Promo cls xi c3 by Crepuscul

Ministerul Educaţiei şi Cercetării Ştiinţifice

CHIMIE XI

Colecţia EDUCAŢIONAL

Elena ALEXANDRESCU

Viorica ZAHARIA

Mariana NEDELCU

CHIMIE C3 clasa a XI-a filiera vocaţională, profil militar: specializarea matematică - informatică filiera tehnologică, calificări profesionale: tehnician mecanic pentru întreţinere şi reparaţii, tehnician prelucrări mecanice, tehnician electronist, tehnician electrotehnist, tehnician electromecanic, tehnician în construcţii şi lucrări publice, tehnician instalator pentru construcţii, tehnician în industria textilă, tehnician în industria pielăriei, tehnician transporturi, tehnician metrolog, tehnician operator roboţi industriali, tehnician în prelucrarea lemnului, tehnician designer mobilă şi amenajări interioare, tehnician poligraf, tehnician audio - video, tehnician producţie film şi televiziune, tehnician multimedia, tehnician producţie poligrafică, tehnician aviaţie, tehnician instalaţii de bord, tehnician prelucrări la cald, tehnician operator tehnică de calcul, tehnician operator procesare, tehnician desenator pentru construcţii şi instalaţii, tehnician mecatronist, tehnician de telecomunicaţii, tehnician proiectant CAD, tehnician designer vestimentar, tehnician în instalaţii electrice, tehnician operator telematică, tehnician în automatizări

Editura LVS Crepuscul

Autori:

prof. gr. I Elena ALEXANDRESCU - Colegiul Naţional “Mihai Viteazul” Ploieşti prof. gr. I Viorica ZAHARIA - Colegiul Naţional “Mihai Viteazul” Ploieşti prof. gr. I Mariana NEDELCU - Liceul “Al.I. Cuza” Ploieşti

Referenţi ştiinţifici: profesor dr. Elena DIACU - Catedra de Chimie Analitică, Facultatea de Chimie Industrială Universitatea Politehnică Bucureşti profesor grd. I Doina DĂNCIULESCU Colegiul Naţional “Mihai Viteazul” Bucureşti profesor grd. I Nicoleta DRĂGAN Inspector de specialitate Inspectoratul Şcolar Prahova

Tehnoredactare şi grafică:

Sultana PETRACHE

Manualul a fost aprobat prin Ordinul Ministerul Educaţiei şi Cercetării nr. 4446/19.06.2006 în urma evaluării calitative organizate de către Consiliul Naţional pentru Evaluarea şi Difuzarea Manualelor şi este realizat în conformitate cu programa analitică aprobată prin Ordin al ministrului Educaţiei şi Cercetării nr. 3252/13.02.2006.

Descrierea CIP a Bibliotecii Naţionale a României ALEXANDRESCU, ELENA Chimie: clasa a XI-a - C3/Elena Alexandrescu, Viorica Zaharia, Mariana Nedelcu. - Ploieşti: LVS Crepuscul, 2006 ISBN (10) 973-7680-09-X; ISBN (13) 978-973-7680-09-9 I. Zaharia, Viorica II. Nedelcu, Mariana 54(075.35)

Tipar şi Distribuţie EDITURA EXPLORATOR Ploieşti, 100066, Str. Erou Călin Cătălin nr. 5 Tel.: 0244-511244, 0244-595348, 0723-387225, 0745-367226 Fax: 0244-519466 E-mail: office@crepuscul.ro, office@cutezatorii.ro www.crepuscul.ro

Introducere

“Studiile ştiinţifice în general şi experienţele chimice în particular, înalţă inteligenţa, nu amorţesc, după cum se crede, imaginaţia şi nu slăbesc sentimentul binelui şi frumosului. Lucrările de acest gen dau spiritului deprinderea exactitudinii silindu-l să se ocupe cu fapte şi să găsească analogii. Studiul chimiei aţâţă setea, în veci nepotolită, de ştiinţă, deoarece fiecare descoperire deschide un câmp de cercetări, întocmai după cum, cu cât cercul de lumină se măreşte cu atât şi umbra care-l înconjoară se măreşte din ce în ce. Pentru a înţelege şi desfăşura această ştiinţă, se cer aceleaşi calităţi intelectuale ca pentru oricare ştiinţă. Imaginaţia trebuie să fie vioaie pentru a căuta asemănări între faptele descoperite. Memoria trebuie să fie bună şi gata de a reaminti mai mult vederile generale decât amănuntele particulare. Mintea nu trebuie să fie o enciclopedie ori un sac de cunoştinţe, ci mai mult un dicţionar critic în care să se găsească informaţii generale.” Sir Humphry Davy (1778 - 1829, chimist şi fizician englez)

