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Composition chimique du vivant et interatcions moléculaires
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Rappel de chimie
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Rappel de biochimie
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Interactions des protéines
L/O/G/O www.themegallery.com
I-Rappel de chimie 1-Structure et composition des atomes Les atomes st de très petites particules; leur diamètre se situe entre 1 et 5 A° (angström=0,1 nm) et dont presque tout le volume est un espace vide.
Actuellement on sait qu’un atome comprend trois types de particules: Les protons: chargés positivement; Les neutrons: n’ont pas de charge et; Les électrons: chargés négativement. Un atome contient autant d’électrons que de protons et de ce fait il a une charge électrique nulle. Disposition des #ts composants: les protons et neutrons qui représentent la quasitotalité de la masse de l’atome st regroupés au centre de l’atome ds le noyau. Autour du noyau gravitent les électrons→ st maintenus sur leur orbites sous l’effet de l’attraction exercée par les protons. Les atomes st caractérisés par leur numéro de masse et par leur numéro atomique: Nombre de masse Numéro atomique
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Elément chimique
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Le numéro atomique d’un atome correspond au nombre de protons ds son noyau. Exemple: un atome d’hydrogène comporte un seul proton ds son noyau→ Z=1 Un atome d’Hélium (He) se caractérise par Z=2. C’est le numéro atomique qui permet de déterminer de quel élément s’agit-il. Il existe plus de 100 éléments, tous st regroupés ds le tableau périodique des éléments. Trois éléments du tableau périodique: O, C et H représentent plus de 90% de la masse du corps, ce st les éléments majeurs. Huit autres st dit éléments essentiels de l’organisme: N, P, Na, K, Ca, Mg, S et Cl. D’autres n’existent qu’à l’état de trace ds le corps comme: Se, Cr, Mn, Mo → ces derniers st califiés d’oligoéléments. Le nombre de protons d’un élément est constant, mais le nombre de neutrons peut varier → Les atomees d’un même élément ayant des nombres de neutrons
2-Liaisons chimiques -Liasons covalentes: Les liaions covalentes st le résultat de la mise en commun d’une paire d’électrons entre deux atomes. Ce st des liaisons fortes qui ne peuvent être rompues qu’avec un apport d’énergie.
différents st dits isotopes de cet élément (iso=même+ topos=place); car ils se trouvent sur la même place ds le tableau périodique. Exemple: l’Hydrogène a tois isotypes:
Il y a toujours un seul proton ds l’H mais la masse atomique varie en fonction du nombre de neutrons. N.B: la masse atomique d’un atome correspond à la masse totale des neutrons et des protons exprimé en uma (1 uma=1,6605 10-27 Kg) (on utilise aussi le dalton). Proton et neutron ont des masses à peu près égales et proches de 1 uma (=1 Da). Ainsi la masse de l’hélium =4 Da. Certains isotopes st importants en biologie et en médecine car ils st instables et emettent des rayonnements → ce st des radio-isotopes. Les rayonnements émis st de 3 types: α, β et γ.
N.B:Les paires d’électrons des liasons covalentes ne st pas toujours partagés de façon équitable entre les atomes liés. L’atome qui exerce la plus forte attraction sur les électrons developpe une charge négative partielle (δ-), l’autre atome présente une charge partielle positive (δ+). → Les molécules qui présentent des régions avec de telles charges partielles st des molécules polaires. L’eau est un bon exemple des molécules polaires. Une molécule apolaire est une molécule dont les électrons partagés st distribués de façon équitable. C’est le cas de la plupart des molécules formés essentiellement de C et d’H.
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-Liasons ioniques: Les liaisons ioniques résultent d’une attraction entre deux ions de charges opposés. Ds le cas de NaCl par exemple les charges opposées s’attirent créant un cristal bien ordonné ds lequel alternent les ions Na+ et Cl-
-Les liasons hydrogènes et les forces de Van der Waals: Une liaison hydrohène est une force d’attraction faible entre un atome d’H et un atome d’O, d’N ou de F. Ces liasons peuvent se former entre atomes appartenant à des molécules voisines, ou entre atomes ds différentes parties d’une même molécule.
