-Estoy muy hambriento, quítales el yugo inmediatamente. Planeo comérmelos. El valor del granjero regresó, ahora estaba seguro de que el tigre no planeaba comérselo, sin embargo no estaba dispuesto a entregar a sus bueyes como comida al tigre.
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gfg -Mi amigo-dijo el granjero- necesito a estos bueyes para arar mi terreno, seguramente un tigre valiente y fuerte como usted puede cazar una buena comida en otra parte. -Ni lo pienses-dijo el tigre enojado-Quítale el yugo a tus bueyes, ¡ahora mismo! . Estoy listo para comérmelos al momento-el tigre comenzó a afilar sus dientes y sus garras en una piedra cercana. -Los bueyes tiene carne muy dura y le será difícil comerlos-alegó el granjero-Mi esposa tiene una vaca lechera gorda y joven en casa. Perdona la vida a mis bueyes y te traeré a la vaca de mi mujer. El tigre coincidió con el granjero, una vaca joven y tierna sería una comida mucho más sencilla para él, que un par de bueyes fuertes y viejos. Entonces dijo: -Muy bien, esperaré aquí en el campo mientras tú vas a tu casa y me traes la vaca. Pero trae la vaca tan pronto como puedas, que estoy muy hambriento. El granjero se fue muy triste de regreso a su casa -¿Qué haces tan temprano en casa?- le pregunto su esposa-Todavía no es hora de comer. -Un tigre esta en nuestro campo, quería comerse a los bueyes-dijo el granjero-pero le convencí de que podía tener a la vaca en su lugar. Ahora debo llevarle la vaca. -¿Qué?-gritó ella-¿Salvarías a tus viejos bueyes y le darías mi hermosa vaca al tigre?¿De dónde obtendríamos leche para nuestros hijos?¿Cómo cocinaré nuestra comida sin mantequilla? -No tendremos nada de comida a menos que are el campo para obtener cosechas-dijo el granjero molesto-ahora desata la vaca por mi, que se la llevaré al tigre. -No, no daré mi vaca al tigre-dijo la esposa-¡seguramente podrás pensar en una mejor manera de deshacerte del tigre! -No, no puedo. Esta sentado en mi campo esperándome, y está muy hambriento. Si no voy se enojará y me matará. Su esposa pensó por un momento. Luego dijo: -Regresa con el tigre y dile que tu esposa llevará la vaca. Deja el resto a mi. Al granjero no le gustaba la idea de regresar con el tigre sin la vaca, pero no tenía una mejor idea, así que caminó lentamente de regreso al campo. Una vez que le llegó al terreno, en cuanto el tigre notó que al granjero sin la vaca : -¿Dónde esta mi vaca?-rugió el tigre enojado
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gfg -Mi esposa la traerá muy pronto-dijo el granjero nerviosamente, esperando no enojar más al tigre. Impaciente, el tigre empezó a gruñir; gruñía y movía su cola. Al notar esto las pobres rodillas del granjero temblaban, mientras tanto, en casa, la esposa del granjero, se vestía con las mejores ropas de su esposo; amarró un turbante muy alto en su cabeza para aparentar ser muy alta, tomó un cuchillo largo de la cocina y lo puso en su cinturón, ensilló a su potro y cabalgó hacia el campo donde estaba su esposo y el tigre. Mientras se acercaba al lugar donde estaba el esposo, la esposa gritaba llamaba al granjero en voz alta: -Buen hombre, ¿ha visto algún tigre cerca? Llevo dos días cazando tigres y ¡tengo antojo de carne de tigre!-decía la esposa mientras blandía la espada al aire, el filo volaba justo encima de su cabeza, de una manera muy amenazante.
El granjero estaba tan sorprendido que no podía responder. -¡Ajá!-gritó la esposa- ¿acaso veo un tigre escondido en los pastizales? El otro día desayuné tres tigres, ¡ahora me comeré a otro más!-dijo, mientras cabalgaba a toda velocidad en dirección al tigre. Estas palabras asustaron al tigre, al ver que se acercaban a él a galope, se volteo y adentró al bosque, corrió tan rápido que no noto que atropelló a un chacal. El chacal había estado sentado observando el chantaje del tigre al granjero y esperaba comer un festín con los huesos de los bueyes una vez que terminara el tigre su comida. -¿Por qué corres?-preguntó el chacal. -¿Qué por qué corro?,¡corro por mi vida!-lloró el tigre-¡Hay un terrible y fiero cazador allá en el campo, que sólo piensa en comer tres tigres para el desayuno!