himie clasa a XI-a

Norme de protecţie în laboratorul de chimie Activităţile experimentale ale elevilor se efectuează în laboratorul de chimie, sub îndrumarea directă a profesorului. Pentru prevenirea unor accidente, trebuie să cunoaşteţi anumite reguli de protecţie. • Se poartă halatul alb, încheiat cu nasturi, curat, pentru protejarea îmbrăcămintei şi a pielii. • Toate experimentele se execută cu cantităţi mici de substanţe. • Se lucrează în vase curate. • Înainte de utilizarea reactivilor, se citeşte cu atenţie eticheta pentru identificarea substanţelor chimice. • Substanţele chimice nu se gustă şi nu se miros direct. • La diluarea H2SO4, se toarnă acid în apă şi nu invers. • Resturile de substanţe toxice nu se aruncă în canal, ci se adună în borcane şi se aruncă în locuri special amenajate. • Aparatura de sticlă nu se încălzeşte direct pe flacară. • Manipularea substanţelor toxice se face sub nişă. • Aparatele electrice nu se manipulează cu mâna umedă.

Cum utilizăm manualul?

Pe parcursul fiecărui paragraf veţi întâlni sigle cu anumite semnificaţii.

E Info plus... Ştiaţi că...

Analizează şi descoperă

• Introduce sarcini de observare şi prelucrare a informaţiilor date pentru a asigura înţelegerea conceptelor noi.

Verifică şi consolidează

• Introduce sarcini de aplicare imediată a noilor informaţii pentru consolidarea lor. • Introduce sarcini de experimentare a unor reacţii chimice pentru a verifica proprietăţile unor substanţe. Experienţele vor fi efectuate de grupe formate din 2-4 elevi. • Introduce aspecte legate de viaţa cotidiană şi unele informaţii, care nu sunt cuprinse în curriculum, referitoare la conceptele chimice studiate. • Introduce prezentarea unor momente de referinţă din istoria chimiei şi a unor informaţii despre răspândirea în natură, proprietăţile şi utilizările unor substanţe chimice. • Introduce exerciţii şi probleme care cer aplicarea informaţiilor noi.

• Introduce aplicaţii şi teste pentru autoevaluare. Timpul de lucru pentru fiecare test de evaluare este de 50 de minute.

Portofoliu

•Portofoliul, ca instrument de evaluare complex, permite evaluarea şi aprecierea globală a deprinderilor, capacităţilor şi performanţelor dobândite în timpul procesului de învăţare. Realizaţi pe parcursul anului şcolar portofoliul cu tema: “Chimia organică şi viaţa”. Portofoliul trebuie să cuprindă toate lucrările indicate în manual cu sigla “Portofoliu”. Vă puteţi completa portofoliul şi cu alte lucrări: fişe de observaţii realizate în timpul unor excursii de documentare, teste, curiozităţi, amuzamente chimice etc. Puteţi consulta diverse surse bibliografice ca: manuale de chimie, fizică, biologie, biochimie, ziare şi reviste de specialitate, colecţia “Arborele Lumii”, informaţii din reţeaua Internet etc.

Compuşi cu importanţă biologică

4.1. Aminoacizi 4.2. Monozaharide 4.3. Produşi de condensare ai monozaharidelor 4.4. Acizi nucleici

Competenţe specifice: • să descrii aspectele structurale importante ale compuşilor organici cu acţiune biologică; • să corelezi proprietăţile fizice şi comportarea chimică a unor compuşi cu importanţă biologică cu structura lor; • să verifici experimental unele proprietăţi fizice şi chimice ale unor compuşi organici cu acţiune biologică şi să interpretezi rezultatele experimentelor; • să reprezinţi prin ecuaţii chimice comportarea chimică a unor compuşi cu importanţă biologică; • să aplici algoritmii specifici în rezolvarea unor probleme cantitative; • să corelezi acţiunea biologică şi utilizările unor compuşi cu importanţă biologică cu structura lor. 73

himie clasa a XI-a

4.1. Aminoacizi Proteinele, zaharidele şi grăsimile sunt componente fundamentale ale celulelor vii, animale şi vegetale. Componenţii principali ai protoplasmei acestor celule sunt proteinele, compuşi naturali macromoleculari obţinuţi din aminoacizi.