II-Rappel de biochimie Les liaisons de Van Der Waals st des attractions faibles, non spécifiques, entre le noyau d’un atome et les électrons d’un atome voisin. Deux atomes qui st faiblement attirés l’un par l’autre par des forces de Van Der Waals se rapprochent l’un de l’autre Jusqu’à ce que leurs électrons commencent à se repousser. Chacune de ces liaisons est très faible, mais elles st nombreuses et participent avec les liasons hydrogène au maintien de la configuration spatial des protéines.
1-Les biomolécules La plupart des molécules impliquées ds le fonctionnement du vivant ont trois éléments communs:C, H et O. Le P et l’N st aussi fréquement rencontrés. Les molécules organiques liées aux êtres vivants →biomolécules. Il exist quatre grands groupes de biomolécules: glucides, lipides, protides et acides nucléiques. Les trois prmiers st utilisés pour la construction des constituants cellulaires et comme source d’énergie. Le 4èmè groupe comprend l’ADN et l’ARN, support du matériel génétique, et leurs constituants de base, les nucléotides, dont certains servent au transfert d’énergie (ATP) ou interviennent ds des processus de régulation (AMPc). Ds les biomolécules on rencontre souvent les mêmes combinaisons d’atomes, appelés groupements fonctionnels Exemple: -Le groupement hydroxyle (-OH) est trés commun ds les glucides. -Le groupement Amine (-NH2) est caractéristique des protides. -Le groupement phosphate (-H2PO4) est rencontré ds les acides nucléiques.
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Les glucides: -Les glucides: également hydrates de carbone carbone car leur formule brute générale peut s’écrire (CH2O)n, avec le même rapport H/O de 2 que l’eau. Le chiffre n après la parenthèse indique le nombre de répétitions de l’unité de base ds la molécule. -Les glucides peuvent être simples , monosaccharides et disaccharides, ou bien être des polymères de sucres simples ; polysaccharides. -Toutes les cellules vivantes stockent du glucose comme réserve d’énergie sous forme de polysaccharides: glycogène chez les animaux, amidon chez les végétaux, et dextrane chez les levures et les bactéries. -D’autres polysaccharides ont des fonctions de soutien, comme c’est le cas de la cellulose chez les plantes et la chitine de certains invertébrés.
Les lipides: -Comme les glucides, les lipides contiennent C, H et O, ac une faible proprƟ d’O. -Ce st des molécules apolaires et de ce fait non solubles ds l’eau. On parle de graisses quand ils st à l’état solide à température ambiante, et d’huile s’ils st liquides. -En plus des vrais lipides, on rattache à ce groupe les substances lipophiles : phopholipides, stéroïdes et eicosanoïdes . -Les lipides et les phospholipides ont des structures voisines avec une molécule simple à 3 C et de molécules d’acides gras. Les acides gras st de longues chaînes d’atomes de C porteurs d’H, avec un groupement carboyle (-COOH) à l’extrimité de la chaîne. - Le glycérol se lie à un , 2 ou 3 acides gras pour former des mono-, des di- ou des triglycérides (figure). - Les stéroïdes st des molécules à 4 cycles de C liés entre eux. Le cholestérol est la source des stéroïdes ds l’organisme et la base de bon nombre d’hormones importantes. C’est aussi un composant des membranes Cres animales. - Les eicosanoïdes st des acides gras modifiés à 20 atomes de C que l’on trouve chez les animaux. Les principaux st les thromboxanes, les leucotriènes et les prostaglandines. Les eicosanoides jouent un rôle de régulateurs ds différentes fonctions Physiologiques.
