Enzimas 1

CLAVE : EC 3 . 4 . 22.2

Papaína Origen: Látex de papaya, del fruto inmaduro de 1 a 2 meses antes de la cosecha.

Sustrato: Actúa sobre las proteínas de la carne principalmente

Papaína

ENZIMAS

ESTRUCTURA DESCRIPCION Es una enzima de la clase proteasa y de origen vegetal. Se caracteriza por ser muy eficiente para destruir proteínas, ya que presenta propiedades de peroxidasa y proteolíticas (rompe proteínas y peroxidos) y tiene múltiples e interesantes aplicaciones en el campo farmacéutico, alimenticio y cosmético.

características 



Diferentes formas de presentación

Peso molecular 23000



Inhibición por benzoato de paracloronercurio,acido iodoacetico , iodoacetamina





Enzima con cisteína en su centro activo de fácil oxidación



Inactivación por metales pesados Cd,Zn,Fe ,

hidrolisis de proteína, péptidos ,amidas y esteres.

Hg ,Pb.



Activadores: sulfitos , cisteína , acido tioglicolico , glutationa , EDTA . pH optimo depende del sustrato



pH 5.0 gelatina , pH 7.0 albumina y caseína muy inestable a pH acido



Amplia especificidad ,



Síntesis de plasteina



Efecto de la cistina inhibidor y activador



Aumento de actividad hasta 70 y 80° y después presenta una rápida desnaturalización .

Métodos de obtención 



Concentración y precipitación de los sustratos acuosos con Acetona , Acido tánico , Etanol , Metanol , Isopropanol , o Sulfato de Amonio.

En forma de preparados : la sacarosa junto estabilizadores como Polietilenglicol , con Adición de sal y otros estabilizadores depende del uso.

Página 2

PAPAÍNA

Aplicaciones: 



Agente suavizador de la carne , tiene componentes del sabor , muy efectivo sobre el colágeno.

Panadería: para prolongar la





frescura del pan y disminuir el tiempo de la fermentación Para eliminar la carne de los huesos Mejor enzima en la hidrolisis





de la proteína del pescado Predigestión de los granos para la producción de cereales Alimentación animal y humanos

Imágenes

CLAVE :

Página 3

Innovaciones BIBLIOGRAFIA

http:// agrocienciasupc.blog sp ot.mx/2011/09/ papaina.html NOVA NUTRACEUTICA 2011 PAPAINA:LA MARAVILLA QUE CONTIENE LA PAPAYA.

Estudios recientes han determinado que su actividad asociada a gel de pectina y presi贸n aumenta su estabilidad y actividad, lo que puede proyectar aplicaciones biom茅dicas.

Clave: EC 3 .4 .2 2 . 6

Quimiopapaína

Quimiopápaina

ENZIMAS

Origen: Látex de papaya, del fruto inmaduro de 1 a 2 meses antes de la cosecha.

Sustrato: Proteínas de la carne y esteres

ESTRUCTURA DESCRIPCION

Enzima proteolítica aislada a partir de la fruta de Carica papaya y relacionada con la papaína .

características 





Existen dos formas A y B Muy similar a la papaína en su actividad proteolítica Baja actividad sobre la hemoglobina comparada con la papaína









Menor grado de hidrolisis de algunos esteres Mas estables en altas temperaturas que la papaína Mejor estabilidad en pH acidos Peso molecular





27,000 Mejor estabilidad en solución salina Activación similar a la papaína

Métodos de obtención 





Preparación con sulfato de amonio , alcohol etílico con acetato de zinc.

Como vehículo se utiliza cloruro de sodio , glucosa , lactosa , jarabe glucosado , sorbitol , glicerol , colágeno soluble y estabilizador.

En forma liquida : sacarosa y glicerina

Página 2

Q U I M I O P Á PA I N A

Aplicaciones:

La quimopapaína se ha empleado en el tratamiento de ciáticas lumbares inyectada directamente en los espacios intradiscales, ya que hidroliza los proteoglicanos que se acumulan en los discos intervertebrales y que son la causa del dolor.

Imágenes

CLAVE:

Página 3

Innovaciones BIBLIOGRAFIA

http:// www.grupopedia.com/ ciencia/medicina/que-esla-quimopapaina/

GRUPOPEDIA 2013

Se usa para tratar la hernia de disco. Se inyecta con una fina aguja entre las dos vértebras que colindan con el disco dañado o deslizado y esta sustancia actúa en solo treinta segundos. La técnica se llama quimionucleolisis y elimina la hernia discal sin cirugía, mediante un procedimiento muy poco invasivo.

Ficina Origen: Látex del género Ficus (20 variedades) Sustrato: Su actividad proteolítica se manifiesta al desnaturalizar sus proteínas sustrato mediante la ruptura de los enlaces disulfuro generados por aminoácidos sulforados (cisteína).

