ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato

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LA DISPOSICIÓN ESPACIAL Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio.

• E. Primaria: zig-zag • E. Secundaria: proteínas fibrosas • E. Terciaria: proteínas globulares • E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas

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ESTRUCTURA PRIMARIA es

La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en

ZIG-ZAG

Una proteína con “n” aminoácidos podría tener

20n

Según el número de aminoácidos en la E1: • n<10: oligopéptido • 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) • n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)

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ESTRUCTURA PRIMARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó

INSULINA

por

SANGER

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PASO A E. SECUNDARIA

Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano.

Rotaciones posibles: Enlace φ (phi) : N – Ca Enlace ψ (psi): Ca - C © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A

PASO A E. SECUNDARIA • Los enlaces φ y ψ pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o.

• Según valores de φ y ψ se obtendrán los distintos tipos de E2.

• Pero no todas las estructuras son estables.

• Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de φ y ψ sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables.

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Y SON …

HÉLICE α

Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)

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HÉLICE α -Plegamiento levógiro.

-Puentes de hidrógeno intracatenarios

(1,4)

• CARACTERÍSTICAS: – 0’54 nm de avance por vuelta.

– 3’6 residuos por vuelta.

– Giro de 100o por cada aminoácido.

– Grupos R hacia el exterior.

Se rompe prolina e hidroxiprolina

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LÁMINA β Se mantiene la estructura en Zig-Zag

N-C ; N-C

(antiparalela)

N-C ; C-N

(paralela)

Puentes de hidrógeno intercatenarios

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LÁMINA β Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo.

Giro de 180 grados

Muy estable.

FIBROÍNA

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LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos.

-No forma puentes de hidrógeno.

-Más extendida que la héice α.

E. TERCIARIA

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DEFINITIVAMENTE

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ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1.

FABP

FERRITINA

Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A

ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1

Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A

LA MIOGLOBINA • John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo.

• Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos.

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LA MIOGLOBINA • Grupo HEMO con Fe. • Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior.

• Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. • Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) • Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.

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DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra.

Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas

En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A

ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3.

Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals.

Más inhabitual por puentes disulfuro.

Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. oligoméricas Son de elevado peso molecular.

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LA HEMOGLOBINA • Formada por cuatro monómeros (tetrámero): – Dos subunidades α (141 aa) – Dos subunidades β (146 aa)

• Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe).

• Función: transporte de oxígeno en la sangre. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A

DESOXIHEMOGLOBINA

LA HEMOGLOBINA • La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes.

• Las secuencias de mioglobinas y cadenas α y β de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. • Se ha dada CONSERVACIÓN © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A

OXIHEMOGLOBINA

PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. (paso de E2 a E4)

• Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas.

• En la matriz celular.

• Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno.

• Es un mecanismo de protección.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras

Gran estabilidad

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