Les protéines: -Les protéines st des polymères de petites molécules, les acides aminés. 20 a.a st courament rencontrés ds les protéines naturelles, et le corps humain peut tous les synthétiser sauf neuf (/8), les a.a essentiels, qui doivent être apportés par la nourriture. -Quelques a.a ne se rencontrent pas ds les protéines mais ont des fonctions physiologiques importantes: → l’homocystéine, un a.a qui contient du soufre et que l’on trouve normalement ds l’organisme, mais dt la présence en excès est associée aux maladies cardiaques, → l’acide γ-amino butyrique (GABA) synthétisé par les cellules nerveuses, → la créatine qui peut stocker de l’énergie en fixant un groupement phosphate. -Les 20 a.a constutitifs des protéines s’assemblent en polymères avec un nombre quasi infini de combinaisons. -Deux a.a aminés se fixent l’un à l’autre par une liaison peptidique→ peptides →Si 2 à 9 a.a forment le peptide, on parle d’oligopeptide. →De 10 à 100 a.a il s’agit de polypeptide, au-delà c’est une protéine.
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- La séquence des a.a ds une chaîne peptidique constitue sa structure primaire. Exp:l’hormone thyrotrope (TRH), un oligopeptide produit par le cerveau, a comme sture primaire: Glu-His-Pro. -La structure primaire d’une protéine est dtérimée génétiquement et est essentielle à sa fonction . -Au moment de sa synthèse la chaine d’un polypeptide prend sa structure secondaire, c.à.d. le repliement local de la chaîne principale1 d'une protéine. La structure secondaire est stabilisée par des liasons H entre différentes parties de la molécule. Il en résulte 3 formes possibles: →les hélices α, →les chaînes (ou brins) β et →les coudes en forme de U. Les chaînes β st fréquement disposées côte à côte pr former des feuiellets plissés (Fig.). Les protéines à rôle structural st souvent formées presque exclusivement de feuiellets plissés dt la configuration est très stable. -La forme d’une protéine ds l’espace ( forme tridimensionnelle) est sa structure tertiaire.
-Les protéines se répartissent en deux groupes: fibreuses et globulaires. N.B: À la différence des protéines globulaires, les protéines fibreuses ne sont jamais des enzymes, des hormones ou des molécules régulant quoi que ce soit. À la place de cela, elles jouent un rôle structurel et constitutif. -Les protéines globulaires ont des chaînes d’a.a qui se replient sur elles-mêmes pr créer une structure tertiaire (/ stre tridimensionnelle) complexe. La structure tertiaire des protéines est due: sa structure primaire → deux protéines homologues ayant une forte similarité de séquence auront également des structures très proches. La stre tertiaire d'une protéine dépend dc de son environnement: solvant, force ionique, viscosité, contribuent à moduler la conformation. Aux p liaisons H, aux liaisons de Van der Waals et aux liaisons ioniques qui stabilisent cette structure La cystéine, un a.a qui contient des groupements –SH, joue un rôle important ds les sture globulaires par établissemnt des ponts disulfures (S-S) au sein de la protéine. -Plusieurs protéines peuvent s’associer pr former une protéine fonctionnelle dite à structure quaternaire.L’hémoglobine en est un exemple classique : ac ses 4 sous-unités (α2β2) il forme un tétramère.
N.B:Toutes les biomolécules ne st pas des composés purs Les hétéroprotéines (Protéines conjuguées) = fract. Protéique+ une autre molécule Protéine + molécule lipidique →lipoprotéine Protéine + molécule glucidique→glycoprotéine Deux composants importants En revanche, de la membrane plasmique Une molécule glucidique + mol. lipidique→glycolipide Les nucléotides et les acides nucléiques: Un nucléotide est une molécule en 3 parties: Un ou plusieurs groupements phophates; Un pentose: ribose ou désoxyribose; Une structure cyclique contenant C et N: base azotée (Bases puriques: A+G, et bases pyrimidiques: C, T et U). -Parmi les nucléotides on trouve: L’ATP (Adénosine TriPhosphate); L’ADP (Adénosine DiPhosphate); NAD (Nicotine Amide Dinucléotide); NADP (Nicotine Amide Dinucléotide Phosphate); FAD (Flavine Adénine Dinucléotide); →St très importants ds le métabolisme cellulaire L’AMPc (Adénosine MonoPhosphate Cyclique)→intérvient ds la signalisation Cre .
