5 minute read
delle proteine e degli amminoacidi
Approfondimenti
Putrefazione
La putrefazione è responsabile del cattivo odore e del cambiamento di colore della carne, anche dopo pochi giorni di conservazione in frigorifero.
Per saperne di più,
vai al libro digitale.
Modificazione della catena laterale degli amminoacidi
Le temperature superiori a 100 °C possono provocare
alterazioni chimiche degli
amminoacidi, fino alla loro distruzione. Per saperne di più, vai al libro digitale.
4 QUALI TRASFORMAZIONI AVVENGONO A CARICO
DELLE PROTEINE E DEGLI AMMINOACIDI
Le alterazioni a carico di proteine e amminoacidi possono essere dovute a diversi fattori.
Azione degenerativa di enzimi e microrganismi generalmente indesiderabili
Processi di trasformazione degli alimenti legati soprattutto all’azione delle alte temperature e del pH
Si verifica nel caso dell’idrolisi proteica e della demolizione enzimatica degli amminoacidi (putrefazione).
Conduce alla denaturazione proteica, alla modificazione delle catene laterali degli amminoacidi e all’interazione delle proteine con altri composti, in particolare con i glucidi (reazione di Maillard).
In che cosa consiste e cosa determina la denaturazione proteica
La denaturazione proteica è un processo irreversibile che modifica la struttura secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, ovvero senza rompere i legami peptidici. Determina, infatti, lo svolgimento della
struttura proteica e la perdita da parte della proteina della sua forma
tridimensionale originaria. In conseguenza della denaturazione proteica si modificano anche le proprietà organolettiche dell’alimento.
Le mutazioni fisiche, chimiche e biologiche delle proteine dovute alla denaturazione
● Diminuzione della solubilità ● Perdita delle attività biologiche (ad esempio, inattivazione degli enzimi) ● Coagulazione e aggregazione, ad esempio formazione di schiume e di micelle che possono precipitare ● Maggiore sensibilità agli enzimi proteolitici, per esposizione dei legami peptidici (cioè un aumento della digeribilità, che si verifica in genere con la cottura)
proteina nativa proteina denaturata
Le cause della denaturazione
● Agenti fisici, come il calore durante la cottura del cibo. Il calore è senz’altro il più importante agente denaturante, perché rompe i legami che stabilizzano la forma nativa. Sono infatti pochissime le proteine alimentari che non sono denaturate alla temperatura di 60 °C, se mantenuta per tempi prolungati. ● Agenti meccanici, come nel caso degli albumi montati a neve, dell’impastamento e della laminazione. ● Agenti chimici, come l’aggiunta di acidi (ad esempio, il limone versato nel latte). ● Alte concentrazioni di sale o per azione enzimatica (ad esempio, aggiunta del caglio al latte). ● Alcuni trattamenti conservativi sono in grado di denaturare le proteine, come nel caso delle basse temperature di congelamento, dell’essiccamento, degli ultrasuoni e delle radiazioni ionizzanti.
La maggior parte delle proteine di tuorlo e albume d’uovo sono organizzate in forma di microscopici gomitoli, immersi nell’acqua che li tiene separati l’uno dall’altro. Sottoponendo l’uovo all’azione del calore, a causa della denaturazione che subiscono le proteine costitutive, i gomitoli proteici si aprono e iniziano a srotolarsi, avvicinandosi e legandosi tra loro, fino a formare una massa unica di proteine che racchiude al suo interno molecole di acqua. Per questo, con la cottura, l’uovo passa da liquido a solido, diventando più o meno duro in funzione dell’intensità dei legami tra le proteine e della quantità di acqua interna. Il grado di consistenza di albume e tuorlo dipende anche dal tempo di cottura e influisce sulla loro digeribilità: le uova à la coque e in camicia sono infatti più digeribili di quelle sode e anche di quelle crude. Anche la formazione di schiume (ad esempio, l’albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all’interfaccia aria-liquido, consentendo di intrappolare l’aria.
VIDEOLEZIONE
La denaturazione delle proteine: la cottura dell’uovo VIDEOLEZIONE
La denaturazione e la coagulazione delle proteine: la meringa
Approfondimenti
Reazione di Maillard: aspetti chimici
Per reazione di Maillard (RM) si intende una serie complessa di fenomeni che avviene in seguito all’interazione di zuccheri riducenti (carbonile che reagisce) e proteine (gruppi NH2) in processi ad alte temperature e in condizione di bassa attività dell’acqua (aW). Per saperne di più, vai al libro digitale.
Che cos’è la reazione di Maillard
La reazione di Maillard è una trasformazione delle proteine che prende il nome dal chimico Louis-Camille Maillard (1878-1936) che per primo la studiò nel 1912. Questa reazione avviene negli alimenti che contengono zucchero (soprattutto glucosio) e proteine, ed è favorita da calore, luce, metalli e ambiente leggermente basico. La reazione di Maillard dà origine a composti di varia natura che, a seconda della situazione, possono conferire all’alimento caratteristiche positive o negative: nel latte sterilizzato, ad esempio, contribuiscono allo sgradevole sapore di cotto e al colore grigio, mentre in altri casi, come nel pane tostato, nel caffè e nell’orzo tostato, sono responsabili dell’aroma caratteristico e gradevole. I composti che si formano dalla reazione di Maillard sono di colore bruno e hanno gli aromi caratteristici di “cotto”, come nel pane appena sfornato o, se il processo è stato più intenso, di “tostato” (come nella frutta secca, nel cacao o nel caffè).
Le fasi della reazione di Maillard
1 Nella prima fase avviene la degradazione di alcuni amminoacidi e non si producono effetti visibili a carico dell’alimento.
2 Nella seconda fase si formano composti odorosi e aromatici.
3 Nella terza fase sono prodotte le melanoidine, grandi molecole responsabili dell’imbrunimento del cibo.
Dal punto di vista nutrizionale, la reazione di Maillard ha conseguenze negative, sebbene il fenomeno, generalmente, interessi solo una piccola parte dell’alimento e di fatto, quantitativamente, possa essere trascurabile.
1 Perdita dell’amminoacido lisina.
2 Indurimento del prodotto e diminuzione della digeribilità delle proteine coinvolte.
3 Presunta inibizione dell’assorbimento intestinale di amminoacidi essenziali indotta da alcuni prodotti intermedi della reazione.
Alcuni composti dovuti ai trattamenti termici sono potenzialmente pericolosi per il consumatore, come l’acrilammide e le ammine eterocicliche aromatiche, prodotte direttamente attraverso la reazione di Maillard.
La reazione di Maillard
Effetti positivi
• Formazione di sostanze colorate e componenti volatili che contribuiscono all’aroma • Formazione di sostanze aromatizzanti, specialmente amare (caffè) • Formazione di sostanze riducenti (reduttoni) che proteggono dall’ossidazione
Effetti indesiderati
• Perdita di amminoacidi essenziali • Formazione di composti potenzialmente mutageni • Formazione di composti responsabili di colorazioni e odori indesiderati • Degradazione di composti indispensabili (vitamina C)