Fisina

ENZIMAS

ESTRUCTURA

DESCRIPCION La ficina es una enzima, una cisteinil proteinasa, aislada de látex de algunas especies y variedades de higueras e higos, siendo una de las proteasas vegetales más conocidas. Es un buen ejemplo de productos naturales cuyo estudio fue promovido por su empleo previo en medicina popular.

características 









Existen en forma cruda, purificada y cristalina Muy similar a papaína (enzima SH) Forma muy purificada: se obtiene diferentes fracciones para autodigestión Peso molecular: 25,000-26,000 Alta concentración de

la enzima: 1% en el hígado verde

hidrólisis 

Compuestos oxidativos como hipoclorito de sodio y agua oxigenada inactivan las enzimas en altas temperaturas



Fácil descomposición durante el secado solar



pH óptimo de 6.0-8.0 (estabilidad de 3.5-9.0) dependiendo del sustrato



Temperatura óptimo 40 -60°C (80°C se inactiva la enzima)

No necesitan la presencia de metales para su actividad



Actividad superior comparando con





Amplio rango de

Métodos de obtención 



Se obtiene del látex coagulado proveniente de cortes o incisiones practicados en los brotes de los tallos de la higuera Se puede purificar la ficina por precipitación con acetona o etanol, redisolución en agua, nueva precipitación con acetona y desecación al vacío; con un rendimiento de unos 11-12 g de polvo a partir de

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FISINA

Usos: 





En detergentes en formas no purificadas donde se utilizan secuestradores de calcio

combinar con otras enzimas como la Papaína o la bromelina para mejorar su desempeño

Industria de la piel: eliminan el pelo y suaviza la piel en pH alcalino La ficina se puede

Imágenes

Página 3

Innovaciones

Esta enzima también es utilizada BIBLIOGRAFIA

mazinger.sisib.uchile.cl/ repositorio lb/ ciencias_quimicas_y_far maceuticas/ schmidth02/ parte07/03.html

durante el tratamiento de las harinas para eliminar el gluten, proteína del trigo y otros cereales, para aplicaciones en las que se desea que no esté presente. Tal es

Quimica de los alimentos (Salvador Badui, 4ta edición)

el caso de las galletas de sal y barquillos,

así

como

para

desarrollar productos que van dirigidos

para

personas

Clave EC 3.4 .23 .1 : Pepsina A

PEPSINA Origen: Jugo gástrico de los animales y humanos en forma de proenzima Sustrato: Fermento segregado por las glándulas gástricas que es capaz de digerir sustancias albuminoideas.

Pepsina

ENZIMAS

ESTRUCTURA DESCRIPCION

La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago.

La pepsina es producida por la célula principal de las glándulas gástricas como una proenzima, el pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa principalmente sobre enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos. La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5.

características 



Proteasa acida : pH optimo 1.04.0 (máximo de 1,8) Es producida por un precursor pepsinogeno , conversión autoataliti-





ca en pH debajo de 5.0 Peso molecular de 30,00033,000 Especificidad sobre enlace con fenilalanina y tirosina , pero



hidroliza también con acido glutámico , cisteína y cistina Tiene actividad de esterasas.

Métodos de obtención

La pepsina empieza como un precursor inactivo, conocido como pepsinógeno. Para llevar a cabo la activación de pepsinógeno, el pH tiene que estar por debajo de 4,5. Esto conduce a una serie de cambios en la estructura del enlace, que finalmente resulta en la formación de la enzima pepsina.

Página 2

PEPSINA

Aplicaciones: 

Hidrolisis de las proteínas del musculo , colágeno y elastina puede sustituir a la papaína , menor estabilidad





térmica.

Ayuda a eliminar la grasa de las células adiposas Puede realizar la síntesis de plasteinas





En la producción de quesos En la alimentación animal.

Imágenes

CLAVE

Página 3

Innovaciones

Para escindir anticuerpos en "fragmentos funcionales

BIBLIOGRAFIA

de

unión

al

antí-

geno"(FAB) para la inveshttp://bueno-saber.com/ aficiones-juegos-y-juguetes/ ciencia-y-naturaleza/los-usosindustriales-de-la-pepsina.php

BS (BUENO SABER ) LOS USOS INDUSTRIALES DE LA PEPSINA

tigación biológica y médica y aplicaciones prácticas, en las que es preferible no utilizar los anticuerpos completos. Este tratamiento reduce la tendencia de anticuerpos para interactuar con las células inmunes y para participar en la unión no específica. De esta manera, los anticuerpos que se estudiarán más fácilmente.

Clave: EC 3.4 . 21.4

Tripsina Origen: Enzima digestiva de los animales y del humano producida por el páncreas.

Sustrato: Intestino delgado

Tripsina

ENZIMAS

ESTRUCTURA

DESCRIPCION La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión.

El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.

características 





Es un Serino proteasa Tripsinogeno: activación por entero peptidasa , tripsina y proteasa bacterianas, hidrolisis de un enlace peptídico con activación de calcio.

Tiene 233 aminoácidos : peso mole-



cular de 24,000 Muy estable en pH bajo de 6.0 (optimo 3.0) en pH alto se presenta destrucción auto catalítica



pH optimo de activación 7.0-9.0



Especificidad de hidrolisis. Actúa donde esta lisina y argi-

nina con el enlace por su grupo carboxilo con grupo amino del otro aminoácido.. 