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gfg -Claro que no, ese no era un cazador-rio el chacal-Esa era solamente la esposa del granjero vestida como un cazador. -¿Estás seguro?-pregunto el tigre intrigado por lo dicho por el chacal. -¿Te encegueció el sol?¿Acaso no viste su cabello colgando del turbante?-agregó el chacal de forma convincente. El tigre no estaba seguro, de las intenciones del chacal, ni de la identidad del cazador: –Pero parecía un cazador y ¡blandió un ese enorme cuchillo como si fuera a matarme! -No renuncies tan fácilmente a tu comida-animó de forma valiente el chacal-Regresa al campo. Te seguiré de cerca y te esperaré en el pasto. Sin embargo, el tigre desconfiaba del hábil chacal: -¡Yo creo que tu quieres que me maten!-dijo el tigre, pues la idea no le agradaba del todo. -Claro que no-repuso el chacal, hambriento e impaciente por probar un bocado-Si quieres, vamos juntos lado a lado. -Podrías correr y dejarme, una vez que lleguemos-dijo el preocupado tigre, pues aún no se fiaba de las intenciones del chacal. -Podríamos amarrar nuestras colas-dijo el chacal, finalmente-así no aunque quisiera, no podría correr a ningún lado. El tigre consideró que esa era una buena idea, así que amarraron sus colas con un fuerte nudo, luego partieron juntos hacia el campo. El granjero y su esposa estaban todavía en el campo. Reían aún sobre la treta jugada al tigre, de pronto vieron acercarse a trote al tigre y al chacal con sus colas atadas. El granjero gritó a su esposa: -Ahora tigre ha traído al chacal consigo, ¡Corre! ¡Apúrate! La esposa dijo que se tranquilizara, que ellos no se irían aún, esperó hasta que el tigre y el chacal estuvieron los suficientemente cerca y entonces gritó. -Estimado señor chacal, que amable de su parte por traerme a tan grande y gordo tigre para comer. Una vez que esté satisfecho, podrá tener los huesos. Cuando el tigre oyó esto, se volvió sobre sí despavorido, era tal el terror que olvidándose del chacal y del nudo en la cola que los unía, saltó por los pastizales, corrió arrastrando al chacal por piedras y arbustos espinosos. El chachal aullaba y lloraba de dolor, rogando al tigre que se detuviera, sin embargo los aullidos que el tigre escuchaba detrás de si solo lo asustaban más, corrió hasta que ambos tropezaron en una zanja, después del golpe, ambos depredadores estaban más vivos que muertos.
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gfg En lo que concierne al granjero, estaba muy orgullos de la ingeniosa treta de su esposa, pues el tigre nunca regresó a su campo de nuevo.
अंत FIN
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Se conoce con el termino “maridar” a la combinación de vino y alimentos para lograr que se complementen entre sí, creando una buena armonía entre ambos. Una pregunta pertinente es ¿cómo lograrlo? La respuesta es algo obvia quizá, simplemente probando el vino y el alimento, si gusta al paladar, voilà, quiere decir que combina. Debajo ponemos algunos ejemplos probados por la experiencia, esperando sean útiles para usted.
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En la actualidad, el mundo vive una era en la que la mayor parte de la información que se genera día con día tiene la forma de archivos digitales que terminan almacenados en algún equipo de computo en alguna parte del mundo, desde una sencilla computadora personal hasta la computadora central de alguna gran empresa. En este entorno, las computadoras portátiles o laptops se han convertido en el compañero inseparable de las personas que tienen la necesidad de llevar consigo todo su entrono de información, desde sus documentos y bases de datos, hasta su correo electrónico y mensajería instantánea. Lo que comenzó siendo un auténtico lujo de las altas esferas corporativas hoy se ha vuelto una necesidad para estudiantes, profesionistas, artistas y casi cualquier persona que desarrolle una actividad productiva, por lo que ya no es raro observar a personas haciendo uso de una laptop lo mismo durante un vuelo, que en una cafetería, en una biblioteca o hasta sentados en un parque. Sin embargo, el éxito de las laptops está generando también algunos problemas, particularmente el de la seguridad de dichos equipos, ya que justamente su principal virtud, su facilidad de transportación, las ha convertido en uno de los blancos predilectos de la delincuencia. Considerando que además las laptops en general son equipos económicamente valiosos y que la información que contienen muchas veces resulta todavía más valiosa, no está de más tomar en cuenta las siguientes recomendaciones. Antes de salir, cuestiónate si en verdad requieres llevar la laptop contigo. Si no estás seguro, considera la opción de dejarla en casa, en el consultorio o en algún otro lugar donde sepa que estará segura. Procura no utilizar maletas para laptop, ya que su uso delata el contenido a cualquier persona que simplemente te observe pasar. Considera el uso de maletas más “genéricas", como mochilas, bolsos de mensajero, etc. Al utilizar tu laptop en sitios públicos como cafeterías o restaurantes, no deje su equipo desatendido, nunca se sabe quién lo puede estar observando a la espera de algún descuido. Si debes ir al sanitario o a comprar otra bebida y no quieres realizar todo el ritual de desconectar y guardar su equipo para llevarlo contigo, utiliza una cadena de seguridad para asegurar tu laptop a la mesa; de esa forma la encontrarás ahí cuando regreses. Para tareas sencillas, como revisar tu correo electrónico en un lugar público, considera utilizar un Smartphone, resultan mucho más discretos.