Definiţie

minoacizii sunt compuşi organici cu funcţiuni mixte care conţin A în molecula lor grupa carboxil (—COOH) cu caracter acid şi grupa amino (—NH2) cu caracter bazic, legate de un radical hidrocarbonat. Aminoacizii au formula generală:

unde: R este un radical organic care poate să fie un rest hidrocarbonat sau poate să conţină şi alte grupe funcţionale inclusiv grupe carboxil sau amino. Deoarece grupele —COOH şi —NH2 se neutralizează reciproc, intramolecular, aminoacizii apar ca amfion (H3N+—CH(R)—COO-), ion ce conţine ambele tipuri de sarcini electrice. După poziţia pe care o ocupă grupa amino faţă de grupa carboxil, se deosebesc: , , , , aminoacizi. Poziţia este poziţia vecină grupei carboxil. Exemple:

Aminoacizii naturali sunt, cu puţine excepţii, compoziţia proteinelor intră, în mod constant, circa 20 de

Denumire

- aminoacizi. În - aminoacizi.

Dintre cele două grupe funcţionale, amino şi carboxil, prioritară în stabilirea denumirii este grupa carboxil. De aceea, denumirea unui aminoacid se obţine prin adăugarea prefixului amino la numele acidului. Se indică şi poziţia grupei amino în catena acidului. Sunt însă mult mai utilizate denumirile aminoacizilor preluate din biochimie. Exemple:

Fig. 62. Modelul moleculei de a-alanină

Fig. 63. Modelul moleculei de b-alanină 74

Numărul grupelor amino sau carboxil din molecula unui aminoacid sau prezenţa altor grupe funcţionale sunt criteriile de clasificare a aminoacizilor. În tabelul 4.1.1 sunt indicate tipul, formula plană, denumirea şi denumirea prescurtată pentru unii dintre cei mai răspândiţi aminoacizi naturali.

Compuşi cu importanţă biologică

Tabel 4.1.1.

Denumirea

Denumirea prescurtată

glicocol sau glicină (acid aminoacetic, acid aminoetanoic)

Gli, Gly

alanină (acid 2-aminopropanoic)

Ala

valină (acid 2-amino-3-metilbutanoic)

Val

acizi monoaminodicarboxilici

acid glutamic (acid 2-aminopentandioic)

Glu

acizi diaminomonocarboxilici

lisină (acid 2,6-diaminohexanoic)

Lis, Lys

Tipul aminoacizilor

Formula plană

acizi monoaminomonocarboxilici

serină (acidul 2-amino-3hidroxipropanoic) cisteină (acid 2-amino-3tiopropanoic)

hidroxiaminoacizi

tioaminoacizi

Izomerie

Ser

Cis, Cys

Analizaţi structura compuşilor organici din fiecare secvenţă din schema 4.1.2. şi indicaţi ce fel de izomeri sunt. Schema 4.1.2.

(leucină)

(alanină)

(izoleucină)

(b-alanină)

izomeri de ...............................

(L-alanină)

(D-alanină)

izomeri ............................... În funcţie de complexitatea moleculei, aminoacizii pot prezenta mai multe tipuri de izomerie: de catenă, de poziţie, enantiomerie. Cu excepţia glicinei, -aminoacizii naturali conţin cel puţin un atom de carbon asimetric şi sunt optic activi. Cu puţine excepţii, în -aminoacizii naturali, atomul de 75