Es estable a ligeras oxidaciones y no necesita compuestos reductores para su actividad.

Métodos de obtención A partir de tejido pancreático porción o bovino.

El método de obtención comprende i) una etapa de extracción y purificación parcial, ii) una etapa de purificación adicional

Página 2

T R I PS I N A

Aplicaciones: 

Son utilizadas durante procesos inflamatorios en tejidos blandos localizados como edemas y tumores de origen traumático (no neoplásico), hematomas, flebitis, entre





otros. Útil también en inflamaciones de origen infecciosos.

También es utilizada en el tratamiento de la insuficiencia pancrática exocrina, en-



fermedad de algunas razas caninas entre ellas, el Pastor Alemán.

Rompe los enlaces peptídicos del extremo Cterminal de los aminoácidos lisina y arginina.

Imágenes

CLAVE:

Página 3

Innovaciones

En tejidos necróticos posee accioBIBLIOGRAFIA

nes importantes que eliminan las células muertas. - Indicada en ci-

http:// www.terapeuticaveterinari a.com/aines/tripsinaquimotripsina?format=pdf

rugías con el fin de evitar adherencias, fibrosis de tejidos y cicatrización queloide. - Coadyuvante

TERAPEUTICA VETERINARIA 2011

en procesos de mastitis bovina. Se han

observado

efectos

anti-

inflamatorios en glándulas mamarias tumefactas (mastitis clínicas).

La alfa-quimotripsina funciona en estos casos debido a un proceso fibrinolítico que aún no está del todo aclarado.

CLAVE EC. 3. 4. 21. 1.

Quimiotripsina Origen: Enzima digestiva de los animales y humano producida por el páncreas.

Sustrato:

Quimiotripsina

ENZIMAS

Endopeptidasa de serina

ESTRUCTURA

DESCRIPCION La enzima quimotripsina también corta la cadena de proteínas, pero en diferentes partes que la tripsina. La quimotripsina hace su corte a lo largo de la cadena de proteína en las posiciones donde hay aminoácidos muy grandes como la fenilalanina, la tirosina y el triptófano. Por lo demás, es muy similar a la tripsina.

características  





Serino-proteasa Quimiotripsinóge no Temperatura optima hasta 50° C Es estable en pH ácido pero en contraste con la





tripsina su actividad llega hasta el pH neutro pH óptimo para hidrólisis de proteína 7.0-9.0 Especificidad sobre aminoácidos, como anillos



aromáticos pero puede atacar a los péptidos con aminoácidos con cadena hidrofóbica Estable en condiciones ligeramente de oxidación y no

Métodos de obtención 



La quimiotripsina y la tripsina, ambas pretinas, tienen carácter hidrofóbico, por lo que se estudió la posibilidad de realizar su purificación Un método de obtención de quimiotripsina de tejido pancreático animal

Página 2

Q U I M I O T R I PS I N A

Usos: 





Alimentación humana y animal Producción de peptonas Síntesis de plasteínas

Imágenes

CLAVE

Página 3

Innovaciones

En BIBLIOGRAFIA

www.ehowenespanol.com/ son-tripsina-quimotripsina -sobre_174068/ Uso édico de la t ipsi a y la ui ot ipsi a 2009

algunos

producción

individuos,

de

estas

la

enzimas

digestivas es insuficiente, lo que resulta en la incapacidad para completar la digestión de los alimentos. Esto puede generar dolor

abdominal,

indigestión,

flatulencia y malnutrición. Esta enfermedad se puede tratar con suplementos

de

tripsina

y

Clave: EC 3.4 .23 .15

Renina Origen: Jugo gástrico de los animales jóvenes y humanos en forma de prorenina.

Sustrato:

Renina

ENZIMAS

Es una alfa-globulina plasmática , sintetizada en el hígado el producto de esta acción enzimática es la anglotesina.

ESTRUCTURA DESCRIPCION También llamada angiotensinogenasa, activa el sistema renina angiotensina aldosterona al catalizar la hidrólisis de la molécula de angiotensinógeno (producida por el hígado) produciendo angiotensina I. La rotura se produce en un aminoácido leucina específico

Características    

Activación por la separación de un péptido de 5,000.

Activación por pH acido y sal (autoactivación) Actividad de esterasa.

Actividad de proteasa: Hidrolisis en el enlaces de la Kappa caseína , entre fenilalanina 108 y metionina 109 de esta glicoproteína que estabiliza la micela de la leche , después con presencia de calcio en temperaturas mayores a 20°C ocurre la precipitación.

Métodos de obtención Mucor pusilus: Produce una renina que no tiene carbohidratos, peso molecular 30,000 estables a Ph 3.0-6.0, Tambien tiene lipasa y proteasa extracelulares que son ideseables que se eliminan por tratamiento térmico y absorción selectiva.

