LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato
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LA DISPOSICIÓN ESPACIAL Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. • E. Primaria: zig-zag • E. Secundaria: proteínas fibrosas • E. Terciaria: proteínas globulares • E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas
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ESTRUCTURA PRIMARIA es
La secuencia de aminoácidos de una proteína. se dispone en
ZIG-ZAG
Una proteína con “n” aminoácidos podría tener
20n
Según el número de aminoácidos en la E1: • n<10: oligopéptido • 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) • n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)
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ESTRUCTURA PRIMARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó
INSULINA
por
SANGER
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PASO A E. SECUNDARIA
Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace φ (phi) : N – Ca Enlace ψ (psi): Ca - C © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
PASO A E. SECUNDARIA • Los enlaces φ y ψ pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o. • Según valores de φ y ψ se obtendrán los distintos tipos de E2. • Pero no todas las estructuras son estables. • Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de φ y ψ sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables.
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Y SON …
HÉLICE α
Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)
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HÉLICE α -Plegamiento levógiro. -Puentes de hidrógeno intracatenarios
(1,4)
• CARACTERÍSTICAS: – 0’54 nm de avance por vuelta. – 3’6 residuos por vuelta. – Giro de 100o por cada aminoácido. – Grupos R hacia el exterior.
Se rompe prolina e hidroxiprolina
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LÁMINA β Se mantiene la estructura en Zig-Zag
N-C ; N-C
(antiparalela)
N-C ; C-N
(paralela)
Puentes de hidrógeno intercatenarios
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LÁMINA β Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Giro de 180 grados
Muy estable.
FIBROÍNA
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LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira -Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. -No forma puentes de hidrógeno. -Más extendida que la héice α. E. TERCIARIA
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DEFINITIVAMENTE
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ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1.
FABP
FERRITINA
Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1
Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
LA MIOGLOBINA • John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) • Proteína fijadora de O2 en el músculo. • Masa: 16700 • 153 residuos de aminoácidos.
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LA MIOGLOBINA • Grupo HEMO con Fe. • Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. • Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. • Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) • Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.
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DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas
En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. oligoméricas Son de elevado peso molecular.
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LA HEMOGLOBINA • Formada por cuatro monómeros (tetrámero): – Dos subunidades α (141 aa) – Dos subunidades β (146 aa)
• Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). • Función: transporte de oxígeno en la sangre. © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
DESOXIHEMOGLOBINA
LA HEMOGLOBINA • La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. • Las secuencias de mioglobinas y cadenas α y β de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. • Se ha dada CONSERVACIÓN © - PROFESOR JANO es Víctor M. Vitoria – B I O L O G Í A
OXIHEMOGLOBINA
PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. (paso de E2 a E4)
• Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. • En la matriz celular. • Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. • Es un mecanismo de protección.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras
Gran estabilidad
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