Lectura 3 1 aminoácidos y proteínas

BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS Lectura 3.1 : Aminoácidos y proteínas.

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Dr. Guillermo Cristian Gpe. Martínez Ávila

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Importancia

Interacción entre proteínas U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Estructura general de un aminoácido

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Estereoquímica de los aminoácidos

19 de 20

2 de 19

L-aminoácidos U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Carbonos en los aminoácidos

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Clasificación de aminoácidos Alifáticos

No Polares Aromáticos Polares sin carga Con Grupos ácidos

Aminoácidos Polares con carga

Con Grupos básicos

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Aminoácidos alifáticos

Glicina, Gly, G

Leucina, Leu, L U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

Alanina, Ala, A

Isoleucina, Ile I

Valina, Val, V

Prolina, Pro, P

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Aminoácidos aromáticos

Grupos polares

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y

Triptófano, Trp, W

Absorción a 280 nm U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Aminoácidos sin carga

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T

Meteonina, Met, M U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

Glutamina, Gln, Q

Cisteína, Cys, C

Asparagina, Asn, N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Aminoácidos con carga

Ácidos (cargados -) Básicos (cargados +) Ácido glutámico, Glu, E Lisina, Lys, K Guanidinio

Arginina, Arg, R

Histidina, His, H Ácido aspártico

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Debemos consumir Aminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre.

Deben ser administrados en la dieta.

Son 10:

Val, Leu, Ile, Trp, Phe,Tre, Met, Lys, Arg, Hys.

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Aminoácidos poco usuales

4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: colágeno.

Metil-lisina: la miosina Gamma-carboxiglutamato: protrombina Selenocisteína: glutatión peroxidasa.

Ornitina y Citrulina: Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Propiedades ácido-base Teoría de Brönsted y Lowry: “Un ácido es toda especie reactiva capaz de ceder protones y una base toda especie reactiva capaz de aceptar protones”.

pH 10

pH 1 anfóteros U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Enlace peptídico

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Configuración cis y trans del EP

Conformación trans

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

Conformación cis

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Enlaces disulfuro

Cistina

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Ángulos de rotación

Φ: fi Ψ: psi

Ángulos de rotación libre U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

ADN

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

ARN

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

ADN

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Transcripción

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Eliminación de intrones

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

ADN

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

ARNm se une al ribosoma

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Traducción

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Terminación

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

ADN

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Síntesis proteica

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Organización Estructural

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Estructura primaria

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Nomenclatura Para nombrar un oligopéptido se considera como aminoácido principal al que conserva el grupo carboxilo.

El resto de los aminoácidos se nombran como sustituyentes.

Se empieza siempre por el aminoácido que ocupa el extremo amino.

Por ejemplo, el tripéptido Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosilcisteína.

Gly-Thr

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Estructura secundaria

Ala, Leu, Phe, Thy, Trp, Cys, Met, His, Glu, Val U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

Pro, Ser, Thr, Lys, Ile, Glu, Asp.

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Estructura terciaria

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Estructura cuaternaria

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Características Especificidad La especificidad se refiere a su función.

No todas las proteínas son iguales en todos los organismos.

Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman la estructura tridimensional de la misma.

Ventajas: Desventajas:

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

Punto isoeléctrico

U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A

· Derechos Reservados · Material diseñado, elaborado y producido en la Dirección de Educación a Distancia U N I V E R S I D A D D I R E C C I Ó N

A U T Ó N O M A D E N U E V O L E Ó N | D E E D U C A C I Ó N A D I S T A N C I A