MACROMOLÉCULAS ORGÁNCIAS
PROTEÍNAS O PRÓTIDOS
Blgo. Alex Morillos García
I. DEFINICIÓN: • Son compuestos cuaternarios formados por C,H,O,N. Algunas pueden contener S, P, Fe, Mg, etc. • Son macromoléculas cuyas unidades monoméricas son moléculas simples denominadas aminoácidos.
II. CARACTERÍSTICAS 1. Poseen elevado peso molecular. • Su límite inferior es de 10, 000 Dalton. La oxihemoglobina tiene un peso molecular de 68,000 Da y su fórmula es: C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
2. Difunden lentamente debido su elevado peso molecular.
3. La mayorĂa son solubles en agua, otras son insolubles formando soluciones coloidales.
4. No dializan a través de membranas semipermeables. Agua, sales, nutrientes
sangre Células proteinas
proteínas Misma composición que el plasma (menos las proteínas)
5. Tienen un alto grado de especificidad: las proteínas suelen ser específicas de cada organismo . • Las proteínas poseen casi infinitas variaciones estructurales.
• 6. Se pueden desnaturalizar por acción del calor, alcohol, pH u otras sustancias.
• 7. Son anfóteros: disociándose como ácidos o bases según el pH del medio.
III. FUNCIONES 1. CATALÍTICA • Muchas proteínas son enzimas, es decir catalizan reacciones químicas.
2. ESTRUCTURAL • Forman estructuras protectoras externas. • A nivel tisular: – Queratina (uñas, piel, pelo, lana, plumas, picos, caparazones) – Colágeno (tejido conjuntivo, cartílago)
• A nivel celular y molecular: – Lipoproteínas (membrana celular) – Dineína y tubulina (Cilios y flagelos) – Histonas y protaminas (empaquetamiento del ADN en los cromosomas). – Algunas proteínas forman poros en la membrana celular que dejan pasar selectivamente a ciertas sustancias .
3. TRANSPORTE • Existen proteínas específicas que transportan determinados elementos. Transportan O2: • Hemoglobina en la sangre. • Mioglobina en el músculo. • Hemocianina en la hemolinfa de crustáceos y moluscos.
– Transportan Fe • Transferrina
– Transportan Cu • Ceruloplasmina
– Transportan lípidos • Lipoproteínas: LDL y HDL
Cu
4. RESERVA: • Algunas proteínas almacenan sustancias – Ferritina, almacena Fe – Caseína, suministra P
5. INMUNOLÓGICA • A) Reconocimiento celular. Las células de defensas reconocen “sustancias extrañas” basándose en las glucoproteínas de su superficie celular.
• B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas células reaccionan ante la presencia de células o moléculas extrañas sintetizando proteínas de defensa, como las globulinas o anticuerpos.
6. CONTRÁCTIL • La interacción actina-miosina provocan la contracción muscular. • Además cumplen esta función la troponina y la tropomiosina.
7. REGULADORA • Muchas hormonas son proteínas o péptidos que regulan funciones biológicas. – Insulina: metabolismo de la glucosa – Prolactina: formación de leche – Oxitocina: contracción uterina
8. ENERGÉTICA • Las proteínas son la tercera alternativa, después de los glúcidos y lípidos que el organismo emplea para obtener energía. La oxidación de 1 g. de proteína produce
4,1 Kcal.
9. MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA Y HEMOSTASIA.
• Proteínas especiales mantienen constante el volumen sanguíneo. A) Ejercen presión oncótica o coloidosmótica: albumina. “EFECTO DONNAN”
10. AMORTIGUADORA • Son sustancias buffers o “tampones”, debido a que pueden neutralizar ácidos y bases, regulando el pH sanguíneo.
-
-
AMINOÁCIDOS • Son ácidos orgánicos que poseen un radical amino y carboxilo. • Pueden ser α, β, γ, ..aminoácidos de acuerdo a si el grupo amino se une al C 1,2,3 … a partir de COOH.
