3 minute read
SINTETIZZATI POLIMERI CHE IMITANO LE PROTEINE DEL SANGUE E DEL CITOSOL
Gli eteropolimeri offrono diverse e importanti applicazioni in campo biomedico e sono in grado di degradarsi naturalmente aprendo a un futuro nuovo della plastica
Un team di scienziati dell’Università della California, Berkeley, ha realizzato una nuova classe di materiali plastici, chiamati eteropolimeri casuali (RHP) capaci di svolgere le funzioni delle proteine naturali presenti nei fluidi biologici. I ricercatori, in particolare, hanno dimostrato che gli RHP sono in grado di imitare le interazioni che si formano tra le sequenze proteiche e possono replicare il comportamento delle proteine del siero sanguigno e del citosol della cellula. Le basi chimiche della vita sulla Terra sono costituite da polimeri formati da venti aminoacidi che si sono evoluti in centinaia di migliaia di proteine diverse e altamente specializzate. Esse catalizzano le reazioni, formano la spina dorsale e i muscoli e generano persino il movimento. Secondo la scienziata Ting Xu, professoressa di chimica e di scienza e ingegneria dei materiali alla UC Berkeley e autore principale dello studio, tutta questa varietà di componenti non sarebbe necessaria in quanto la biologia potrebbe funzionare altrettanto bene con un minor numero di elementi costitutivi e polimeri più semplici. Xu ha sviluppato un metodo per imitare le funzioni specifiche delle proteine naturali utilizzando solo due, quattro o sei diversi blocchi di costruzione – quelli attualmente utilizzati nelle materie plastiche.
Xu ha sintetizzato con il suo metodo polimeri che imitano il plasma sanguigno: il fluido biologico artificiale derivato dalla sintesi ha mantenuto stabili i biomarcatori proteici naturali senza refrigerazione e ha persino reso le proteine naturali più resistenti alle alte temperature. I polimeri sintetici oltre a funzionare bene sono stati molto più facili da sintetizzare rispetto al tentativo di replicare la struttura proteica che si è evoluta in natura in modo casuale nel corso nel tempo. Il metodo di Xu utilizza l’intelligenza artificiale per scegliere il numero, il tipo e la disposizione giusta dei blocchi di plastica per imitare la funzione desiderata di una specifica proteina. Nel caso del plasma sanguigno, ad esempio, i polimeri artificiali sono stati progettati per dissolvere e stabilizzare i biomarcatori proteici naturali nel sangue.
Xu e il suo team hanno anche creato una miscela di polimeri sintetici al posto del citosol cellulare. In una provetta riempita con questo liquido biologico artificiale, i ribosomi, hanno continuato a pompare proteine naturali come se non gli importasse se il liquido fosse naturale o artificiale. «Fondamentalmente – sostiene Xu - tutti i dati dimostrano che possiamo usare questa tipologia di progettazione per generare polimeri fino al punto che il sistema biologico non sarebbe in grado di riconoscere se si tratta di un polimero o di una proteina».
Xu considera i tessuti viventi come un complesso mix di proteine che si sono evolute per lavorare insieme in modo flessibile, prestando meno attenzione all’effettiva sequenza ammi- noacidica di ogni proteina che alle subunità funzionali della proteina, i luoghi in cui le proteine interagiscono. Proprio come in un meccanismo di chiave e serratura, dove non fa molta differenza se la chiave è di alluminio o di acciaio, così la composizione effettiva delle subunità funzionali è meno importante di ciò che fanno. E poiché queste miscele naturali di proteine si sono evolute in modo casuale nel corso di milioni di anni, secondo l’autrice dovrebbe essere possibile creare combinazioni simili in modo casuale, con un alfabeto diverso di blocchi di costruzione, se si utilizzano i principi giusti per progettarle e selezionarle, sollevando gli scienziati dalla necessità di ricreare le esatte composizioni di proteine nei tessuti viventi.
I risultati dello studio, pubblicato sulla rivista Nature, suggeriscono che gli eteropolimeri casuali potrebbero rappresentare una svolta per le applicazioni biomediche poiché oggi si compiono molti sforzi per modificare le proteine naturali in modo che svolgano funzioni per cui non sono state originariamente progettate, o per cercare di ricreare la struttura 3D delle proteine naturali. La somministrazione di farmaci con piccole molecole che imitano le proteine naturali dell’uomo è per esempio un campo di ricerca su cui si sta lavorando molto. Un altro vantaggio dei polimeri sintetici sottolineato nello studio è che sarebbero in grado di degradarsi naturalmente, rendendo il sistema riciclabile e sostenibile. «Si inizia a pensare a un futuro completamente nuovo della plastica», ha detto Xu.
Xu ha sintetizzato con il suo metodo polimeri che imitano il plasma sanguigno: il fluido biologico artificiale derivato dalla sintesi ha mantenuto stabili i biomarcatori proteici naturali senza refrigerazione e ha persino reso le proteine naturali più resistenti alle alte temperature.
Lo studio apre anche la strada alla progettazione di sistemi biologici ibridi, in cui i polimeri di plastica interagiscono senza problemi con le proteine naturali per migliorare un sistema, come la fotosintesi, e suggerirebbe anche modi per realizzare più facilmente materiali biocompatibili, dalle lacrime o cartilagini artificiali ai rivestimenti che possono essere utilizzati per veicolare i farmaci. Secondo Xu è necessario ripensare totalmente il modo in cui i biomateriali sono progettati, perché i metodi attuali, incentrati principalmente sull’imitazione delle strutture amminoacidiche delle proteine naturali, non funzionano.