Mucor Miehei: Produce renina, contiene 6% de carbohidratos, peso molecular 38,000 estabilidad hasta 60°C dependiendo del calcio.

Página 2

R E NI N A

Aplicaciones: 





Se utiliza para coagular la leche para formar diversos productos lácteos, tales como queso Determina la coagulación de la leche en presencia de sales de calcio , para la formación de la “cuajada” en la elaboración de queso

Imágenes

CLAVE:

Página 3

Innovaciones BIBLIOGRAFIA

http:// mazinger.sisib.uchile.cl/ repositorio/lb/ ciencias_quimicas_y_ 2f armaceuticas/schmidth02/ parte07/04.html

Mazinger .sisib . Uchile 03/05/2014

La renina actúa sobre la fracción kappa-caseína de la leche con liberación de varios péptidos.

Al realizar su acción proteolítica, se destruye el efecto de coloide protector de la micela de caseína, causando su floculación. Acidez, tiempo y temperatura en este proceso influyen significativamente en las características posteriores del queso resultante .

ENZIMAS EC. 3.4.21

Origen: Bacillus Subtilis, Licheniformis.

Serino-proteasas

ENZIMAS

Sustrato: Polipeptiidico al sitio de unión de una enzima proteolítica.

ESTRUCTURA

DESCRIPCION Este grupo de enzimas proteasas se caracteriza por tener un residuo serina muy reactivo en su sitio activo. Todas ellas son endoproteasas y además del residuo serina, también intervienen un residuo histidina y un residuo ácido aspártico en el proceso catalítico, formando la llamada triada catalítica .

Características 









Endopeptidasa con baja especificidad.

Alta estabilidad a pH 9.0—11.00. pH óptimo de actividad 5.0—11.0.

Peso molecular 25,000—30,000 Temperatura optima 50°C.



Inestabilidad a temperaturas mayores de 70°C.

Métodos de obtención

Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son:  Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina)  Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principa de enzimas de cereales. Las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas) tales como la papaína y la bromelina se obtienen de la papaya y del ananá, respectivamente.  Microbianas:principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se desarrollan en la industria de la fermentación.

Página 2

SERINO-PROTEASAS

Usos 





Mejoradoras de pan.

Reactivan el sistema nervioso.

Contribuye a la formación de sinapsis.

Imágenes

ENZIMAS

Página 3

Innovaciones

Las serino proteasas y su función BIBLIOGRAFIA

http://www.uclm.edu/ profesorado/jjordan/ pdf/review/13.pdf REVISIONES EN NEUROCIENCIA. EDITOR: J.V. SÁNCHEZ-ANDRÉS 2009

en los procesos de situaciones neuropatológicas: como la enfer-

medad de Alzheimer, procesos que rodean a la isquemia o en traumatismos craneoencefálicos.

Innovaciones en cáncer de: pulBIBLIOGRAFIA

https:// books.google.com.mx/ books? id=uL2ROFbshOsC&pg INNOVACIONES EN CANCER 2012

món, vejiga, estómago, cérvix, riñón, cerebro, colon y ovario. Esta enzima contribuye el sistema acti-

vadores

de

plasminogeno/

plasmina participan en la invasión tumoral.

Clave: EC 3.4.23

PROTEASAS ACIDAS

Proteasas Acidas

ENZIMAS

Origen: Bacteriano y principalmente fúngico Sustrato: Lípidos emulsificantes

ESTRUCTURA DESCRIPCION

La proteasa fúngica es una mezcla de enzima s procedente del hongo Aspergillus oryzae (hongo usado en la cocina japonesa).

Actúa principalmente en el gluten de la harina.

características 

Es una enzima derivada del Aspergillus Niger con 1100 MCU/mg, se encuentra compuesta de

proteasas principalmente ácidoestables, estas posee un rango óptimo de pH en un intervalo de



2.5 a 4.5.

Esta proteasa se inactivada a temperaturas aproximadas a los 65 °C.

Métodos de obtención

Dentro de las proteasas ácidas que han sido aisladas y caracterizadas de las vísceras de animales marinos .

Página 2

P R O T E A S A S A CI DA S

Aplicaciones: 









Hongo usado es la cocina japonesa Industria del aceite Fármacos Agroquímicos Componentes aromáticos

Imágenes

CLAVE:

Página 3

Innovaciones BIBLIOGRAFIA

Fermenta soja para producir miso y salsa de soja. Se

http://tesis.uson.mx/ digital/tesis/ docs/18430/ Antecedentes.pdf

ENZIMAS PROTEASAS (Klomklao, 2006 )

usa para preparar el arroz para la fermentaci贸n, para el sake y para shochu.

ENZIMAS EC. 3. 1. 1. 3

Origen: Animales (pancreas , leche) germinados de plantas (cereales y oleaginosas).

Lipasas

ENZIMAS

Sustrato: Tiene en su centro activo un grupo carboxilo, generalmente de un residuo de aspartato.

ESTRUCTURA DESCRIPCION Hidrolasa que actĂşa sobre tri, di o monoglicĂŠridos eliminando el acido graso libre en la interfase aceite-agua.

