TEMA
8
Amyloidose i mage-tarmkanalen og lever Svein Oskar Frigstad, Medisinsk avdeling, Vestre Viken Bærum sykehus Melinda Raki, Avdeling for patologi, Oslo universitetssykehus Tale Norbye Wien, Medisinsk avdeling, Vestre Viken Bærum sykehus
I desember 2021 publiserte vi sammen med kolleger fra flere medisinske fagfelt en oppdatert veileder for amyloidose på nettsidene til ulike fagmedisinske foreninger og www.Helsebiblioteket.no (1). Målet med en slik veileder er å rette søkelys mot tilstanden slik at amyloidose mistenkes og utredning igangsettes der det er relevant. Det er viktig å avgjøre hvilken type amyloidose som foreligger og om det dreier seg om systemisk eller lokalisert affeksjon. Vi gjennomgår her når det er viktig å tenke på amyloidose i magetarmkanalen og lever, og hvordan man kan påvise og eventuelt behandle denne.
Hva er amyloidose
Amyloidose er en gruppe sykdommer som kjennetegnes ved avleiring av polypeptidmateriale ekstracellulært i organer og vev. Dette materialet kalles amyloid, og betegnelsen stammer fra gresk amylon, som betyr stivelse, og kommer av at avleiringene har egenskaper som minner om stivelse i histologiske snitt. Hovedkomponenten i amyloid er amyloide fibriller, som er endestadiet i en sekvensiell forandring i polypeptidets folding som resulterer i en form som er karakteristisk for amyloidose. Det amyloide fibrilleproteinet varierer med typen av amyloidose, men de ulike fibrilleproteinene har alle en karakteristisk og felles ultrastruktur (2). Farging med kongorødt benyttes rutinemessig for å påvise amyloid i vevsprøver (figur 1). Dannelsen og avleiringen av amyloid forårsaker sviktende organfunksjon ved å fortrenge normale vevskomponenter og vevsfunksjoner. Avleiringen er en dynamisk prosess som potensielt kan være reversibel, men gir ofte irreversibel organskade. Amyloid kan avleires i alle kroppens organer, enten i ett organ (lokalisert amyloid) eller i flere organsystemer (systemisk amyloidose). Det er stor variasjon i klinisk presentasjon, progresjon og prognose. Typiske, men likevel uspesifikke, manifestasjoner ved systemisk amyloidose er bl.a. vekttap, slapphet, tretthet, proteinuri med eller uten nyresvikt, restriktiv kardiomyopati, gastrointestinale og respiratoriske symptomer, hepatomegali, hudaffeksjon ev. med purpura, polynevropati og karpaltunnelsyndrom.
NGF-nytt 2 • 2022
Epidemiologi
Populasjonsbaserte studier med epidemiologiske data for insidens og prevalens av amyloidose har vært sparsomme, og norske tall foreligger ikke. Tall fra svenske sykehusregistre i perioden 20012008 viser insidens av ervervet og arvelig systemisk amyloidose på henholdsvis 8.3 og 2.8 per million personer/år (3, 4). Ut fra data fra autopsistudier og dødsårsaksregistre er det sannsynlig at amyloidose er underdiagnostisert og at et betydelig antall pasienter ikke får adekvat diagnostikk og behandling (5). Økende rapportert insidens av systemisk amyloidose internasjonalt de siste årene antas å skyldes økende oppmerksomhet om sykdommen (6, 7).
Klassifisering og typing
De ulike typer av amyloidose klassifiseres ut fra fibrilleproteinet, det protein som danner de amyloide fibrillene. Amyloidtypen forkortes med stor A for amyloid, med påfølgende forkortelse for det angjeldende proteinet, f.eks. AA for amyloid dannet fra proteinet serum amyloid A (SAA), ATTR for amyloid dannet fra transtyretin (TTR), og AL for amyloid dannet fra lette immunglobulinkjeder. Ytterligere spesifisering kan gis etter proteinnavnet, f.eks. ATTRwt eller ATTRv (wt = villtype og v = variant). Videre inndeler man vanligvis amyloidosene etter deres deponeringsmønster i systemiske og lokaliserte former og ut fra arvelige og ervervede former. Per i dag kjenner vi 36 ulike proteiner som kan danne amyloide fibriller i mennesket (8). Av disse opptrer 18 som systemisk