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-Les acides nucléiques: ADN+ARN: polymères de nucléotides qui stockent de l’information génétique à l’intérieur de la ₵ et la transmettent aux générations de ₵ suivantes. -Ds ces polymères: le sucre d’un nucléotide est lié au phosphate du suivant →La chaîne ainsi formée par la succession: S-P-S-P porte latéralement des bases azotées L’ADN (Acide DésoyriboNucléique): comporte 4 bases azotées: A,G, C et T L’ARN (Acide RiboNucléique): ds lequel l’Uracil remplace la Thymine. -La molécule d’ARN se présente sous forme d’un brain unique →Molécule monocaténaire. -La molécule de l’ADN se présente en double hélice (Modèle de Watson et Crick): →Formée de deux chaînes liées par des liaisons H entre les paires de bases azotées complémentaires: une base purique (A , G) se lient à une base pyrimidique (T,C; respectivement).
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2-La singularité vital de l’eau -Les organismes vivants st principalment composés d’eau et vivent ds un environnement dominée par elle. -La polarité de la molécule d’eau est à l’origine des propriétés particulières indispensables à l’établissement et au maintien de la vie sur terre: La cohésion; La capacité de stabiliser la T°; La délatation au gel et La polyvalence en tant que solvant. 1.La cohésion: -A l’état liquide, les liaisons H de l’eau st très fragiles →Elles se forment, se brisent et se reforment à une fréquence très élevée. →Prises collectivement les liaisons H maintiennent ensemble les molécules d’eau →Ce phénomène est appelé cohésion. -La cohésion est à la base d’une force: la tension superficielle, qui exprime la diffeculté d’étirer ou de briser la surface d’un liquide (Figure).
2.La stabilisation de la T°: -L’eau constitue une reservoire thermique très efficace. →Un léger changement de sa propre T° s’accompagne de la l’absorption ou de la libération d’une quantité relativement grande de la chaleur. N.B: -Par ce qu’ils bougent, les atomes et les molécules possédent une énergie cinétique →La chaleur: correspond à la quantité d’énergie cinétique des molécules d’un corps en mouvement (exprimée en en J ou Cal) →La température: est donc une mesure du degré d'agitation intime de la matière (i.e: une mesure de l’intensité de la chaleur. Elle s’exprime en °C ou °K) →La chaleur spécifique d’une substance:la quantité de chaleur absorbée (en J)/g pr changer sa T° de 1°C →la chaleur spécifique d’eau est de 4,18 J/g/°C. →Chaleur de vaporisation:quantité de chaleur qu’1 g doit absorber, à une T° bien déterminée, pr passer de l’état liquide à l’état gazeux→l’eau posséde une chaleur de vaporisation élevée en comparaison ac d’autres liquides.
5-Solutions aqueueses, acides, bases et tampons -L’eau résiste aux variations de la T°. Elle absorbe ou perd une quantité de chaleur relativement grande pr chaque degré de changement. →Les organismes vivants st principalement composés d’eau →ces organismes résistent plus facilement aux variations de la T° que s’ils étaient formés d’un autre liquide. -Le refroidissement par vaporisation contribue à stabiliser la T° des organismes. Ainsi, lors de l’exercice intense, la vaporisation de la sueur de la peau d’un sportif refroidit la surface du corps et prévient l’hyperthermie. 3.La délatation au gel: -L’eau est l’une des rares substances qui possédent une masse volumique plus petite à l’état solide qu’à l’état liquide→en se solidifiant l’eau se délate; ce comportement singlulier résulte de la stabilisation des liaisons H. →La flotabilité de la glace causée par la délatation de l’eau à l’état solide contribue à rendre l’environnement propice à la vie (Figure). 4.La polyvalence d’eau en tant que solvant: -Au Moyen Âge, les alchimistes essayaient de trouver un solvant universel →Ils se st rendu compte de l’efficacité sans égale de l’eau →Malgré le fait qu’elle ne soit pas un solvant universel, l’eau reste un solvant très polyvanent grâce à la polarité de ces molécules.