Características 



pH óptimo 8.0— 9.0 con frecuencia pero puede actuar a pH ligeramente ácido dependiendo del sustrato, sales y de los emulsificantes.

Temperatura óptima 30—40°C, mantiene actividad debajo de 0°C.









Metales pesados inhiben su actividad.

Calcio es estimulador mediante la neutralización de ácidos grasos.

Sales de ácidos biliares emulsifican la grasa.

La emulsión es





necesaria para actividad, especialmente de los ácidos grasos de cadena larga.

Muy baja especificidad sobre el sustrato.

Modo de actividad sobre el glicerido .

Métodos de obtención 

a) Vegetal: se elabora a partir de soya, ricino y frutas cítricas; del germen de trigo se extrae la alfa-amilasa.

Página 2

L I PA S A S

Usos 





Sirve para mantener las enzimas pancreáticas a niveles óptimos conforme envejecemos.

Puede mejorar los síntomas de la enfermedad Celíaca.

Puede mejorar síntomas comu-







nes de la indigestión.

Puede mejorar el estado nutricional general de quienes padecen fibrosis quística.

Apoya la función inmunológica.

Mejora la absor-



ción de vitaminas y minerales de los alimentos que comemos.

Apoya la digestión de grasas y el control del peso.

Imágenes

ENZIMAS

Página 3

Innovaciones

Dise帽an un nuevo biocombustible BIBLIOGRAFIA

m谩s ecol贸gico usando una lipasa

http:// www.agenciasinc.es/ Noticias/Disenan-unnuevo-biocombustible-

empleada en la fabricaci贸n de pan

LA CIENCIA ES NOTICIA 15 DE JULIO 2011

Clave: Sin clave

Enzimas Pecticas Origen:

ESTRUCTURA

Del hongo Aspergillus kawachii

Enzimas Pecticas

ENZIMAS

Sustrato: Son productos agrícolas como soya arroz , maíz , o subproductos agroindustriales como salvado de trigo y gabazo.

DESCRIPCION

Son las enzimas que hidrolizan el acido pectico (polímero del acido glucorónico grupo carboxilo libre) y acido pectinico (contiene esteres metílicos del ácido péptico.

características 



Son las enzimas que actuaban sobre el HG recientemente se han descubierto va-



rias enzimas que actúan sobre el RG Participan en la patogénesis y en procesos de co-



lonización Enzimas degradadoras de la pared celular

Métodos de obtención

Se obtiene mediante microorganismos como hongos Aspergillus provenientes del heno y compostaje .

Página 2

ENZIMAS PECTICAS

Aplicaciones: 

En forma cruda como preparados mixtos con celulasa y hemicelulasa durante la maceración de frutas para aumentar el rendimiento del jugo , producto mas estable y de



alta concentración .

Producción de gelatinas: se desmetila el acido pectinico , se requiere cantidad de azúcar y la gelificacion ocurre mas rápidamente , se





utiliza para yogurt y mayonesa.

Clarificación de jugos : enzimas galacturonasa con hemicelulasa .

Producción de aceites esenciales de cascaras de frutas tropicales .

Imágenes

CLAVE:

Página 3

Innovaciones

La maceración con ayuda de enzimas pécticas permite desgregar los tejidos ve-

BIBLIOGRAFIA

getales (frutas y verduras), proporcionando suspensiones de células sueltas y agru-

http:// www.cervantesvirtual .com/obra/ degradacionenzimatica-ycaracteristicasfisicas-y-quimicas-de -la-pectina-delbagazo-demelocoton--0/

gados celulares .

Este método presenta ventajas sobre la disgregación termo-mecánica, ya que conserva intactos el flavor, los pigmentos y los compuestos activos celulares. Estos tratamientos son de interés en la produc-

Degradación enzimática y ción de néctares de frutas, así como en la características físicas y elaboración de purés vegetales (de patata químicas de la pectina del bagazo de melocotón y zanahoria, entre otros) y de alimentos

infantiles, en general. Si se emplean preparaciones de pectinasas suplementadas Nota: para leer el documento será necesario descargar el PDF .

con celulasas, se puede conseguir la total licuación de los frutos o verduras.

ENZIMAS EC. 3. 2. 1. 2

Origen: Semillas germinadas(malta) y microbianas: Bacillus Megaterium, polymyxa, pseudomonas, streptomyces.

Beta-amilasa

ENZIMAS

Sustrato: Rompen enlaces 1,4 alfa glucosidicos en los polisacáridos.

ESTRUCTURA DESCRIPCION Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompieruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta.

Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular.

Características  









Exoenzima.

Especificidad solo hidroliza enlace alfa 1.4 glucosídico.

Peso molecular 152,000 pH 5.0—7.9 dependiendo del origen.

SH centro activo de fácil oxidación.

No requiere la presencia de calcio.



Alta competencia con alfa amilasa de origen fúngico.

Métodos de obtención 



Estas enzimas están presentes en gran número de bacterias Gram positivas formadoras de esporas .