R
O
H - C - C - OH H
R
Grupo ácido (grupo carboxilo)
O
H - C - C - OH NH2 grupo amino (grupo básico)
Acido orgánico
Alfa (
) aminoácido
UN AMINOÁCIDO
A) Propiedades de los aminoácidos • 1. Son sólidos, cristalinos, incoloros, no volátiles, solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares. • 2. Presentan actividad óptica (excepto la glicina) ya que poseen carbonos asimétricos.
Los aminoácidos pueden adoptar configuración D (grupo amino a la derecha) o L (grupo amino a la izquierda)
COO¯ H
C
+NH 3
CH3 D-Alanina
COO¯ +NH 3
C
H
CH3 L-Alanina
• 3. Comportamiento quĂmico: en disoluciones acuosas pueden ionizare doblemente formado iones dipolares llamados: zwiteriones.
+
Aminoácido simple (neutro)
Ión dipolar o zwiteríon
•Los iones dipolares son sustancias anfotéricas; pueden donar o recibir protones. Por tanto , son capaces de comportarse como ácidos o bases.
B) Clasificación de los aminoácidos • Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, pero solo unos 20 forman parte de las proteínas . Se clasifican en dos grupos: • A. ESENCIALES : Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo, por lo que se deben ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en el niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en el adulto . • B. NO ESENCIALES : Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.
ESENCIALES Valina Leucina Treonina Triptรณfano Metionina Isoleucina Fenilalanina Lisina Histidina * Arginina*
NO ESENCIALES Alanina Ac. aspรกrtico Ac. glutรกmico Asparragina Cisteina Glicina Glutamina Tirosina Prolina Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
Enlace peptídico • Enlace que une dos aminoácidos de forma covalente. • Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a través de sus radicales carboxilo (COOH) y amino (NH2).
R
R
R
R
OH - COOH + OH - COOH
CH - CONH - CH - COOH + H O 2
NH 2
NH 2
Aminoácido
HNH Aminoácido
enlace peptídico Dipéptido
Principales péptidos Nombre Carnosina Glutatión Endorfinas Angiotensina II Bradikinina Ocitocina Vasopresina Gramicidina Gastrina Insulina
N°de Aa 2 3 5 8 9 9 9 10 17 51
Importancia Biológica Regula en pH intramuscular Coenzima de varias enzimas Analgésico endógeno Hipertensor arterial Potente hipertensor Causa contracción del útero Hormona antidiurética Antibiótico Estimula secreción de HCl Hormona pancreática.
IV. ESTRUCTURA PROTEICA • Las proteínas están formadas por cadenas polipeptídicas. Según como se dispongan en el espacio pueden tener estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
A. ESTRUCTURA PRIMARIA • Determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídicas, es decir informa sobre cuantos aminoácidos hay de cada clase y en que orden se encuentran. • Es determinada genéticamente. • Enlace implicado: PEPTÍDICO
B. ESTRUCTURA SECUNDARIA • Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el espacio. • Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre aminoácidos cercanos. • Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.
• 1. Hélice α: La cadena polipeptídica toma una disposición helicoidal. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre el NH2 de un aminoácido y el COOH de otro, distante de él tres aminoácidos.
ALFA HÉLICE
• 2. Hoja plegada β: Los puentes de hidrógeno se forman entre los aminoácidos cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas.
Puentes de hidrógeno
• 3. Al azar (γ): Los segmentos de la cadena se disponen sin adoptar forma definida.
C. ESTRUCTURA TERCIARIA • Informa sobre la forma que adopta en el espacio la proteína completa (forma como la cadena polipeptídica se dobla y enrolla entre sí).
• ENLACES IMPLICADOS: – Débiles (no covalentes): • • • • • •
Fuerzas electrostáticas Fuerzas hidrofóbicas, Puentes de hidrógeno Atracciones polares Puentes salinos Fuerzas de Van der Waals
– Fuertes (covalentes) • Puentes disulfuro
Estructura terciaria de una proteĂna
• La actividad enzimática y la antigenicidad dependen de la estructura terciaria. • Conformaciones más frecuentes: globulares y filamentosas.