Solutions aqueuses: La vie repose sur des solutions aqueuses. Ainsi, le corps humain renferme environ 60% d’eau ds laquelle st dissoutes principalement les ions: Na+ , K+ et Cl- , d’autres ions (Ca2+ , Mg2+ ...) st présents mais en quantité moindre. Les substances dissoutes ds un liquides= solutés Les liquides qui les dissolvent =solvants Solvant+ soluté=solution. Pr les solutions biologiques , le solvant est toujours l’eau. →Les molécules qui se dissolvent facilement ds l’eau st des molécules hydrophiles ; il s’agit ds ce cas des molécules polaires ou des ions dont les régions positives et négatives intéragissent ac les molécules polaires d’eau.
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→Les molécules qui ne se dissolvent pas ds l’eau st dites hydophobes, ce st généralement des molécules apolaires incapables d’établir des liaisons H ac les molécules d’H2O. -Les lipides (graisses et huiles) représentent le groupe le plus hydrophobe, car placés ds une solutions aqueuse, ils tendent à former des couches séparées. →Pr que les lipides puissent se dissoudre ds les liquides du corps, ils doivent se combiner à des molécules hydrophiles qui les transportent ensuite ds l’organisme. C’est le cas par exemple du cholestérol , qui insoluble ds la sang, necessite qu’il soit complexé à des protéines solubles → lipoprotéines (LDL+HDL) qui le transportent via la circulation sanguine.
Acides-base et tampon: -Il arrive parfois que les molécules d’eau se dissocient selon l’équation suivante:
H2O
H + + OHIon hydroxyde
Proton
→Au point d’équilibre, la concentration molaire volumique des molécules d’H 2O excède énormément celles de H+ et OH-. La concentration de chacun de ces ions contenus ds l’eau pure est de 10-7 mol/L -Une substance qui accroît la [H+] d’une solution est un acide.
HCl
H+ + Cl-
-Inversement, une substance qui réduit la [H+] d’une solution est une base.
NH3 H+
NH 4+ [H+]
-D’autres bases réduisent indirectement la ions hydroxydes. +
en se dissociant pour former des
NaOH Na OH-
-Ds toute solution aqueuses à 25°C, le produit des concentrations molaires volumiques de H+ et OH- est tujours de 10-14:
H + OH- 10-14 mol/L
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-Pour caractériser le niveau d’acidité d’une solution, on utilise le pH (pouvoir hydrogène) qui se définit:
pH = log H + →Ds le cas d’une solution neutre, [H+]=10-7 mol/L, ce qui donne:
pH = log10-7 (7) 7 Le pH ↓ à mesure que la [H+] ↑ (Figure).