Algunos microorganismos productores son: Bacillus polymyxa, B. cereus, Streptomyces sp. y Rhizopus japonicus.

Página 2

BETA-AMILASA

Usos 

Industria cervercera.



Industria alcoholera.



Jarabe de maltosa.

Imágenes

ENZIMAS

Página 3

Innovaciones

Argentina: Empresas privadas, exBIBLIOGRAFIA

tranjeras y nacionales están anun-

http://www.innovauy.info/docs/ presentaciones/20111 012/SergioSerna.pdf

ciando maíz genéticamente adap-

MODIFICACIONES GENÉTICAS DE ARGENTINA 2012

tado para la producción de aceite destinado al etanol

CLAVE EC. 3. 2. 1. 3.

Glucoamilasa o Amiloglucosidasa Origen: Aspergillus, Rhizopus y Endomyces Sustrato:

Glucoamilasa

ENZIMAS

Hidroliza los enlaces 1,4 y 1,6 del lmidón (tanto amilosa como amilopectina) desde los extremos no reductores de las cadenas con separación de unidades sucesivas de glucosa

ESTRUCTURA DESCRIPCION

La glucoamilasa es una enzima hidrolítica del grupo de las amilasas, también conocida como amiloglucosidasa, su nombre sistemático es 1,4-alfa-D-glucano glucohidrolasa

Características   



Exoenzima pH 4.5-5.0 Temperatura óptima 55-60° C Glicoproteína (13-18% de glucosa)







Peso Molecular (60 -100,000 Realiza la hidrólisis del almidón crudo Especificidad 1.4D, baja especificidad





actividad sobre 1.6 y 1.3 Factible combinación con pululansa Formas inmovilizadas

Métodos de obtención 



La mezcla de amilasas se separó del caldo de fermentación por precipitación con sulfato de amonio (55-75*Vo saturación) La enzima se aplicó a una columna de anfolitos transportadores (110 mL) con un rango de pH de 2,5 a 5,0. Se pasó una corriente de 600 V a 4°C por 40 horas.

Página 2

GLUCOAMILASA

Usos 



Hidrólisis del almidón predigerido con alfa amilasa para obtener jarabe glucosado En forma inmovilizada





para hidrolizar los productos de la producción de jarabe fructosado Industria juguera Industria cervecera



Industria alcoholera

Imágenes

CLAVE

Página 3

Innovaciones

Síndrome del intestino irritable BIBLIOGRAFIA

http:// www.bdigital.unal.edu.c o/19303/1/1526946356-1-PB.pdf PRODUCCIÓN, PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN PARCIAL DE UNA GLUCOAMILASA 2010

Se ha comprobado que cuando esta enzima se combina con otras enzimas contribuye a disminuir los efectos negativos del síndrome del intestino irritable.

Trastorno

digestivo

y

problemas

gastrointestinales En otro ensayo a doble ciego y controlado con placebo que se realizó en humanos se descubrió que las enzimas que contienen glucoamilasa ayudaron a disminuir los trastornos digestivos en un grupo de pacientes hospitalarios que tenían problemas gastrointestinales, después de un periodo de 8

ENZIMAS EC. 3. 2. 1. 68

Origen: Levaduras: Klyveromyces pneumoniae.

Pululanasa

ENZIMAS

Sustrato: Hidroliza los enlaces alfa 1,6 de la maltotriosa (pululano).

ESTRUCTURA

DESCRIPCION La pululanasa es una enzima desramificante que actúa sobre los enlaces α-1,6 de la amilopeptina liberando como único producto la maltosa.

Características 





 

Exoenzimas alfa glicosídico 1.6 Hidrolisis sobre alfa glicosídico 1.3 Hidrólisis de pululan polisacárido de hongos con enlaces 1.6 alfa glicosídico pH 6.5—6.8 Temperatura ópti-

ma solo 50°C.

Métodos de obtención 

Hay pululanasas regulares y termoestables obtenidas de Klebsiella aerogens o Bacillus acidopullylyticus o del hongo Trichoderma.

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PULULANASA

Usos 



En la industria cervecera , la pululanasa puede ser usada también para mejorar el contenido dedextrinas en la producción de cerveza seca. es usada también para mejorar el

contenido de glucosa y acorar el tiempo de sacarificación en la producción de glutamato monosodico.

Ventajas del empleo de la enzima:  Permite que el proceso de hidrólisis de almidón (amilopeptina) Desventajas del empleo de la enzima:  Actividad de bajas temperaturas.

Imágenes

ENZIMAS

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Innovaciones

Utilizadas para mejorar la sacariBIBLIOGRAFIA

http:// www.smbb.com.mx/ revista/ Revista_1999_3/ Enzima pululanasa, liberaci贸n de glucosa 2010

ficaci贸n, elevando el rendimiento de la liberaci贸n de glucosa.

CLAVE EC. 2. 4. 1. 19

Ciclodextrina Origen:

Bacillus Macerans, Bacillus, Stearothermophilus, Bacillus Megaterium.