GLOBULAR • Forma esférica • Soluble en agua • Diversas funciones – Ejm: albúmina
FILAMENTOSA • Forma alargada • Insoluble en agua • Función estructural – Ejm: colágeno
D. ESTRUCTURA CUATERNARIA • Informa sobre las relaciones espaciales entre las cadenas polipeptídicas. • No la poseen todas las proteínas. Se observa en las proteínas formadas por 2 ó más cadenas polipeptídicas.
• Enlaces implicados – Fuerzas hidrofóbicas – Fuerzas electrostáticas – Enlaces no covalentes
• Las proteínas con estructura cuaternarias son llamadas OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus componentes de estructura terciaria se denominan PROTÓMEROS.
Los cuatro niveles de estructura proteica
RESUMEN:
DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA • Es la alteración de las características biológicas de una proteína debido a cambios de el medio: pH, temperatura , iones, presión, electricidad, detergentes, metales pesados, etc. que alteran su estructura cuaternaria, terciaria y secundaria pero no la primaria. • Al desnaturalizarse una proteína pierde su actividad biológica.
Con actividad enzimática
DESNATURALIZACIÓN
RENATURALIZACIÓN
GRUPOS PROSTÉTICOS • Muchas proteínas contienen unidades orgánicas o inorgánicas que son parte integrante de la molécula ,pero que no son aminoácidos: GRUPOS PROSTÉTICOS, propios de una proteína conjugada . • Los grupos prostéticos pueden ser iónes metálicos como : Fe++ , Zn++ , Mn++ , Mg++, Cu++ ; o un compuesto orgánico como : lípido, carbohidrato, etc.
V. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS • A. POR SU SOLUBILIDAD: • 1. Solubles en el agua: – Ej. albúmina.
• 2. Insolubles en el agua: – Ej. escleroproteínas.
B.
POR SU COMPOSICIÓN:
1. PROTEÍNAS SIMPLES: Cuando al hidrolizarse liberan únicamente aminoácidos. Comprende los siguientes grupos: • Albúmina: constituyen el grupo más común e importante de proteínas simples: son solubles en agua. Ejm: ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina de la leche, seroalbúmina del suero, leucosina del trigo. • Globulinas: Insolubles en agua. Ejm: lactoglobulina de la leche, ovoglobulina de la clara de huevo, seroglobulina de la sangre, fibrinógeno de la sangre, miosina del músculo, • Glutelinas: En semillas vegetales. Ejm: gluteína del gluten.
• Prolaminas: En semillas vegetales. Ejm: gliadina del trigo , hordeína del centeno, zeína del maíz. • Protaminas: Asociadas a ácidos nucléicos en algunas especies. Ejm: salmina del salmón , clupeina del arenque , escombrina de la caballa. • Histonas: Son proteínas básicas. Se hallan asociadas a los ácidos nucleicos formando las nucleoproteínas. Ejm: globina. • Escleroproteínas: Tienen funciones estructurales y de protección. Son insolubles en el agua . Ejm: queratina de los pelos y uñas, colágeno de los huesos, tendones y cartílagos ; elastina del tejido conectivo.
2. PROTEÍNAS CONJUGADAS: Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos ( apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo prostético) . La unión de la apoproteína y del grupo prostético se denomina holoproteíca. • Glucoproteínas: proteínas unidas a carbohidratos . Ej. Mucina. • Lipoproteínas: Proteínas unidas a lípidos . Se les encuentra en la yema de huevo, ribosomas. • Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmento . Ej. Hemoglobina , mioglobina , citocromos.
• Nucleoproteínas: Proteínas unidas con ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los cromosomas. Los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas. • Metaloproteínas: Proteínas unidas a metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene cobre. • Fosfoproteínas: Proteínas unidas al ácido fosfórico . Ej. caseína de la leche.