-La plupart des des cellules ont un pH qui se situe autour de 7 →Le moindre changement de leur pH peut s’avérer dommageable. -Le pH des liquides biologiques demeure à peu près constant grâce aux solutions tampons. Ainsi, des solutions tampons maintiennent le pH du sang près de 7,4 Une personne ne peut survivre plus de quelques minutes si son pH sanguin chute à 7 ou grimpe à 7,8. -Une solution tampon: est une substance (acide faible et son sel) qui réduit au minimum la variation des concentrations molaires volumiques des ions H+ et OHds une solution. →La solution tampon fonctionne de la façon suivante: Elle accépte les protons quand la solution en renferme trop; Elle en donne quand il n’y en a pas assez. -Il existe plusieurs solutions tampons qui contribuent à stabiliser le pH des liquides corporels→on peut en citer l’acide carbonique (H2CO3)
H2CO3 Acide carbonique Donneur de H+ (acide)
Réaction à une baisse de pH HCO3- H+ Réaction à une hausse de pH
Hydrogénocarbonate accepteur de H+ (base)
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III-Interraction des protéines 1-Principaux types de protéines Les protéines st les « bêtes à tout faire » de l’organisme. On peut en distinguer: -Celles qui st insolubles ds l’eau→ des composants structure; -Celles qui st solubles et qui se répartissent ds l’une des sept catégories suivantes: 1.Les enzymes: protéines qui agissent en accélérant les réactions chimiques et jouent un rôle important ds le métabolisme. 2.Les transporteurs membranaires: Permettent la traversée (ou le transport) des substances de part et d’autre de la membrane cellulaire. Elles peuvent former des canaux ds la membrane ou se lier aux molécules à transporter et les faire passer via de la membrane. 3.Les molécules signal: Protéines ou peptides plus petits: agissent comme hormones ou comme d’autres molécules signal. 4.Les récepteurs: P rotéines qui fixent des molécules signal et déclenchent des réponses ds la cellule. 5.Les protéines de transport: Présentes pr la plupart ds le liquide extra₵ re , elles se lient à des molécules qu’elles transportent ds l’ensemble du corps, comme l’hémoglobine qui transporte de l’O2 et comme les prot HDL et LDL qui transportent le cholestérol.
2-Les protéines se lient à des molécules bien déterminées Les molécules qui se lient aux protéines s’appelent: ligands. Les ligands qui se fixent aux enzymes ou à des transporteurs membranairesst dits: substrats. La liaison d’un ligand à une protéine exige une complémentarité moléculaire. i.e→Ligand et site de liaison sur la protéine doivent être compatibles. On dit que le site de liaison présente une spécificité pr le ligand. La spécificité est la capacité d’une protéine à se lier particuliérement à un ligand donnée ou à une certaine classe de ligands. → Certaines prot. Présentent une spécificité très étroite tandis que d’autres peuvent se lier à des groupes entier de molécules. Exemple: -Les peptidases se lient à des polypeptides et en coupent les liaisons peptidiques quel que soit les a.a liés →on dit qu’elles st très peu spécifiques. -Les aminopeptidases coupent aussi les liaisons peptidiques , mais ne peuvent le faire qu’à l’extrémité de la chaîne (du côté N-terminale)→leur spécificité est de ce fait plus étroite.
6.Les protéines régulatrices: Elles modulent (i.e qu’elles peuvent déclancher ou arrêter) certains mécanismes. C’est le cas de facteurs de transciption de l’ADN qui peuvent modifier l’expression des gènes et la synthèse des protéines. 7.Immunoglobulines: Egalement appelées anticorps, participent à la protection de l’organisme contre les intrus. La majorité de ces protéines solubles se lient à d’autres molécules par des liaisons non covalentes (liaisons H & forces de Vander Waals). La liaison se fait ds une région précise : le site de liaison.
Un ligand se lie sur la protéine avec une certaine affinité. Cette dernière exprime le dergré d’attraction de la protéine pr un ligand. →Plus l’affinité est élevée, plus le ligand a de la chance pr se fixer sur la protéine. On peut utiliser la notation suivante:
PL
PL
Où: P: protéine, L: ligand et PL: complexe protéine-ligand. Ces liaisons réversibles conduisent à un état d’équilibre quand la vitesse de formation de la liaison (réaction de →) est égale à la vitesse de dissociation (réact. de ←). L’état d’équilibre se traduit par une constante de dissociation Kd :
Kd
P L PL
→Un Kd élevé traduit dc une faible affinité de la protéine pour son ligand. N.B: Si une protéine peut se lier à plusieurs ligands, la comparaison de leur Kd permet de savoir qui est le ligand qui a une grande chance pr se lier à la prot.