himie clasa a XI-a

Proprietăţi fizice

carbon asimetric din poziţia are configuraţie S. În formulele de proiecţie, grupa amino se află în stânga, iar atomul de hidrogen în dreapta. S-a convenit ca aceşti -aminoacizi să facă parte din seria sterică L, iar enantiomerii lor din seria D. Notaţiile L şi D nu au nicio legătură cu cuvintele dextrogir şi levogir, deoarece nu există nici o legătură între configuraţia atomului de carbon asimetric şi sensul în care este rotit planul luminii polarizate. De exemplu, cisteina naturală este levogiră, iar alanina naturală este dextrogiră, dar ambele fac parte din seria L. Aminoacizii sunt substanţe cristalizate care se topesc la temperaturi ridicate (peste 250°C) cu descompunere. Aminoacizii sunt solubili în apă şi insolubili în solvenţi organici. Mulţi aminoacizi au gust dulce. Ştiind că, aminoacizii în stare solidă şi în soluţie au structură amfionică (H3N+—R—COO-) ca urmare a schimbului de protoni între grupa carboxil cu caracter acid şi grupa amino cu caracter bazic, alegeţi variantele care oferă explicaţii corecte pentru principalele proprietăţi fizice ale aminoacizilor. a) Punctele de topire ale aminoacizilor sunt mult mai ridicate decât cele ale acizilor corespunzători (de exemplu, p.t.acid acetic = +16,6°C şi p.t.glicocol = +232°C), deoarece aminoacizii au mase moleculare mai mari. b) Punctele de topire ale aminoacizilor sunt foarte ridicate pentru că între sarcinile de semn contrar ale amfionilor se stabilesc atracţii electrostatice puternice. c) Aminoacizii sunt solubili în apă pentru că între moleculele lor şi moleculele apei se stabilesc numai interacţiuni van der Waals de dispersie. d) Aminoacizii se dizolvă în apă pentru că între amfionii lor şi moleculele polare ale apei se stabilesc atracţii electrostatice. Comportarea chimică a aminoacizilor este determinată de existenţa în aceeaşi moleculă a grupelor funcţionale carboxil (—COOH) şi amino (—NH2). Principalele reacţii chimice specifice aminoacizilor sunt comentate şi exemplificate în continuare.

Proprietăţi chimice

1. Reacţia de ionizare şi caracterul amfoter Schema generală:

amfion Grupa carboxil (—COOH), cu caracter acid, cedează un proton (H+) grupei amino (—NH2), cu caracter bazic. Grupa amino fixează protonul pe dubletul de electroni neparticipanţi de la atomul de azot printr-o legătură covalentă coordinativă. În urma acestui schimb de protoni, grupa carboxil este transformată în ionul carboxilat (—COO-), iar grupa amino în ionul amoniu substituit (—N+H3). Ionul format prin ionizarea intramoleculară a unui aminoacid conţine ambele tipuri de sarcini şi este numit amfion. Echilibrul este deplasat aproape în totalitate spre dreapta. Exemplu:

Efectuaţi experimentele A şi B indicate în fişa de laborator 4.1.3. de la pagina 82.

Compuşi cu importanţă biologică

În structura unui amfion se află o grupă cu caracter bazic (—COO-) şi o grupă cu caracter acid (—N+H3). De aceea, aminoacizii pot reacţiona atât ca acizi cât şi ca baze şi au, deci, caracter amfoter. Schema generală:

La tratarea soluţiei apoase a unui aminoacid cu o cantitate mică dintr-un acid tare sau dintr-o bază tare, soluţia aminoacidului nu-şi modifică semnificativ pH-ul. Soluţiile care prezintă această proprietate se numesc soluţii tampon. Exemplu:

În soluţii bazice, aminoacizii se află sub formă de anioni, iar în soluţii acide sub formă de cationi. În soluţia apoasă a unui aminoacid monoaminomonocarboxilic există următorii ioni:

Info plus... Valoarea pH-ului la care anionul şi cationul unui aminoacid au aceeaşi concentraţie se numeşte punct izoelectric. La punctul izoelectric predomină forma amfionică. La electroliză, un aminoacid migrează spre catod în soluţie acidă şi spre anod în soluţie bazică. La punctul izoelectric migrarea încetează. plglicocol = 6,1 pllisină = 9,7 placid asparagic = 3,0

Forma amfionică se găseşte în mare exces, iar moleculele neionizate în concentraţie foarte mică. Identificaţi formele a şi b ale aminoacidului şi reactanţii c şi d care participă la următoarele reacţii:

2. Reacţia de condensare şi policondensare

Schema generală:

O proprietate importantă a aminoacizilor este aceea de a reacţiona intermolecular prin intermediul celor două grupe funcţionale din moleculă. În condensările biochimice, se elimină apă între grupele carboxil (—COOH) dintr-o moleculă şi grupa amino (—NH2) din altă moleculă, rezultând peptide, polipeptide şi proteine. 77

himie clasa a XI-a

Ştiaţi că... Haralamb Vasiliu (1880 - 1954), chimist român, profesor la Universitatea din Iaşi, a studiat metabolismul substanţelor proteice, structura proteinelor şi a polizaharidelor.