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Bajo ninguna circunstancia deja la maleta con tu laptop a la vista en un vehículo, ya sea en marcha o estacionado. La laptop siempre debe ir en la cajuela. Prefiere los lugares donde tu mismo puedas estacionar tu automóvil, lo cual te permite evaluar si dejas la laptop en tu cajuela o bien llevarla contigo. Si debes utilizar un servicio de valet parking, siempre debes sacar la laptop del vehículo y llevarla contigo. En restaurantes y cafeterías, si no vas a utilizar tu computadora portátil, procura no sacarla de tu maleta o colócala a tus pies, de esta forma puedes centrar tu atención en las personas con que te encuentras sin la necesidad de distraerte, confirmando visualmente que todo esté en orden. A pesar de todas la medidas de precaución que puedas tomar, no existe garantía de que tu laptop no vaya a caer en malas manos. En tal caso, existen en nuestro país algunos servicios que te pueden ayudar a enfrentar dicha situación. LO-JACK FOR LAPTOPS. Funciona con equipos de diferentes marcas, se contrata de forma anual y permite borrar remotamente la información del equipo en caso de robo o extravío, además de ofrecer la recuperación de vehículos, la solución Lo-Jack for Laptops no instala nada en la computadora que permita determinar con precisión su ubicación, por lo que es de esperarse que su porcentaje de recuperación sea mucho menor que el de vehículos. DELL LAPTOP TRACKING AND RECOVERY SERVICE. En principio, muy similar a Lo-Jack for Laptops, pero es un servicio que directamente ofrece este fabricante para algunos de sus modelos. Si está considerando la compra de una laptop marca Dell y le interesa adquirir. AMEX GUARD. A diferencia de los anteriores, no es un servicio que le vaya a borrar remotamente la información de su laptop o que le permita recuperarlo. Se trata más bien de un seguro ofrecido por American Express a sus tarjetahabientes que le ofrece, entre otras cosas, un reembolso monetario en caso de que sufra el robo con violencia de su laptop.
En particular, el servicio AMEX Guard, si bien no está especializado en la protección de laptops, ofrece esta opción, lo cual resulta bastante inusual entre las compañías de seguros que operan en México, las cuales tradicionalmente han sido renuentes a ofrecer pólizas de seguro dirigidas a cubrir el robo de equipos de cómputos fuera de ambientes corporativos. Tradicionalmente, la única forma en la que un particular podía asegurar un equipo de cómputo era contratado una póliza que cubriera el robo de bienes de una casa o comercio e incluir la computadora como parte de los bienes asegurados, algo que a todas luces resulta muy poco práctico para una laptop pero que todavía funciona bien para proteger computadoras de escritorio.
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Noticias cortas
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Reflexión
Dra. Iriabeth S. Villanueva*
Su connotación implica todo un mundo de atributos que posicionan al médico en una situación muy especial dentro de la sociedad, constituyéndose en uno de los símbolos más representativos de los profesionales de la salud. La interacción entre el médico y el paciente a menudo está rodeada por un sistema simbólico, que representa el concepto "curación". Con el tiempo, los significados cambian y los símbolos usados para expresar éstos también. Los médicos actualmente la llevan para diferenciarse de los demás profesionales, dando apariencia de pulcritud e higiene, al verlos el paciente piensa no en un ser humano igual a él sino en alguien especial, que lo respeta, atiende y vela por su salud, alguien en quien confía plenamente, que aun sin conocerle está para cuidarlo y no le juzga, así que siempre prefieren a los médicos con bata por seguridad personal.