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→ Les ligands qui « rivalisent » pr un même site de liaison st dit competitifs Certains ligands en miment l’action d’autres, on dit qu’il s’agit d’agonistes. -Exemple: la nicotine du tabac est un agoniste naturel de l’acétylcholine.
3-Les facteurs qui modifient la liaison: ligand-protéine L’affinité d’une protéine pr un ligand n’est pas parfaitement constante. Elle peut être modifiée par un certain nombre de facteurs dt les plus importants st: 1-L’activation: Certaines protéines st inactives au moment où elles st synthétisées ds la ₵. Pr qu’elles deviennent actives, un ou plusieurs de leurs segments doivent être éliminés par des enzymes. C’est le cas par exemple de l’activation de la chymotrypsine par protéolyse
Chymotrypsinogène Chymotrypsine Forme active
Forme inactive Activation par élimination des fragments peptidiques
L’activation de certaines protéines nécessite un cofacteur qui est un ion (Ca2+,Mg2+ et Fe2+) ou un petit groupement organique. Les cofacteurs doivent s’attacher à la protéine avant qu’il y ait liaison de lidand.
2-Les modulateurs chimiques: -Ce st des molécules qui se lient aux protéines par liaison covalente ou non et qui en modifient les potentialités. -Les antagonistes, appelés aussi inhibiteurs, st des modulateurs chimiques qui se lient à la protéine et diminuent son activité. -Les inhibiteurs compétitifs st des antagonistes reversibles en compétition ac le ligand normal pr le site de liaison (Figure). →En augmentant la [ ] du ligand normal, on peut diminuer l’inhibition. -Les antagonistes irréversibles se lient étroitement à la protéine et ne peuvent être déplacés par compétition. →Le tamoxifène, par exemple, est utilisé pr le traitement des cancers du sein hormono-dépendants. -Les modulateurs allostériques se fixent sur un emplacement de la protéine loin loin du site de liaison →Changement de conformation de la protéine →Changement de la forme du site de liaison. Ainsi, les inhibiteurs allostériques st des antagonistes qui diminuent l’activité de la protéine pr son ligand naturel, alors que les activateurs allostériques en augmentent la probabilité de liaison (Figure). -Les modulateurs covalents st des atomes ou des groupements fonctionnels et en modifient les propriétés.
3-Les modulateurs physiques: Des conditions physiques: T° et pH peuvent avoir des effets importants sur la structure et la fonction d’une protéine. →De petites variations de T° et de pH peuvent agir comme des modulateurs pour ↑ou↓ l’activité de la protéine. →Au delà de certaines valeurs critiques détruisent des liaisons qui confèrent à la protéine sa structure tertiaire→la protéine perd sa forme et dc son activité →on dit que la protéine a été dénaturée (Figure). -Exemple: L’albumine du blanc d’œuf se transforme sous l’effet de la T°ou de pH élevés d’un liquide gluant translucide en un solid blanc. →Généralement, la dénaturation des protéine est irréversible.
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4-Le corps régule la quantité de protéines ds la ₵: La quantité d’une protéine donnée ds le corps humain varie en fonction du temps, souvent sous l’effet d’une régulation. →Des voies complexes déclanchent, dans certaines ₵, la synthèse de nouvelles protéines ou la dégradation de protéines existantes. La production programmée de nouvelles protéines (enzymes, récepteurs, transporteurs membranaires) constitue la régulation positive (up-régulation); Par contre, la destruction programmée de protéines constitue la régulation négative (down-regulation). N.B: Si la [ ] d’une protéine est relativement constante, c’est la [ ] du ligand qui detérmine l’amplitude de la réponse biologique (Figure).
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