PROTEĂ?NAS
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Yolanda Salazar Granizo
AMINOﾃ，IDOS 2
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
ALIFÁTICOS
NO POLARES AROMÁTICOS Aminoácidos POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA CON GRUPOS BÁSICO
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AMINOﾃ，IDOS ESCENCIALES 6
• Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre. • Deben ser administrados en la dieta. • Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
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PÉPTIDOS 8
• • • • •
Dipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aa Polímeros de aminoácidos de peso molecular (PM) menor a 6000 daltons ( <50 aa)
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena
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NOMENCLATURA • Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa. • Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
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PEPTIDOS • EJEMPLOS: • OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero. • GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. • GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones de la célula.
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PROTEINAS 12
• DEFINICIÓN Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
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Por su naturaleza química
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Por la forma que adopta
SIMPLES CONJUGADAS
FIBROSA GLOBULAR
ENZIMAS
PROTEÍNAS
Por su función Biológica
DE TRANSPORTE CONTRÁCTILES Y MÓTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS
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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS 15
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos. •La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. •Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA • Interacciones entre aa que se encuentran próximos en la cadena. • La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. • Los aa interaccionan por puentes H. • Tipos de estructuras secundarias: • HÉLICE ALFA • HOJA PLEGADA BETA • AL AZAR.
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HELICE ALFA • Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. • Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. • Hay 3.6 aa por vuelta. • Ej: queratina. 18
HOJA PLEGADA BETA • Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. • Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. • Ej. Fibroína (seda) 19
ESTRUCTURA TERCIARIA • Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispoción en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. • Proteínas globulares: se pliegan como un ovillo. • Proteínas fibrosas: tiene aspecto alargado. • Ej: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA • Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias. • Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
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Desnaturalización de proteínas “Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes: Físicos: Calor Radiaciones Grandes presiones
Químicos: solventes orgánicos solución de urea concentraciones de sales 23
MIOGLOBINA 24
• Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por: • Fracción proteica: globina • Fracción no proteica (grupo prostético) • Porción orgánica: grupo HEM • Porción inorgánica: átomo de Fe+2.
• Función: transporte de O2 en el músculo 25
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HEMOGLOBINA 27
• Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina. • Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) • 2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto) • 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo. • Formas: • Oxihemoglobina • Carboxihemoglobina • Metahemoglobina: Fe+3
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INMUNOGLOBULINAS 30
• Proteínas de estructura globular sintetizadas por células del sistema inmune (Linfocitos B y células plasmáticas derivadas de ellos. • Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.) • En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas. • Capaces de reconocer a otras moléculas (antígenos) de manera muy específica, y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos). • Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que se conoce como respuesta humoral específica. • Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga (varias semanas). • Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos.
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PROTEINAS DEL PLASMA • • • •
ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINÓGENO: prot. que interviene en la coagulación. GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.
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ENZIMAS 33
Reacciones químicas
necesitan
Energía
para
Romper enlaces de
Moléculas participantes
Energía de Activación denominada
Concepto de Enzima Químicamente corresponden a proteínas globulares (en su mayoría).
Características…
Se conocen como Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los equilibrios químicos.
No sufren cambios durante la reacción.
…Características
no son consumidas en la reacción, son REUTILIZABLES.
Son especificas a un sustrato. Actúan a cierta temperatura y condiciones de pH. Son las unidades funcionales del metabolismo celular
Concepto de catalizador Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta hacerla instantánea o casi instantánea
Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.
Acci贸n Enzim谩tica
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Especificidad de sustrato
Especificidad de acción.
El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.
La acci贸n enzim谩tica se caracteriza por la formaci贸n de un complejo que representa el estado de transici贸n.
E+S
ES
E+P Productos
sustrato
sustrato
Sitio activo
Enzima
Enzima Complejo Enzima- Sustrato (complejo activado)
Enzima
Enzima
El sustrato Sitio activo
se une a la enzima
sustrato
Enzima
a través de numerosas interacciones débiles en un lugar específico
sitio activo como son puentes de hidrógeno
electrostáticas
hidrófobas
Sitio activo es una
Sitio activo
pequeña porción sustrato
sustrato
de la Enzima
enzima constituído por Enzima serie de aminoácidos
que interaccionan con el sustrato
Modelos de acci贸n enzim谩tica.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:
Cofactor.
Coenzima.
Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+).
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.
Cofactor
Apoenzima
Coenzima
Holoenzima
VITAMINAS son necesarias para la actuaci贸n de determinadas enzimas
una deficiencia de ellas puede originar
ya que funcionan como coenzimas
que intervienen en distintas rutas metab贸licas
importantes defectos metab贸licos
VITAMINAS C (ácido ascórbico)
B1 (tiamina)
B2 (riboflavina)
FUNCIONES
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
B3 (ácido pantotinico)
Constituyente de la CoA
B5 (niacina)
Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
B6 ( piridoxina)
B12 (cobalamina)
Biotina
Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Enfermedades carenciales Escorbuto
Beriberi
Dermatitis y lesiones en las mucosas
Fatiga y trastornos del sueño
Pelagra
Depresión, anemia
Anemia perniciosa
Fatiga, dermatitis...
Condiciones que requiere la actividad enzimática • Temperatura Enzima Mamíferos
Temp. Ópt. (oC) 37
Bacterias y algas
aprox. 100
Bacterias Árticas
aprox.
0
A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción también aumenta
Bacterias en muestra de hielo antigua
Al aumentar la temperatura sobre su temperatura optima, la actividad enzimática disminuye porque se dificulta la unión enzima-sustrato. -Si se sobrepasan los 50ºC, ocurre una desnaturalización de las proteínas.
Condiciones que requiere la actividad enzimรกtica โ ข pH Enzima
pH รณptimo
Pepsina
1.5
Tripsina
7.7
Catalasa
7.6
La actividad enzimรกtica es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato. Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteraciรณn del sitio activo hasta la desnaturalizaciรณn de la enzima.
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