Aceşti compuşi sunt formaţi din resturi de aminoacizi naturali uniţi între ei prin legături —CO—NH—, numite legături amidice sau peptidice. Peptidele sunt formate dintr-un număr mic (mai mic de 10) de molecule de aminoacizi, iar polipeptidele sunt formate dintr-un număr mai mare (10 - 50) de molecule de aminoacizi. Macromoleculele proteinelor sunt formate dintr-un număr mare (mai mare de 50 şi până peste 10.000) de molecule de aminoacizi. Peptidele pot fi: • simple, când sunt formate dintr-un singur aminoacid; • mixte, când sunt formate din aminoacizi diferiţi. Peptidele pot fi formate din două molecule de aminoacizi (dipeptide), din trei molecule de aminoacizi (tripeptide) etc. Dacă la reacţie participă doi aminoacizi diferiţi se obţin, alături de cele două dipeptide simple, şi dipeptidele mixte. Exemple:

Fig. 64. Modelul moleculei de glicil - glicină

La reprezentarea unei catene polipeptidice, se scrie la stânga catenei aminoacidul cu grupa —NH2 liberă, numit aminoacid N-terminal, iar la capătul din dreapta al catenei se scrie aminoacidul cu grupa —COOH liberă, numit aminoacid C-terminal. Denumirea peptidelor se formează din numele acidului C-terminal la care se adaugă, ca prefix, numele radicalilor celorlalţi aminoacizi. Exemplu:

Fig. 65. Modelul moleculei de glicil - alanină

Scrieţi formulele dipeptidelor rezultate prin condensarea: a) a două molecule de alanină; b) valinei cu serina. Peptidele sunt produşi de hidroliză parţială a proteinelor şi servesc la stabilirea structurii acestora. Ele se găsesc în organismele vii unde îndeplinesc anumite funcţii. Procesul de biosinteză a proteinelor prin policondensarea aminoacizilor este complex. Aminoacizii se succed în lanţul proteic conform informaţiei genetice conţinute în ADN. Sinteza în laborator a unei peptide este complicată, are loc în etape şi presupune blocarea grupelor între care nu trebuie să se facă condensarea. Procesul invers condensării aminoacizilor este hidroliza proteinelor şi a peptidelor.

Exemplu:

Importanţă

Info plus... Aminoacizii esenţiali sunt: valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, treonina, metionina, lisina şi triptofanul.

1. mixtă).

Compuşi cu importanţă biologică

În organismele vii, aceste reacţii sunt catalizate de enzime specifice, numite generic peptidaze. În timpul digestiei, are loc hidroliza proteinelor în etape succesive, fiecare etapă fiind catalizată de câte o enzimă. Produşii de hidroliză sunt mai întâi peptidele şi apoi aminoacizii. Aceştia sunt folosiţi de organism pentru a forma proteinele proprii necesare creşterii, refacerii ţesuturilor şi sintezei de enzime şi hormoni. Aminoacizii în exces introduşi prin hrană sau proveniţi din metabolismul proteinelor sunt dezaminaţi. Amoniacul rezultat este eliminat sub formă de uree sau acid uric, iar restul organic este transformat în zaharide sau grăsimi, folosite la producerea energiei. Organismul uman îşi poate sintetiza printr-un proces biochimic complex numai o parte din aminoacizii necesari. Aceşti aminoacizi se numesc neesenţiali. Aminoacizii care nu sunt sintetizaţi de organismul uman şi trebuie procuraţi din hrană (din proteine vegetale sau animale) se numesc aminoacizi esenţiali.

Scrieţi în spaţiul liber varianta din paranteză care completează corect fiecare afirmaţie. a) Grupa cu caracter acid din molecula unui aminoacid este ................. (—NH2/—COOH). b) Aminoacidul natural lipsit de activitate optică este ................. (serina/glicina). c) Prin condensarea a două molecule ale aceluiaşi aminoacid se obţine o dipeptidă ................. (simplă/ d) Macromoleculele proteinelor sunt formate din cel puţin ................. (50/10) unităţi de aminoacid.

2. În fiecare secvenţă, completaţi spaţiile libere, după caz, cu formula plană sau denumirea speciei chimice considerate, după modelul dat. a)

Completaţi ecuaţiile: a)

b) 79

himie clasa a XI-a

Scrieţi formulele plane ale peptidelor indicate mai jos şi apreciaţi tipul lor. a) peptida obţinută prin condensarea a două molecule de serină; b) peptida cu denumirea: glicil - lisină; c) peptida cu denumirea prescurtată: Ala - Val - Glu.