Ciclodextrina

ENZIMAS

ESTRUCTURA

DESCRIPCION Las ciclodextrinas son una familia de oligosacáridos cíclicos naturales, constituidos por 6, 7, u 8 unidades de glucopiranosa unidas por enlaces glicosídicos que se denominan α-, β- y γciclodextrina, respectivamente.

Características 



Enzima extracelular Realiza síntesis de ciclodextrinas del almidón con 6,7 u 8 unidades conocidas como alfa, beta

y gama ciclodextrinas que no son reductoras.

Métodos de obtención 

Las ciclodextrinas se obtienen a partir de la degradación del almidón.

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C I C LO D E XT R I N A

Usos 



Su estructura (el interior del anillo posee características algunos componentes (sabor, olor) con control de la separación) Permite eliminar compuestos no



deseables del jarabe HFCS Disminuye el color café del jugo de manzana secuestrando los fenoles

Imágenes

CLAVE

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Innovaciones

Las BIBLIOGRAFIA

http:// www.latamjpharm.org/ trabajos/27/4/ LAJOP_27_4_3_1_TUU Latin American Journal of Pharmacy 2009

ciclodextrinas

(CDs)

son

oligosacáridos cíclicos solubles en agua que tienen la capacidad de formar complejos de inclusión con las moléculas

no polares reversibles , lo que aumenta de forma exponencial su solubilidad acuosa.

La capacidad de encapsular fármacos proporciona un aumento significativo en la biodisponibilidad y la estabilidad de muchas

formas

farmacéuticas

comercializadas en la actualidad , al mismo

tiempo

posibilidades

de

que

las

nuevas

uso

están

siendo

investigados , como su aplicación en terapia génica o en la lucha contra el VIH .

Clave: EC . 3 . 2 . 1 . 10

Sacarasa Origen: Saccharomyces y Aspergillus , se obtiene por hidrolisis a altas temperaturas o por acción de resinas sinfónicas.

Sustrato: Sacarasa invertasa

Sacarasa

ENZIMAS

ESTRUCTURA

DESCRIPCION La sacarasa es la enzima que cataliza la hidrolisis de la sacarosa , el disacárido que todos conocemos como azúcar común , para obtener dos componentes , la glucosa y la fructosa.

Características 

pH optimo de 4.0 a 4.5



Temperatura optima de 55– 70 ° C, la mejor estabilidad la presentan los preparados crudos que los purificados.



La alta concentración de azúcar estabiliza la enzima pe-

ro disminuye la velocidad de reacción. 

Inhibición con metales pesados Ag actuando sobre la histidina



Permite aumentar la dulzura un 10 y 20 %



Humectante difícil cristalización.



Facilita la fermentación de las masas por levaduras.



Menos cristalización a bajas temperaturas.



Retiene mayor humedad.

Métodos de obtención 

Se obtienen principalmente de cultivos de levaduras.

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S A CA R A S A

Usos

Se utiliza en la industria alimentaria para producir el jarabe de azúcar invertido.

Imágenes

CLAVE:

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Innovaciones

En la industria alimentaria princiBIBLIOGRAFIA

https:// curiosoando.com/ invertasa-en-laindustria-alimentaria

palmente en productos de bollería como panadería y pastelería ya que da mas dulzor a estos productos y alarga su vida útil al no cristalizar tan fácilmente y mantener-

INVERTASA EN LA INDUSTRIA– ALIMENTARIA 24/02/2016

los tiernos por mas tiempo por la mayor tiempo.

También se utiliza en la fabricación de sucedáneos de miel.

CLAVE:

EC. 3 . 2 .1. 23

Lactasa Origen: Enzima de saccharomyces Lactis , Aspergillus Niger ,Oryzae.

Sustrato:

Lactasa

ENZIMAS

Hidroliza la lactosa en glucosa y galactosa.

Rompe los disacáridos en monosacáridos que los forman

ESTRUCTURA DESCRIPCION

La lactasa es principalmente una enzima digestiva producida por células especializadas que cubren la pared del intestino delgado, de acuerdo a Genetics Home Reference. Estas células absorben nutrientes dentro del tracto digestivo.

El gen encargado de dirigir la producción de lactasa se denomina gen LCT y está ubicado en el cromosoma número 21. Cualquier daño que sufra este gen puede conllevar a una producción o funcionamiento incorrecto de la lactasa.

características 



Su acción: hidroliza la lactosa (disacárido) en sus componentes (glucosa y galactosa) Propiedades funcionales muy superiores a las de lal lactosa





Aumenta el poder edulcorante del producto hidrolizado hisomerizando la glucosa obtenida de fructosa mediante la glucosa isomerasa De este modo se evita la adición de



azúcar durante la producción Su poder edulcorante es 5 veces menor aproximadamente que el de la sacarosa

Métodos de obtención Con ayuda de bacterias , levaduras y mohos Es una enzima producida en el intestino delgado y que se sintetiza durante la infancia de todos los mamíferos.

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LACTASA

Aplicaciones: 



Su acción es imprescindible en el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus componentes glucosa y galactosa.