Los antropólogos han encontrado que los símbolos a menudo son usados como un medio para expresar o reafirmar los sistemas de creencias dentro de la sociedad. Quizás los símbolos culturales sean vistos como formas de comunicación análogos a las palabras, que pueden usarse para definir lo que está pasando. Pueden regir la conducta de cada individuo y expresar la relación existente entre ellos (relación médico- paciente), su uso es casi un ritual en la vida cotidiana, por lo que la bata blanca representa el estatus "médico" (un estereotipo de la profesión). Diversos estudios muestran que existen cuatro objetos que identifican con mayor fuerza a la clase médica: la bata blanca (el más importante), el fonendoscopio, el espejo de cabeza y el maletín negro. Dando idea de seriedad, autoridad, respeto, equidad y sapiencia, lo que hace que el paciente confíe hasta para comunicarle su intimidad y secretos más oscuros, con la seguridad de que su padecimiento va a ser tratado con todo rigor y discreción. Bajo el símbolo de la bata blanca, el concepto social de ser médico se intensifica y adquiere un fuerte carácter. Durante el siglo XIX en el quirófano, fotografías de la época muestran a médicos y enfermeras con batas blancas de manga corta sobre la ropa de calle, con el propósito de proteger al paciente de ser contaminado por el médico y para proteger al médico del paciente, durante el procedimiento, en este sentido subconscientemente, el paciente queda atónito, por el poder del cirujano que lo coloca en un estado similar a la muerte, abre sus entrañas, corrige lo que está mal y lo resucita ya curado, todo lo puede y todo lo sabe. La bata blanca también se usó como una vestimenta larga abierta por detrás, como medida estéril, parece ser el origen de la bata que hoy utiliza el médico, que lo presenta como un científico, como aquel personaje de la botica que mezclaba sustancias para confeccionar la fórmula magistral galénica que curaba al paciente, por lo que se piensa que toda 31
intervención es parte del conocimiento y no una cura milagrosa o hechicería. Con esto, los uniformes negros de las religiosas que cuidaban a los enfermos también se volvieron blancos como parte de los prototipos de los nuevos hospitales, mientras que el personal que no prestaba servicios de salud vestía de otros colores. Existe también una connotación del poder sobrehumano, pues lo limpio está más cercano a Dios y qué mejor color que el blanco para dar idea de lo divino. El acceso que el médico tiene al cuerpo del paciente es un privilegio único, ya que le permite explorarlo, verlo sin ropa, esto porque inconscientemente considera al profesional de la salud puro, bondadoso, sin la capacidad de hacerle daño; signo de virginidad, la bata blanca le permite esta situación.
La bata ha sufrido un proceso de transformación histórico, de negro (símbolo de muerte y luto) a blanco (vida), porque el blanco se asocia con las cosas puras, la bondad y la vida, su efecto sobre los pacientes es inconsciente, les trasmite confianza y rigurosidad. Se utiliza desde hace más de 100 años, se usa en el quirófano, laboratorios y otros ámbitos médicos. Sin embargo a lo largo de los años ha ido sufriendo modificaciones en ciertos sectores, donde se ha cambiando por otros colores, porque existen situaciones especiales que desaconsejan su uso, como en el caso de la pediatría y psiquiatría donde estos simbolismos abruman a los pacientes e incluso producen miedo por lo que en estos casos el médico viste ropas de colores pastel o con dibujos de colores. En las últimas décadas del siglo pasado muchas de estas circunstancias han experimentado un cambio, los médicos como hombres de ciencia ya han conseguido un estatus en el que no les hace falta demostrar tal situación por lo que ya no usan bata blanca, los tabúes corporales ya no tienen la misma fuerza que en tiempos anteriores. Sin embargo, el mundo del ser humano siempre está mediatizado por el sistema simbólico, el pensamiento simbólico y la conducta simbólica se hallan entre los rasgos más característicos, todo el progreso de la cultura se basa en estas condiciones. Por lo que la bata blanca, sigue teniendo un significado universal, que toda persona entiende y es capaz de comunicar al resto de sus congéneres, identifica e identificará al médico como persona distinta, que ocupa un lugar reconocido por el resto de la sociedad, cuyo quehacer involucra el pensamiento, sentimiento y conocimiento, en quien puede confiar ciegamente cuando acude lleno de molestias o dolor porque sabe que le comprende y con toda paciencia le escucha y pone en juego toda su sabiduría para curarle.
*La Doctora Iriabeth Villanueva López es Editora Técnica Asociada de la Revista Acta Ortopédica Mexicana. El texto fue tomado de la Revista Odontologo Moderno ® de la Sección Humanismo y Cultura de la edición de octubre de 2011 [Disponible en: http://www.percano.com.mx/batablanca10_2011.html]
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POEMA PARA MI, PARA TI. Para ti, el negro azul de la noche, es solo un color y basta. Para mi es volver a pensar en que habré de volver a ti, mañana.
Para ti un prado verde es decir tan solo un color. para mi es sentir ilusión, al pensar en amarte
Para ti, tener un hombre es distraer el hastío para mi tenerte a ti es como morir de gloria
Para ti cerrar lo ojos es tan solo dormir y basta, mas para cerrar mis ojos es soñar cada vez, soñar siempre en ti
Para ti, el amor es solo amor y basta, mas para mi el amarte yo a ti es dar algo más cualquier cosa de más.
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Yo las llamaría Serafias... El espacio cómico de Potsemu
La Lu z. . .
Banda Moebius
Célula Madre
I n ve n tos
Montt, Dosis Diarias
P TSEMU