Scrieţi formulele plane şi denumirile dipeptidelor rezultate din următoarele reacţii de condensare: a)

Se consideră următoarele peptide: A B

Marcaţi cu A (adevărat) afirmaţiile corecte referitoare la peptidele A şi B. a) Ambele sunt tetrapeptide. b) Nu sunt izomere. c) Au acelaşi aminoacid C-terminal. d) Nu conţin acelaşi număr de grupe peptidice. e) Sunt formate din aminoacizii: glicină, alanină, serină, acid glutamic. f) Un mol din fiecare peptidă poate reacţiona cu doi moli de NaOH. g) Conţin acelaşi număr de atomi de carbon asimetrici.

Se consideră tripeptida mixtă:

a) Identificaţi aminoacizii componenţi şi scrieţi ecuaţia reacţiei de hidroliză totală. b) Identificaţi dipeptidele rezultate prin hidroliză parţială.

Prin hidroliza parţială a unei tetrapeptide A se obţin dipeptidele: Ala - Gli, Ser - Cis şi Gli - Ser. a) Scrieţi denumirea şi formula plană a tetrapeptidei A. b) Identificaţi aminoacidul N-terminal şi aminoacidul C-terminal.

9. Un -aminoacid monoaminomonocarboxilic A conţine 42,66% O. a) Identificaţi aminoacidul A. b) Scrieţi formula plană a dipeptidei simple B pe care o formează aminoacidul A. c) Ştiind că grupele funcţionale din aminoacizi şi peptide dau reacţiile specifice lor, scrieţi ecuaţiile următoarelor reacţii chimice. A + HCl A + NaOH B + HCl B + NaOH 80

d) Apreciaţi dacă dipeptida B este o specie chimică optic activă.

Compuşi cu importanţă biologică

10. Se consideră dipeptidele mixte: A)

a) Identificaţi aminoacizii din care provin aceste dipeptide. b) Scrieţi formula plană şi denumirea dipeptidelor A’, B’, C’ izomere. c) Scrieţi formula plană a compuşilor organici b şi c rezultaţi din următoarele transformări:

B + 2KOH

b + 2H2O

C + 2HCl

1. Se consideră tripeptida mixtă A: A

a) Scrieţi ecuaţia reacţiei de hidroliză şi identificaţi aminoacizii componenţi. b) Scrieţi structura amfionului aminoacidului C-terminal. c) Calculaţi masa de soluţie de NaOH de concentraţie 20% care reacţionează cu 2 moli de aminoacid N-terminal. d) Scrieţi formula plană a unei alte tripeptide izomere cu tripeptida A. e) Scrieţi formulele plane şi denumirile dipeptidelor care se pot forma prin hidroliza parţială a tripeptidei A. 3p 2. Tirosina este un aminoacid cu rol important în transportul şi stocarea iodului în organism şi are formula plană: a) Identificaţi grupele funcţionale din molecula tirosinei. b) Determinaţi formula moleculară a tirosinei şi calculaţi conţinutul în oxigen, exprimat în procente de masă. c) Scrieţi ecuaţiile următoarelor reacţii: tirosină + CH3—CH2OH tirosină + HCl 2p 3. Scrieţi în spaţiul liber varianta din paranteză care completează corect fiecare afirmaţie. a) În macromolecula unei proteine, unităţile de aminoacid sunt unite prin legături ............. (de hidrogen/ peptidice). b) În stare solidă, aminoacizii se află în formă ................. (amfionică/neionică) şi au punctele de topire ........... (ridicate/joase). c) Între amfionii aminoacizilor şi moleculele polare ale apei se stabilesc ................. (atracţii electrostatice/ legături peptidice). d) Hidroliza proteinelor în procesul de digestie este catalizată de ..................... (lipaze/peptidaze). Notă: 1 punct din oficiu