Industria láctea para descomponer lactosa

Imágenes

CLAVE:

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Innovaciones

La hidrólisis de la lactosa por lactasa provoca modificaciones en las carac-

BIBLIOGRAFIA

terísticas físicas y químicas como las siguientes:

http://www.revistafi.com/ materias/443.pdf



Poder edulcorante: la mezcla de glucosa y galactosa es de 2 a 3 ve-

LACTASA EN LA INDUSTRIA LACTEA 2015

ces más dulce que la lactosa 

Digestibilidad: la mayoría de los individuos no consigue digerir la lactosa. En cambio, la glucosa y la galactosa se digieren más fácilmente, inclusive en personas intolerantes a este azúcar.



Viscosidad: la glucosa y la galactosa presentan una viscosidad baja, lo cual permite una alta concentración de sólidos sin que se produzca cristalización.

ENZIMAS

Isomerasa de glucosa

ENZIMAS

Origen: Enzima intracelular de Bacillus coagulans, streptomyces, actinoplanes, corynobacterium arthrobacter.

Sustrato: Cataliza la reacci贸n reversible de glucosa-6 -fosfato.

ESTRUCTURA DESCRIPCION Cataliza la conversi贸n de glucosa a fructosa y por lo tanto son fundamentales para producir jarabes fructosados.

Características 





Realiza la isomerización de glucosa a fructosa. pH óptimo por debajo de 7.0 lo cual asegura la producción de pequeña cantidad de compuestos coloreados con fructosa.

Temperatura óptima 55—60°C.







Alta necesidad de magnesio que compite con calcio.

Alta estabilidad de la enzima purificada.

Realiza la reacción de equilibrio (55% de fructosa y 45 % de glucosa).



Producción en forma inmovilizada.

Métodos de obtención 

Es producida intracelularmente por ciertas especies de microorganismos.

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ISOMERASA DE GLUCOSA

Usos 

Producción de jarabe con alto contenido de fructosa.

Ventajas del empleo de la enzima:  El jarabe obtenido es no cristalizable.  Se produce poco subproducto.  Posibilidad del uso de bacterias inmovilizadas.

Desventajas del empleo de la enzima:  La enzima es intracelular  La necesidad del cambio del calcio por magnesio.  Necesidad del empleo de columnas con selectividad de absorción.

Imágenes

ENZIMAS

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Innovaciones

Transformaci贸n de la glucosa meBIBLIOGRAFIA

diante la glucosa-isomerasa para

http:// bibliotecadigital.ilce.ed u.mx/sites/ciencia/ volumen3/

lograr jarabes de alto poder edul-

TRANSFORMACIONES, ISOMERASA DE GLUCOSA 2010.

corante a partir de almid贸n de ma铆z o de papa.

ENZIMAS EC. 3. 2. 1. 4

Origen: Complejo de enzimas del hongo Tricodema Reesei y hongo Sporotrichum Pulverulentum.

Sustrato: Actua rompiendo los enlaces glucosidicos tipo beta 1, 4 de la celulosa transformándola en glucosa libre.

Celulasa

ENZIMAS

ESTRUCTURA DESCRIPCION La celulasa es una número CAS 9012-54-8 compleja especializada en descomponer celulosa, transformándola en múltiples monómeros de glucosa.

La celulasa es producida de forma natural por diferentes hongos simbióticos, protozoos y bacterias que tienen la capacidad de catalizar la celulolisis (descomposición de celulosa).

Características Se conocen tres grupos de enzimas celulasas.  Cinco tipos de enzima 1,4 betaendonucleasa (endoenzima).  1,4 betaexonucleasa elimina celobiosa o glucosa del lado no reducido.







Dos enzimas 1,4 beta-glucosidasa actúan sobre celobiosa o celodextrina para producir glucosa Temperatura óptima de 35—60°C, muy estables en temperaturas altas. pH óptimo de

4.5—6.5 dependiendo del sustrato.

Métodos de obtención 

Es obtenido con leves diferencias químicas por los integrantes del reino de los Hongos y el de las Bacterias. Los cuales son los mayores descomponedores del planeta.

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CELULASA

Usos 

 



Mucor pusilus y meihei—reninavvactividad 300 veces mas alto que renina animal.

Asperguillus.

Industria panadera Corto tiempo de





mezclado.

Alimentación humana y animal.

Hidróisis de la soya

Desventajas del empleo de la enzima:  Muy limitada por el bajo costo de las materias convencionales.  Es necesario realizar un pretratamiento.  Alto costo de la enzima.

Imágenes

ENZIMAS

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Innovaciones

Screening de actividad celulasa en BIBLIOGRAFIA

file:///C:/Users/ Aicangi%20Valencia% 20Est/Downloads/ OTRI_UPO_screeningBIBLIOTECASMETAGENÓMICAS 2016

bibliotecas metagenómicas .

La construcción de bibliotecas me-

tagenómicas que almacenan el ADN de bacterias presentes en un ambiente

determinado,

permite

analizar el genoma sin necesidad de recurrir a su cultivo, en ocasiones muy complejo.