B. Identificarea aminoacizilor

1 A. Caracterul amfoter al aminoacizilor

Experimentul

Modul de lucru

2 3 - soluţie apoasă de aminoacid Turnaţi câte 10-20 mL de soluţie de aminoacid în cele patru pahare Berzelius. În două dintre ele, (glicină, alanină etc.) notate cu 1 şi 2, adăugaţi câteva picături de turnesol - soluţie de HCl 10% şi observaţi culoarea indicatorului. În celelalte - soluţie de NaOH 10% două pahare, notate cu 3 şi 4, determinaţi valoarea - turnesol pH-ului cu ajutorul hârtiei indicatoare de pH. În - hârtie indicatoare de pH - baghete de sticlă paharele 1 şi 3 adăugaţi în picătură 2-3 mL de soluţie de HCl şi amestecaţi. - 4 pahare Berzelius Observaţi culoarea turnesolului în paharul 1 şi determinaţi valoarea pH-ului în paharul 3. În paharele 2 şi 4 adăugaţi în picătură 2-3 mL de soluţie de NaOH şi amestecaţi. Observaţi culoarea turnesolului în paharul 2 şi determinaţi valoarea pH-ului în paharul 4. - soluţie apoasă a unui ami- Peste 6 mL de soluţie de albumină, obţinută prin filtrarea amestecului de albuş de ou şi apă, adăugaţi noacid sau soluţia de 4 mL de soluţie de NaOH de concentraţie 40% albumină hidrolizată şi încălziţi la fierbere 10 minute. Tulburarea care - soluţie de CuSO4 - soluţie de FeCl3 apare la început dispare pe măsură ce albumina - soluţie de HCl hidrolizează. - eprubete Într-o eprubetă adăugaţi 2 mL de soluţie de aminoacizi şi 1 mL de soluţie de CuSO4 şi observaţi coloraţia apărută. În altă eprubetă adăugaţi 2 mL de soluţie de aminoacizi, 1 mL de soluţie de HCl, 1 mL de soluţie de FeCl3 şi observaţi coloraţia.

Reactivi şi ustensile

Ecuaţia reacţiei chimice 4

La adăugarea de cantităţi limitate de acizi sau baze, pH-ul soluţiilor de aminoacizi rămâne practic .................. Cu soluţii ce conţin ionul ............ aminoacizii dau o coloraţie albastru - violet. Cu soluţie acidă de FeCl3 aminoacizii dau o coloraţie ..................

pH-ul soluţiilor:

Observaţii şi concluzii 5 Culoarea turnesolului:

Citiţi cu atenţie modul de lucru. Efectuaţi experimentele. Scrieţi ecuaţiile reacţiilor. Completaţi spaţiile libere din rubrica 5. Notaţi şi alte aspecte observate.

Fişa de laborator 4.1.3.

C himie clasa a XI-a

himie clasa a XI-a

Cuprins Capitolul 1 COMPUŞI ORGANICI CU GRUPE FUNCŢIONALE 1.1. Clasificarea compuşilor organici....................................................................................................... 6 1.2. Compuşii halogenaţi........................................................................................................................ 10 1.3. Alcooli............................................................................................................................................. 12 1.4. Fenoli............................................................................................................................................... 14 1.5. Amine.............................................................................................................................................. 17 1.6. Compuşi carbonilici......................................................................................................................... 20 1.7. Compuşi carboxilici......................................................................................................................... 24 Capitolul 2 REACŢII ALE COMPUŞILOR ORGANICI 2.1. Reacţii ale compuşilor organici........................................................................................................28 2.2. Reacţii de halogenare........................................................................................................................37 2.3. Reacţii de alchilare a arenelor..........................................................................................................43 2.4. Reacţii de nitrare a compuşilor aromatici.........................................................................................45 2.5. Reacţii de hidrogenare......................................................................................................................47 2.6. Reacţii de polimerizare.....................................................................................................................50 2.7. Reacţii de esterificare........................................................................................................................54 2.8. Reacţii de hidroliză...........................................................................................................................58 2.9. Reacţii de oxidare.............................................................................................................................61 Capitolul 3 IZOMERIE OPTICĂ Izomerie optică.......................................................................................................................................66 Capitolul 4 COMPUŞI CU IMPORTANŢĂ BIOLOGICĂ 4.1. Aminoacizi........................................................................................................................................74 4.2. Monozaharide...................................................................................................................................83 4.3. Produşi de condensare ai monozaharidelor......................................................................................91 4.4. Acizi nucleici....................................................................................................................................99 Acţiunea poluantă a compuşilor organici.................................................................................................... 105 Exerciţii recapitulative.................................................................................................................................. 107 Răspunsuri...................................................................................................................................................... 111 Bibliografie..................................................................................................................................................... 111

112